DEGRADACION DE PROTEINAS POR ACCION DE PROTEASAS

María Angélica Vela Baquero

RESUMEN

Introducción: Las proteasas son enzimas que degradan proteínas hasta convertirlas en péptidos

Objetivos: Determinar si las proteasas tienen como actividad hidrolizar las proteínas

Metodología: Se rotularon 4 tubos de ensayo se les coloco las correspondientes reacciones: H2O destilada, solución enzimática, solución de albumina, después se le colocaron a cada uno de los tubos el reactivo de biuret y se anotaron los resultados obtenidos

Resultados: se observo la variación de los colores de los tubos de ensayo con el reactivo de biuret, y se observo también que hay aunsencia de actividad hidrolitica de proteasas

Conclusiones: En todos los tubos estuvo ausente la actividad hidrolitica de proteasas, gracias al tiempo de reposos de los tubos y los cuales fueron sometidos a temperaturas de 37°C durante dos espacios de tiempo..

Palabras Clave: desnaturalización, proteínas, prteasas, reactivode biuret.

INTRODUCCION:

Las proteasas son enzimas que degradan proteínas hasta convertirlas en péptidos.

El trabajo pionero de Henry Borsook y Rudolf Schoenheimae alrededor de 1940 mostro que los componentes de las células vivas están sometidos a un recambio constante. Las proteínas tienen vidas medias que varían desde apenas unos minutos hasta semanas o más. En todo caso, las células sintetizan constantemente proteínas a partir de los componentes aminoácidos que las componen. La función de este proceso, en apariencia desperdiciado, es doble 1) eliminar proteínas anómalas, cuya acumulación podría ser dañina para la celular 2) permitir la regulación del metabolismo celular, al eliminar las enzimas superfluas y las proteínas reguladoras. De hecho, dado que el nivel de una enzima depende de su velocidad de degradación, además de su velocidad de síntesis, el control de la tasa de degradación es tan importante para la economía celular como el control de la tasa de síntesis. En esta sección se consideran los procesos de degradación de las proteínas intracelulares, y sus consecuencias.

1. Especificidad de degradación:

Las células degradan selectivamente las proteínas anómalas. Por ejemplo, la hemoglobina sintetizada con el análogo de vallina α-amino-β- cloro butirato, tiene una vida media en meticulositos de ~10 min, mientras que la hemoglobina normal dura el periodo de vida de 120 días del eritrocito. De modo similar, las hemoglobinas mutantes inestables se degradan poco después de su síntesis, a la anemia hemolítica característica de estos agentes de enfermedad molecular. Las bacterias también realizan la degradación selectiva de las proteínas anómalas. Por ejemplo, las mutantes ambir y ocre de β- galactosidasa tienen vidas medias en E coli de solo pocos minutos, mientras que la enzima de tipo silveste tiene estabilidad casi definida. Sin embargo, es probable que la mayoría de las proteínas anómalas se originen a partir de la modificación química

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