INTRODUCCION A LA PROTEINAS

INTRODUCCION A LA PROTEINAS

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Las proteínas proporcionan estructuras, catalizan reacciones celulares y llevan a cabo multitud de tareas. Su papel central en la célula queda reflejado en el hecho que la información genética se expresa en forma de proteínas. Existe para cada proteína un segmento de ADN que codifica la información que especifica su secuencia de aminoácidos.

FUNCIONES

* Enzimas  Proteínas variadas y altamente especializadas, con actividad catalítica para las reacciones químicas de las biomoléculas orgánicas en forma específica.

* Transporte Proteínas de transporte del plasma sanguíneo que fijan y transportan moléculas o iones específicos de un órgano a otro.

- Hemoglobina: en los eritrocitos fija el O2 a medida que pasa la sangre pasa a través de los pulmones, lo transporta a los tejidos periféricos y allí lo libera para que participe en la oxidación de los nutrientes para la producción de energía.

- Lipoproteínas: en el plasma transportan lípidos desde el hígado a otros órganos.

- Proteínas de Membrana: adaptadas para fijar glucosa, aminoácidos u otras sustancias y transportarlas a través de la membrana.

* Nutrición y Reserva - Ovoalbúmina: proteína de la clara de huevo.

- Caseína: proteína de la leche

- Ferritina: en bacterias y en tejidos animales y vegetales almacenan hierro.

* Estructurales confieren la capacidad de moverse, contraerse, cambiar de forma.

- Actina y Miosina: sist. contráctil del músculo esquelético y otras células no musculares.

- Tubulina: forma los microtúbulos y estos actúan con la Dineina de los flagelos y cilios.

Filamentos de soporte, que confieren fuerza o protección a las estructuras biológicas.

- Colágeno: componente de tendones y cartílagos, posee una resistencia elevada a la tensión

- Elastina: ligamentos, que se extienden en 2 dimensiones

- Queratina: pelo, uñas, plumas

* Defensa contra la invasión por otras especies o protegen contra las heridas.

- Inmunoglobulinas- Anticuerpos: fabricada por los linfocitos, pueden reconocer y precipitar o neutralizar bacterias, virus o proteínas invasoras.

- Fibrinógeno- Trombina (enzimas): coagulación, impiden perdida de sangre al daño vascular.

* Regulación Hormonas: regulan la actividad celular o fisiológica.

- Insulina: regula metabolismo glucocídico

- Proteínas G: fijan GDP y facilitan la respuesta a muchas señales hormonales

NOMENCLATURA

Se suelen clasificar de acuerdo a los siguientes criterios:

* Según tamaño:

Péptidos - Oligopéptidos: ( 2-10 aminoácidos) Ej: Aspartamo (2aa), Oxitocina (9 aa)

- Polipéptidos: (10-100 aa) Ej: Glucagón

Proteínas: (1000-3000 aa)

* Según cantidad de cadenas polipeptídicas: Monoméricas: constan de una sola cadena, como la mioglobina, citocromo C

Oligoméricas: constan de varias cadenas. Las distintas cadenas polipeptídicas se llaman subunidades y se unen a través de enlaces no covalentes, y pueden ser iguales o distintas entre sí. Un ejemplo es la hemoglobina, formada por 4 subunidades.

* Según su forma: Fibrosas: Presentan cadenas polipeptídicas largas y una típica estructura segundaria. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la queratina y colágeno. Por lo general, tienen funciones estructurales. Globulares: Se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta. Ejemplo de éstas son la mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de transporte.

* Según su composición química:

Simples u holoproteínas: Su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (fibrosas y globulares).

Conjugadas o heteroproteínas: Su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas “Grupo prostético” (sólo globulares).

OJO= según las diapositivas las simples corresponden a las apoproteinas y las holoproteinas serian las conjugadas.

PROTEÍNAS CONJUGADAS

CLASE GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Lipoproteínas Lipidos Β1-Lipoproteina de la sangre

Glucoproteínas Glúcidos Ig G

Fosfoproteínas Grupo fosfatos Caseina

Hemoproteínas Hemo (Ferroporfirina) Hemogobina

Flavoproteínas Nucleotidos de flavina Succinato deshidrogenasa

Metaloproteinas He-Zn-Ca-Mb-Cu Ferritina- Calmodulina

ESTRUCTURA BASICA DE LAS PROTEÍNAS  AMINOACIDOS

Existen 20 aminoácidos diferentes y todos ellos tienen una parte común en su molécula que consisten en un grupo amino (NH3) y un grupo ácido (COOH), unidos al mismo átomo de Carbono (Cα) . Se pueden representar como NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena lateral característico de cada aminoácido. Existen 2 enantiómeros (imagen especulares no superponibles, pero que tienen las mismas propiedades físicas y químicas, excepto por la interacción con el plano de la luz polarizada) posibles, pero solo la forma L, se encuentra presente en las proteínas.

Neurotransmisores: GABA (derivado de glutamina)- Serotonina (triptófano) Hormonas : Tiroxina (tirosina) - Acido indol acético (triptófano) Intermediarios metabólicos: Citrulina- Ornitina

Se clasifican según sus radicales R. Hay varios tipos:

ESTADO DE IONIZACION

Los aminoácidos pueden tener carga neta positiva, negativa o cero.

Portan por lo menos 2 grupos ácidos débiles ionizables –COOH y –NH3+.

* El grupo carboxilo de los aa se comporta como ácido:

COOH à COO- + H+ pKa

* El grupo amino, actua como base:

NH3+ à NH2 + H+ pKb

A pH del plasma y líquido intracelular (7,4 y 7,1), predominan las formas COO- y NH3+.

Las fuerzas relativas de los ácidos débiles son expresadas en términos de sus constantes de disociación de ácidos pKa

pK1

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