Bioquimica Tercer Informe

“Año de la Integración Nacional y el Reconocimiento de Nuestra Diversidad”

LABORATORIO DE BIOQUIMICA 90G

Profesor:

O.F. Oscar Santiesteban Rojas

Tema:

Soluciones amortiguadoras (tampones o buffer)

Marco Morocho Zurita Joel Orellana López Ronald Montes Robles Hernán Calvo Zúñiga

Zúñiga Pocomucha, José Fernando

Fecha de la práctica:

10/09/12

Fecha de entrega:

17/09/12

ENZIMAS

1. Introducción

Los experimentos hechos en el laboratorio de bioquímica busca mostrar las diferentes propiedades y reacciones bioquímicas que se dan en los seres vivos.

Las sales minerales son moléculas inorgánicas de fácil ionización en presencia de agua y que en los seres vivos aparecen tanto precipitadas, como disueltas, como cristales o unidas a otras biomoléculas.

Los procesos vitales requieren la presencia de ciertas sales bajo la forma de iones como los cloruros, los carbonatos y los sulfatos.

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada Radical alquilo o arilo) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético. La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.

A continuación se hará el desarrollo de la clase de laboratorio.

2. Objetivos

• Demostrar las propiedades catalíticas de las enzimas.

• Identificar la presencia de proteínas y/o aminoácidos.

• Explicar la acción de las levaduras como catalizadores de reacciones.

• Comprender la acción del pardeamiento enzimático, por acción de una enzima que se puede encontrar en prácticamente todos los seres vivos, la fenolasa o tirosina.

• Explicar la acción de las levaduras como catalizadores de reacciones.

• Presenciar la reacción de desnaturalización comúnmente conocida como coagulación.

3. Marco Teórico:

ENZIMAS

Las características más sobresalientes de las enzimas son su poder catalítico y especificidad. Además, la actividad de muchas enzimas está regulada.

Casi todas las enzimas conocidas son proteínas, sin embargo, existen moléculas de RNA (ribosomas) catalíticamente activas, lo que indica que las proteínas no tienen un monopolio absoluto como catalizadores.

 Las enzimas tienen un enorme poder catalítico

Aceleran reacciones multiplicando su velocidad por un millón de veces o incluso más (106 a 1012 veces).

La mayoría de las reacciones en los sistemas biológicos no tienen lugar a velocidadesperceptibles en ausencia de enzimas.

 Las enzimas como catalizadores

La función principal de las enzimas es actuar como catalizadores de las reacciones de los seres vivos; como tales catalizadores tienen ciertas características que vamos a estudiar a continuación. Todas las reacciones químicas tienen lugar porque cierta fracción de la población de moléculas reactantes poseen la suficiente energía como para alcanzar un estado activado, llamado estado de transición, en el que es muy elevada la probabilidad de que se rompan o se establezcan enlaces para formar los productos. Este estado de transición reside en la cima de la barrera energética que separa los reactantes de los productos, como muestra la Figura 1.

En ella se observa el diagrama de energía para una reacción química, no catalizada y catalizada, donde la energía libre de activación es la cantidad de energía necesaria para llevar todas las moléculas de un mol de sustancia, a una temperatura determinada, al estado de transición.

 ¿Por qué las enzimas son catalizadores tan eficaces?

Una reacción química en la que, a partir de unas moléculas se obtiene unos productos diferentes, siempre implica una redistribución de enlaces. La organización de los átomos que componen los reactivos es distinta de la de los productos y en las moléculas, los átomos se unen entre sí mediante enlaces. Cuando, por ejemplo, representamos una reacción como A B C D, estamos indicando implícitamente un balance de materia, es decir, que los átomos presentes en A y B se encuentran también en C y D, aunque, evidentemente, están distribuidos de forma diferente. La figura 1 representa esquemáticamente esa idea.

Una reacción química puede considerarse tanto desde una perspectiva termodinámica como desde un punto de vista cinético. En el primer caso, lo más inmediato es indicar el cambio de energía libre que se produce al transcurrir la reacción. Por ejemplo, si la reacción A B C D transcurre en condiciones estándar, la variación de energía libre es ∆Gº.

Evidentemente, el valor de esta magnitud no representa la variación real de energía libre, ya que raras veces se dará la reacción en condiciones estándar, es decir, con todos los reactivos y productos a concentración 1 M. Pero sí aporta un dato valioso: un valor de ∆Gº negativo, por ejemplo, indica que la reacción tiende a producirse de izquierda a derecha, aunque las condiciones actuales puedan obligar a lo contrario.

Para introducir un nuevo concepto, vale la penacitar ahora un ejemplo,

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