Catabolizacion de hidrocarburos
Enviado por Alfredo Pacheco • 9 de Mayo de 2022 • Ensayo • 874 Palabras (4 Páginas) • 63 Visitas
IV Síntesis de proteínas
Una vez que se ha realizado la transcripción y se han sintetizado los mRNA, los transcritos se traducen a proteínas. En este proceso participan muchas proteínas, otros RNA y una estructura celular fundamental, el ribosoma.
4.10 Polipéptidos, aminoácidos y el enlace peptídico Las proteínas desempeñan funciones fundamentales para el funcionamiento de la célula. Existen dos grandes grupos de proteínas: las proteínas catalíticas (enzimas) y las proteínas estructurales. Las enzimas son los catalizadores de las reacciones químicas que se producen en las células. Las proteínas estructurales forman parte integral de las grandes estructuras de la célula: membranas, paredes, ribosomas, etcétera. Las proteínas reguladoras controlan la mayoría de los procesos celulares mediante una serie de mecanismos que incluyen la unión al DNA y la regulación de la transcripción. No obstante, todas las proteínas presentan ciertas características comunes. Las proteínas son polímeros de aminoácidos. Todos los aminoácidos contienen un grupo amino (−NH2), y un grupo carboxilo (−COOH) unidos al carbono (Figura 4.30a).
[pic 1]
Los enlaces entre el carbono carboxílico de un aminoácido y el nitrógeno del grupo amino de un segundo (con eliminación de agua) se conocen como enlaces peptídicos (Figura 4.31). [pic 2]
- Dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico constituyen un dipéptido;
- Tres aminoácidos, un tripéptido.
- Cuando se unen muchos aminoácidos, se forma un polipéptido.
- Una proteína está formada por uno o más polipéptidos.
El número de aminoácidos varía enormemente de una proteína a otra, desde solo 15 hasta 10.000. Cada aminoácido tiene una cadena lateral exclusiva (abreviada como R).
Los aminoácidos existen como pares de enantiómeros, que son isómeros ópticos que tienen la misma fórmula estructural y molecular. Las proteínas celulares están compuestas únicamente de l-aminoácidos. No obstante, ocasionalmente se encuentran d-aminoácidos en las células, especialmente en el peptidoglicano de la pared celular y en ciertos antibióticos peptídicos. Las células pueden interconvertir los enantiómeros mediante unas enzimas llamadas racemasas. Las propiedades químicas de los aminoácidos están determinadas por su cadena lateral. Los aminoácidos con propiedades químicas similares están agrupados en «familias» relacionadas (Figura 4.30b). Por ejemplo, la cadena lateral puede contener un grupo carboxílico, como en el ácido aspártico o en el ácido glutámico, que le da propiedades ácidas al aminoácido. Otros contienen grupos amino adicionales que les hace estar cargados positivamente y ser básicos. Varios aminoácidos contienen cadenas laterales hidrófobas y se llaman aminoácidos no polares. La cisteína contiene un grupo sulfhidrilo (−SH). Usando sus grupos sulfhidrilo, dos cisteínas pueden formar un enlace disulfuro (R−S−S−R), que conecta dos cadenas polipeptídicas.
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