Practica #1 Propiedades fisicoquimicas de las proteínas

[pic 1]                                                                                                                                                  [pic 2][pic 3]

Química de alimentos

MC Karla García

Practica #1

Propiedades fisicoquimicas de las proteínas

Samantha Sanchez Garcia

Matricula: 1565743

Grupo 341

 Cd. Universitaria a  1 de febrero del 2016. Monterrey N.L. México

Introducción

Propiedades fisicoquímicas de las proteínas

• Cargas de las proteínas

La cadena proteica está salpicada de muchas cargas procedentes de los grupos básico y ácidos colaterales de los AA y de los grupos –NH2   y  COOH inicial y final. Estas cargas varían con el Ph  (punto isoeléctrico) en el que a lo largo de la molécula el número de dos cargas + y -    es el mismo; en este pH la proteína es globalmente neutra. La curva de neutralización de una proteína no tiene zonas de taponamiento bien definidas, en los diferentes pK, sino que es una línea creciente, con suaves ondulaciones, por el soplamiento y mutua influencia de los múltiples grupos ácidos y básicos. (1)

• Solubilidad de las proteínas.

Las proteínas aumentan su solubilidad a concentraciones salinas bajas y precipitan a concentraciones salinas altas. El pH influye decisivamente en la solubilidad: en el pI la solubilidad es mínima y la capacidad de cristalización es máxima (no hay repulsión y hay muchos puntos de polaridad); a pH extremos la solubilidad es máxima. (1)

• Extracción y purificación de proteínas

Para la extracción de proteínas de microorganismos o de tejidos animales y vegetales, las células se desintegran por frotamiento, agitación, ultrasonidos, etc. En un medio extractor, que es una solución salina tamponada, con fuerza iónica y pH adecuados. El producto desintegrado se centrifuga para separar los residuos celulares. Para separar las proteínas que interesan, se utilizan algunos métodos  como métodos basados en la diferencia de solubilidad y métodos basados en la diferencias de carga. (1)

• Estado coloidal

La estructura de las proteínas implica determinadas consecuencias que permiten comprender mejor sus propiedades

Grandes moléculas que forman soluciones coloidales. Su peso molecular es elevado (albúmina) (33.000 a 35.000) y su tamaño varía de 0,1 a 0,001 micras.

Moléculas cargadas eléctricamente. Los residuos libres de los aminoácidos, que contienen bien el grupo amino (básico) o bien el grupo ácido, llevan, en función del pH, cargas eléctricas que pueden atraer o rechazar determinados cuerpos. En particular, las moléculas de proteínas tienen afinidad especial por el agua, con la que se enlazan de forma muy estrecha.

• Acción del agua

Solubilidad ---- algunas proteínas son solubles en agua (albuminas) mientras que otras no lo son (miosina del musculo). Las soluciones precipitan fácilmente.

Diálisis ----- La moléculas de proteínas son demasiado grandes para poder atravesar determinadas membranas que las soluciones de otros cuerpos hacen con facilidad.

Presión osmótica ----- El agua en la que se encuentra disueltas moléculas proteicas están parcialmente agrupadas alrededor de cada molécula, o dicho de otra manera, la presión que ejercerá sobre las paredes será menor.

Tensión superficial ---- En una solución, las proteínas que tienden a concentrarse en la superficie, donde forman películas unimoleculares. Esta propiedad explica el hecho de que una solución proteica haga espuma con facilidad.

Hidratación de proteínas ---- La hidratación es un fenómeno que consiste en que la molécula proteica se rodea de varias capas de moléculas de agua fuertemente unidas entre ellas.

• Acción inmediata del calor

El calor cambia la estructura tridimensional nativa de las proteínas; provoca desnaturalización  cuyas consecuencias son variadas.

-Temperatura de coagulación  es inferior a 100 °C.

- La consistencia del gel formado --- depende de la velocidad de calentamiento y de la temperatura alcanzada. (2)

Capacidad Amortiguadora de las proteínas.

Esta propiedad se debe a la existencia de:

• Grupos ionizables de las cadenas laterales de los aminoácidos Asp, Glu, Lys, Arg, His, Tyr, Cys.
• Grupos COOH y NH2 terminales

Por este motivo, las proteínas poseen un considerable poder amortiguador en una amplia zona de pH. Aunque cada AA tiene unos grupos ionizables con unas constantes de ionización (pKa) características, el valor de dichas constantes puede verse ligeramente modificado por el entorno proteico. El grupo imidazol del AA histidina es el principal responsable del poder amortiguador de las proteínas a pH fisiológico, ya que su pKa está próximo a 7.

Cuando el pH es bajo, los grupos ionizables están protonados, y la carga neta de la proteína es de signo positivo. Cuando el pH es alto, los grupos ionizables están desprotonados, y la carga neta es de signo negativo.

Se llaman proteínas ácidas a aquellas que tienen un punto isoeléctrico bajo (como la pepsina), y proteínas básicas a las que tienen un punto isoeléctrico alto (como las histonas). (3)

Resultados

Meq: N X V

N: normalidad de HCl

V: ml de HCl gastados

• Tubo #1 Soln de 5gr =  (0.01N) (21ml) =  0.21
• Tubo #2 Soln de 10gr = (0.01N) (41 ml) = 0.41
• Tubo #3 agua = (0.01N) (3ml) = 0.03

...