HEMOLOBINA Y MIOGLOBINA

HEMOLOBINA Y MIOGLOBINA

HEMOGLOBINA

Es una proteína compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas, en cada una de estas cadenas se encuentra un grupo prostético (el hemo) y por lo tanto pertenece al grupo de las hemoproteínas, además tiene un componente proteico o apoproteina, la globina.

FUNCIÓN

La hemoglobina, una proteína que se encuentra en grandes cantidades en los glóbulos rojos, cuya función es el transporte o2 desde los pulmones a los tejidos y devuelve co2 y protones desde los tejidos periféricos a los pulmones.  

ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA

la estructura proteica de la hemoglobina se compone de cuatro cadenas polipeptídicas. Cada uno de ellos (cadenas polipeptidicas) contiene un grupo hemo, cada grupo hemo tiene un átomo de hierro y cada atomo de hierro podrá unir cuatro moléculas de o2 siendo un total de 4 moleculas de o2 las que puede transportar la hemoglobina. La cadena polipeptidica sin el grupo hemo recibe el nombre de globina.

[pic 1]

Existen diferentes tipos de hemoglobina, dependiendo del tipo de cadenas polipeptídicas que la forman.

hemoglobina A1: que está constituida por dos cadenas α y dos cadenas β.

Hemoglobina A2: está constituida por dos cadenas α y dos δ.

Hemoglobina f (fetal): está constituida por dos cadena α y dos γ.

Las cadenas α, y, ς contienen 141 aminoácidos, mientras que las cadenas β y δ contienen 146.

MIOGLOBINA

Es una hemoproteína encontrada en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno. Es una proteína relativamente pequeña que contiene un grupo hemo y un átomo de hierro. La mioglobina es una hemoproteina constituida por 153 aminoacidos.

FUNCIÓN

almacenar oxígeno, las mayores concentraciones de hemoglobina se encuentran en el musculo esquelético y en el musculo cardiaco, donde se requiere grandes cantidades de oxígeno para satisfacer la demanda energética de las contracciones.

ESTRUCTURA

Es una proteína globular, conformada por una cadena poli peptídica que contiene un grupo hemo con un átomo hierro 

[pic 2]

DIFERENCIAS ENTRE GLOBINA Y MIOGLOBINA

Localización: 

mioglobina: se encuentra localizada en el musculo

hemoglobina en los glóbulos rojos (sangre)

Oxigeno: 

La mioglobina es un monómero (una sola cadena polipeptídica) puede captar una sola molecula de o2.

hemoglobina puede captar 4 moleculas de o2 debido a que tiene cuatro cadenas polipeptidicas.

Estructura: 

Mioglobina: una sola cadena polipeptidica con un grupo hemo y un atomo de hierro

Hemoglobina: cuatro cadenas polipeptidicas cada una de ellas tiene un grupo hemo con su respectivo átomo de hierro

GRUPO HEMO

Es un tetrapirrol cíclico que consta de 4 moléculas de pirrol, el grupo hemo está compuesto por un complejo de protoporfirina IX mas hierro ferroso, en cada uno de los pirroles se encontrara un atomo de nitrógeno y un hierro ferroso que se encuentra en la parte central que se enlaza a los nitrógenos que hacen parte de los pirroles, los 4 pirroles se unen entre sí mediante puentes de alfa metileno. Los susutitutos en las posiciones beta son metilo, vinilo y propionato. El grupo hemo tiene un atomo de hierro que puede encontrarse en estado de oxidación II, en el cual podrá unir oxigeno, recibiendo entonces la hemoglobina el nombre de ferrohemoglobina, pero si el atomo de hierro se encuentra en forma ferrica es decir en estado de oxidación III la hemoglobina recibe el nombre de ferrihemoglobina o metahemoglobina y no podrá unir oxígeno.

COOPERATIVIDAD EN LA UNIÓN DEL OXIGENO

la hemoglobina es una proteína alosterica de la que cada molécula puede unir cuatro moléculas de oxígeno. La unión de la primera de las dos moléculas de oxigeno facilita la unión de las siguientes a la misma molécula de hemoglobina. En ello consiste el fenómeno conocido como cooperatividad. La hemoglobina con el oxígeno ligado recibe el nombre de oxihemoglobina. Esta unión de oxigeno es totalmente reversible; depende de la concentración o presión parcial de oxigeno existente en el entorno del molécula de hemoglobina. A mayor presión parcial, mayor será el grado de saturación por oxigeno (p.ej en los alveolos pulmonares); cuando la presión disminuye (p. ej en los tejidos) el oxígeno se libera. Al igual que ocurre con la unión de la moléculas de oxígeno, la liberación del mismo también presenta cooperatividad; es decir la liberación de una de las moléculas de oxigeno facilita la liberación del resto de las moléculas.

EFECTO BORH

El dióxido de carbono (2co2) generado en los tejidos periféricos se combina con agua (2H2o) para formar el ácido carbónico (2H2CO3) proceso que se cataliza por la anhidrasa carbónica, el ácido carbónico (2H2CO3) se disocia en protones (2H+) y iones bicarbonato (2HCO3-). La desoxihemoglobina actúa como un amortiguador al enlazar protones y enviarlo a los pulmones. En los pulmones el proceso se invierte a medida que el o2 se une a la desoxihemoglobina se liberan protones (2H+) que se combinan con iones bicarbonatos (2HCO3-) para formar el ácido carbónico (2H2CO3), la deshidratación del ácido carbónico por la anhidrasa carbónica forma el dióxido de carbono (2co2) el cual es exhalado mediante la espiración.

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