Plegamiento básico de la cadena, enlaces de hidrógeno entre grupo carboxilo y amino.

PROTEINAS

Proteínas tienen 4 niveles estructurales

Estructura primaria : Que es nada mas que la secuencia de aminoácidos

Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadena, enlaces de hidrógeno entre grupo carboxilo y amino.

Estructura terciaria: Es la estructura tridimensional de la cadena, unión de estructuras secundarias.

Estructura cuaternaria, las más compleja: asociación de distintas subunidades. Cada subunidad es un polipéptido.

Clsaificación de proteínas

Según la presencia o no de un grupo prostético, se clasifican en simples y conjugadas

Simples carecen de grupo prostético

Conjugadas unidas a un grupo que NO SEA AMINOACIDO y estas se llaman HETEROPROTEÍNAS.

Según estructura global tenemos proteínas fibrosas y globulares.

Proteínas fibrosas

Forma parte de los que es todo el osteomuscular, protección, soporte , conección.

Proteínas musculares y ciliales forman parte de las funciones motrices.

Alfa queratina que forma parte de pelo y uñas.

Colágeno, piel, tendondes, dientes.

Proteínas globulares

Hemoglobina y mioglobina son las principales

Mioglobina : Hemoproteína encontrada en el músculo para almacenamiento intracelular de O2.

Posee un grupo hemo con 1 átomo de Fe, transporta O2 de sangre a músculos. Está mas presente en musculo esquelético y musculo cardiaco.

Hemoglobina: Transporte O2 a todo el cuerpo. Proteína globular que está en el eritrocito, lleva O2 desde los pulmones y CO2 a los pulmones

Tipos de hemoglobina

Para comenzar, la hemoglobina tiene dos cadenas alfa y dos beta pero también pueden tener gamma y delta.

Dependiendo de que tipo de cadena lleva su nombre

Embrionaria:  En el embrión

Hemoglobina F: En el feto

Hemoglobina A: la del adulto 2 alfa 2 beta, mas frecuente en el adulto. Cada cadena tiene un hem y hay 4 átomos de Fe por cada hemoglobina. Por tanto se lleva 4 moleculas de O2.

Hemoglobina A2: adulto 2 A 5%

Hemoglobina A1C : adulto 3ª 8%  dos alfa dos beta gluosa .  Es la Hemoglobina glucosilada

Esta hemoglobina hace la detección de diabetes y el tratamiento. Si sale glucosilada es que ha habido glucosa por mucho tiempo en el cuerpo , asi alguien tenga glucosa baja

BIOSINTESIS DEL GRUPO HEM:

Viene de la glicina + succinil CoA que está formada en la medula ósea y en el hígado y el 95% del grupo hem se sintetiza en los eritrocitos.

Hem + globina= hemoglobina

SÍNTESIS DE LOS PIGMENTOS BILIARES

La bilirrubina es el producto de los eritrocitos que fueron destruidos en el bazo, hígado, medula osea del 70 a 99%

PRODUCTO DE QUE NO SUCESA ESO: Es por el metabolismo de hemoproteinas no hemoglobínicas y una eritropoyesis ineficaz (destrucción prematura del eritrocito).

HEMATIES:

Ciclo vital de 120 por su extrema fragilidad ya que su membrana se rompe y la hemoglobina es liberada y fagocitada por los macrófagos tisulares sobre todo del bazo, hígado y medula osea; donde abren el anillo tetrapirrolico para dar origen a una molécula lineal de 4 anillos llamada BILIVERDINA.[pic 1]

Una vez que se ha roto el anillo pirrolico de la hemoglobina se forma la GLOBINA EL HIERRO Y EL HEMO

EL HEMO: por medio de una hemooxigenasa obtiene biliverdina y por una biliverdina reductasa la bilirrubina

PROTEINAS DE LA SANGRE:

ALBUMINA:

+ Importante xq está al 60% de todas las proteínas

Es de una estructura terciaria

Sintetizada en el hígado

Funciones: Mantener la presión oncotica, ya que el no tener eso puede dar edema.

Transportados de hormonas, ácidos grasos, fármacos y drogas, aminoácidos, esteroides, metales etc.

Importancia clínica:

Crea una presión oncotica del 75 al 85%

Proteína plasmática normal: 6 – 7 g/dl de sangre

Cuando el valor esta menos de 2gr/dl se produce edema.

GLOBULINAS:

Forma parte del 25 o 30% de todas las proteínas

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