Catálisis biológica: enzimas

Clase 4 bioquímica

Catálisis biológica: enzimas

Naturaleza química de enzimas: la mayoría son proteínas excepto algunas moléculas ARN (ej: ribozima). Entonces no todas las enzimas son proteínas.

La función de las proteínas depende de su conformación. Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica nativa.

Propiedades enzimáticas

1. Sitio activo: lugar donde se fija el sustrato, contienen aminoácidos (residuos de aminoácidos) que participan en la unión del sustrato y aminoácidos que participan en la catálisis.
2. Eficiencia catalítica: las reacciones catalizadas por enzimas suceden 10 elevado a 3 y 10elevado a 8 más rápido que las reacciones no catalizadas. El numero de procesos por  sitio ca… mientras más alta la constante catalítica más rápida será la reacción o proceso.
3. Especificidad: las enzimas son muy específicas, interactúan con uno o pocos tipos de sustratos y por lo tanto realizan solo un tipo de reacción química.
4.  Holoenzimas, apoenzimas, cofactores y coenzimas: componentes o grupos químicos adicionales a los residuos químicos que algunas enzimas necesitan para realizar su función catalítica.

• Cofactor: uno o varios iones inorgánicos (Fe+2, Mg+2, Mn+2, ZN+2)
• Coenzima: molécula orgánica o metalorgánica.

Cuando una coenzima se une covalentemente o muy fuertemente se denomina grupo prostético. Una enzima activa catalíticamente se denomina holoenzima (cuando está unida al grupo químico adicional). La parte proteica de la enzima se denomina apoenzima o apoproteína. ******

Ejemplos de cofactores

Ejemplos de coenzimas

Coenzimas y sus precursores

NAD+ (coenzima) participa en reacciones de oxido reducción

FAS Y FMN participan en reacciones redox

1. Regulación: la actividad enzimática puee ser reglada (aumentada o disminuida) para que la velocidad dde la formación de producto responda a las necesidades celulares.
2. Compartimentalización: muchas enzimas son localizadas en organelos específicos dentro de la célula.

Clasificación enzimas

Oxidorreductasas: participan en reacciones de oxido-reducción, se transfieren electrones. El FAD y NAD+ participan en reacciones de oxido-reducción.

Transferasas: transferencia de grupo químico

Hidrolasas: transfieren grupos derivados del agua (H2O). Transfieren un grupo OH desde el agua a otro sustrato

Liasas o sintasas: ruptura o formación de enlaces. No requieren del ATP y se denominan sintasas. Catalizan la escisión reversible de enlaces C-C

Isomerasas: forman isómeros.

Ligasas o sintetasa: forman o rompen enlaces, pero con requerimiento de la hidrolisis de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.). Catalizan la formación de enlaces C-C, C-N. Requieren ATP y se denominan sintetasas.

¿Como funcionan las enzimas?

Los catalizadores aumentan la velocidad de una reacción, pero no modifican el equilibrio de la reacción. Por lo tanto, las enzimas solo catalizan reacciones espontaneas.

Cambios energéticos:

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