Defina los siguientes términos

1. Defina los siguientes términos

- Ángulos Psi y ángulo Fi: Dada la rigidez del enlace peptídico, la conformación de las proteínas depende de la rotación de los enlaces N-Ca y Ca-C que unen dos enlaces peptídicos adyacentes y si pueden girar libremente. El ángulo de rotación del enlace N-Ca se denomina fi (f) y el del enlace Ca-C se denomina psi (y).

- Dominio: zona de la proteína donde se halla mayor densidad. Es decir, donde hay mas plegamientos.

- Lámina Beta: cadena polipeptídica que esta generalmente estirada. Todos los residuos presentan una rotación de 180° respecto a los precedentes. La distancia entre dos aminoácidos adyacentes es de 0.35 nm, en lugar de los 0.15 nm de la hélice alfa.

- Hélice alfa: estructura en espiral que se empieza a formar a partir del primer carbono alfa. Serepite exactamente cada 18 residuos representando cinco vueltas. Por tanto, tiene 3.6 residuos por vuelta. La elevación de los residuos es de 0.15 nm. Por tanto, el paso de hélice es de 0.54 nm. 3.6 res/vuelta.

- Pliegue de Rossmann: El plegamiento de Rossmann es un motivo estructural de proteínas de unión a nucleótidos, particularmente el cofactor NAD. La estructura está compuesta por tres o más láminas beta paralelas unidas por dos hélices alfa en el orden topológico de beta-alfa-beta-alfa-beta.

- Dominio de membrana hidrofóbico: son aquellos dominios de membrana hidrofóbicos que fijan proteínas a membranas o les permiten unir membranas.

- Dominio regulador: Los dominios reguladores desencadenan cambios de la función de proteínas en respuesta a la unión de efectores alostéricos o modificaciones covalentes.

- Homodímeros: proteina diméricas que contienen dos copias de la misma cadena polipeptidica.

- Heterodímero: proteina dimerica en la que las cadenas polipepticas difieren.

- Chaperonas: proteínas que participan en el plegado de mas de la mitad de las proteínas de mamíferos. Evitan la agregación, proporcionando una oportunidad para la formación de elementos estructurales secundarios apropiados y su coalescencia subsiguiente hacia un glóbulo fundido.

- Chaperoninas: chaperonas pero del grupo hsp60. Difieren en secuencia y estructura de las chaperonas o hsp70 y sus homólogos. Actúan mas tarde en el proceso de plegado, a menudo junto con un chaperon hsp70.

- Apomioglobina: Mioglobina sin el grupo hemo

- Unión cooperativa: proceso por el cual la hemoglobina une cuatro moléculas de oxigeno molecular por cada tetrámero, uno por cada hem. Una molécula de O2 se une a un tetrámero de hemoglobina con mayor facilidad si otras moléculas de oxigeno ya están unidas.

- Estado R y estado T : Al oxigenarse la hemoglobina, los puentes salinos y ciertos puentes de hidrógeno se rompen según los dímeros α1β1 y α2β2 se deslizan entre sí y rotan unos 15°. La conformación desoxigenada (deoxiHb)

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