“PRÁCTICA 1.- PROPIEDADES DE _______AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS”
Enviado por Ivette Segura Meza • 8 de Marzo de 2020 • Informe • 1.426 Palabras (6 Páginas) • 172 Visitas
INSTITUTO POLITÉCNICO NACIONAL
ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS BIOLÓGICAS
Ingeniería en Sistemas Ambientales
“PRÁCTICA 1.- PROPIEDADES DE _______AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS”
LABORATORIO DE BIOQUÍMICA
SECCIÓN 2. INTEGRANTES:
Bernal Sánchez Jorge Antonio
Medina Sosa Carlos Fernando
Segura Meza Ivette Elizabeth
Profesores:
Loyola Abitia Pedro Antonio
Guzmán Ibarra Rocío del Carmen
Neri Cortés Doris
4AV1
Introducción
Las proteínas son un grupo diverso y complejo de macromoléculas que realizan los miles de tareas que sustentan la vida. Sirvan como materiales estructurales en todos los seres vivo, participan en funciones tan diversas como la regulación metabólica, el transporte de moléculas, defensa, procesan mRNA, catálisis, entre otras.
Propiedades estructurales y funcionales de las proteínas: las características estructurales hacen del plegamiento proteínico un proceso relativamente rápido y exitoso, la presencia de sitios de unión que son específicos para una molécula o un grupo de ellas, balance adecuado entre flexibilidad y rigidez estructural de modo que se mantiene en funcionamiento, estructura superficial adecuada para el ambiente inmediato y la vulnerabilidad a las reacciones de degradación cuando se dañan o dejan de ser útiles. Las propiedades físicas dependen de factores intrínsecos y extrínsecos.
Las propiedades químicas de las proteínas dependen básicamente de los radicales R presentes en los aminoácidos que las constituyen, que pueden reaccionar entre sí y con las sustancias que los rodean. El centro activo de una proteína viene dado por los aminoácidos, cuyos radicales pueden reaccionar con otras moléculas.
Las principales propiedades de las proteínas son tres:
• Especificidad.
• Solubilidad.
• Desnaturalización.
Para lograr la identificación y cuantificación de proteínas se hacen uso de diversos métodos que algunos de ellos se basan en:
• La propiedad de las proteínas de absorber la luz UV
• Capacidad de unirse a ciertos colorantes
• Formación de derivados químicos
Objetivos
• Realizar algunas reacciones coloridas específicas para la identificación de los aminoácidos que constituyen una proteína.
• Comprender la importancia de estas reacciones para distinguir las proteínas.
• Observar el efecto que producen algunos agentes fisicoquímicos sobre la solubilidad de las proteínas.
Resultados
Tabla 1.- Observaciones para la reacción de la Ninhidrina
Tubos
Ninhidrina
(4 gotas) Millón
(2 gotas) Acetato de plomo
(5 gotas) De Biuret
(2 gotas)
Gelatina Prueba positiva, muestra una coloración morada poco intensa Prueba positiva, muestra una ligera coloración rojiza Muestra un ligero cambio de coloración Prueba positiva, muestra un color violeta
Albumina Prueba positiva, muestra una coloración morada muy intensa Prueba positiva, muestra algunos detalles de coloración rojiza Prueba positiva, muestra una coloración negra
Prueba positiva, muestra un color violeta
Aspartame No se realizó la prueba No se realizó la prueba No se realizó la prueba
Prueba negativa
Tirosina Prueba positiva, muestra una coloración morada poco intensa Prueba positiva, muestra una coloración rojo intenso Prueba negativa
Prueba negativa
Fenilalanina Prueba positiva, muestra una coloración morada poco intenso Prueba negativa Prueba negativa
Prueba negativa
Cisteína No se realizó la prueba No se realizó la prueba . Prueba positiva, muestra una coloración negra
No se realizó la prueba
Agua Única prueba negativa Prueba negativa Prueba negativa
Prueba negativa
Indicador de prueba positiva Coloración azul – purpura Coloración roja – guinda Coloración negra Color violeta
Tabla 2.- Observaciones del experimento de modificación de la constante dieléctrica
Tubo No.
1 2
Clara de huevo dil. 1:3 (mL)
3.0 3.0
Etanol 96% (mL)
2.0 0.0
Agua (mL)
0.0 2.0
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