Bioquimica clase Proteínas globulares

Proteínas globulares.

• Se llaman globulares porque son circulares en forma de globo.

[pic 1]

• Tiene funciones de transporte, regulatorias y enzimas.[pic 2]
• Tienen mas de una estructura secundaria, por ejemplo, la proteína albumina sérica, posee 585 aminoácidos y tiene dos tipos de estructura secundaria, una conformación de beta y una alfa hélice, sin embargo, a pesar de lo largo que pueden ser en estas conformaciones, como esta proteína esta plegada en solución en forma 3D es …. quiere decir que todas estas estructuras secundarias, estos polipéptidos están doblados. Entonces si bien son largas cadenas, cuando se pliegan forman una forma globular pequeñita.

Las proteínas globulares tienen estructura variada.

Aquí tienen como se ve en distintas formas las proteínas globulares, por ejemplo, esta proteína globular es la mioglobina, esta transporta oxígeno a los músculos.

Se tiene como se ve la estructura, hay estructuras secundarias como alfa hélice, el hierro es el que transporta el oxígeno así que ahí también se ve, se ven los aminoácidos R. la idea es que son cadenas largas que se pliegan, por lo tanto, se corchetean en forma globular y quedan de pequeño tamaño[pic 3]

Aquí también esta la citocromo c, se ven alfas hélices. La lisozima tiene dos, la alfa hélice y la beta plegada. La ribonucleasa que se ve en forma globular y 3D, también con alfa hélice y beta plegada.

• ¿De qué depende que se plieguen de esta manera?

R= De los grupos R, si son hidrofóbicos se van a esconder del agua y quedaran hacia adentro. Las cargas iguales se repelen por lo tanto se alejan. El tamaño de los grupos que se llama impedimento estérico, que son grupos muy grandes. Todo esto determina de como se pliega en solución.

• ¿Cuáles son algunos factores ambientales que podrían destruir la estructura terciaria?

R= El pH acido o básico, las temperaturas muy altas hacen que el plegamiento se debilite.

Pregunta de prueba: Las proteínas son funcionales solo cuando tienen su forma tridimensional correcta, si pierden su forma dejan de cumplir su función.

Abundancia de estructuras secundarias en proteína.[pic 4]

Cantidad de alfa hélice y hoja beta en algunas proteínas de cadenas simples. Por ejemplo: la quimiotripsina tiene 247 aminoácidos tiene 14% de alfa hélice y 45% de betas. La citocromo c tiene 104 aminoácidos, 39% lo forma la alfa hélice y no tiene beta plegada, por lo tanto el resto esta formando puertas y estructuras.

Motivos: patrones estables de plegamiento.

Existen otros motivos, o sea, que si no forman alfa hélice o beta plegada forman otros.[pic 5]

Ejemplos:

• El beta – alfa – beta, entonces se llama vuelta beta – alfa – beta (a).
• Conexiones hacia la derecha entre hélices beta
• Beta barril, por aquí pueden ser transportadas sustancias por ejemplo existen bacterias gran negativas que tienen transportadores del tipo beta barril, por aquí se transportan sustancias hacia el interior de la bacteria.

Todos estos son distintos motivos que pueden tomar también las proteínas cuando están plegadas.

Dominios de proteínas.

Un dominio proteico es una región de la proteína que tiene una función conocida.

Ejemplos:[pic 6]

• Dominio de unión a calcio: la función de la región de la proteína es unirse al calcio
• Dominio catalítico: enzimas
• Sitio activo: es la región de la proteína el cual se une el sustrato
• Dominio de unión a DNA: es la región de la proteína que se une al DNA.

Cosas extras a la clase.

Síndrome de las vacas locas: vaca que tiene movimientos involuntarios, Scrapie ovejas y cabras, Síndrome de Creutzfeldt-Jakob

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