Informe de proteinas. Bioquimica

Objetivos

Identificar y aprender las propiedades de las proteínas

Reconocer la presencia de algunos aminoácidos en las proteínas.

Saber el por qué y cómo es la reacción de cada prueba que se realizará.

Materiales y procedimiento

• Materiales:
• Tubos de ensayos
• Gradilla
• Vaso de precipitado
• Mechero
• Gotero
• Leche
• Huevo
• Acido acético
• Acido nitrico
• Reactivo de biuret
• Hidróxido de sodio
• Acetato de sodio

Procedimiento:

COAGULACION DE PROTEINAS:

En un tubo de ensayo se agregó 1ml de leche junto a 5 gotas de acido acético y en otro tubo de ensayo se agregó 1ml de clara de huevo la cual se preparó con un poco de agua; estos dos tubos se sometieron a calentamiento por baño de maría hasta que se observara la formación de coágulos.

REACCION XANTOPROTEICA

Se agregò en un tubo de ensayo 1ml de clara de huevo y en otro tubo 1ml de leche, a ambos se le anexó 1ml de HNO3 y se calentó hasta notarse un precipitado amarillo, luego se dejó reposar y a ambos se le agragó NaOH gota a gota hasta que apareciera un anaranjado lo cual simbolizaba positivo para la prueba xantoproteica.

REACCION DEL BIURET

Se tomó un tubo de ensayo con 1ml de leche y otro con 1ml de clara de huevo a los cuales a ambos se le agregó 1ml de NaOH mas 4 gotas de reactivo de biuret y se observó cómo estos cambiaban su coloración indicado positiva la prueba.

REACCION DE LOS AMINOACIDOS AZUFRADOS

Igualmente para esta prueba también se tomaros dos tubos de ensayo, uno con 1ml de leche y el otro con 1ml de clara de huevo, a ambos se le agregò 1ml de Hidróxido de sodio y luego 10 gotas de solución de acetato de plomo. Se calentó en el baño de maría hasta ebullición y observamos lo sucedido.

Resultados:

COAGULACION

Aquí observamos los dos tuvos de ensayo en proceso de calentamiento:

[pic 1]

Apenas observamos la coabulacion de las proteninas los sacamos y dejamos reposar:

[pic 2]

Observamos que tanto la de tanto la leche como la clara de huevo se desnaturalizo perdiendo sus propiedades físicas pero no químicas:

[pic 3]                [pic 4]

Clara de huevo ya desnaturalizada                leche desnaturalizada

REACCION XANTOPROTEICA

Aquí observamos el calentamiento de las dos sustancias hasta precipitarse el color amarillo:

[pic 5]                  [pic 6][pic 7]

Luego de dejarse reposar y agregarsele el NaOH observamos:

[pic 8]                 [pic 9][pic 10]

Se formó un color anaranjado en el interior del tuvo lo cual indicaba positivo para esta pueba, osea que tanto la clara de huevo como la leche contienen compuestos aromaticos en su estructura.

PRUEBA DE BIURET

Luego de agregarle a ambos tubos las 4 gotas de reactivo de biuret el cual era de color azul observamos como este identifico en la leche y en la clara de huevo los enlaces pectidicos haciendo cambiar a color violeta a ambas sustancias:

[pic 11]

REACCION A LOS AMINOACIDOS AZUFRADOS:

Despues de agregarle a las dos sustancias NaOH y las 10 gotas de acetato de sodio se calentó y se observo que:

[pic 12]

Ambos tubos tomaron una coloración demasiado oscura lo que indicaba que las sustancias que se le habían agregado tanto a la leche como a la clara de heuvo habían detectado el azufre y por tanto siendo esta prueba positiva para ambos.

ANALISIS DE LOS RESULTADOS

Las proteínas son macromoléculas orgánicas constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), entre otros elementos. Estas se caracterizan por ser las responsables de la formación y reparación de los tejidos, interviniendo en el desarrollo corporal e intelectual.

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa la disposición de la anterior en el espacio.

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran; La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable; La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular y por ultimo la esstructuta cuaternaria que informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

Precisamente la coagulación de una proteína consiste en la pérdida de la estructura terciaria y cuaternaria por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en el agua y precipita. 

Además, en este primer ensayo observamos como factores como la temperatura y una sustancia química altera la propiedad física de tanto la leche como la clara perdiendo así sus función biológica pero no su función alimenticia, pues como dijimos anteriormente las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el agua soluciones coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formación de coágulos al ser calentadas a temperaturas superiores a los 70C o al ser tratadas con soluciones salinas, ácidos, alcohol,entre otros. Este proceso es irreversible por la desnaturalización que sufre por los factores mencionados (temperatura o sustancias químicas fuertes).

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