Quimosina

LA QUIMOSINA EN LA ELABORACIÓN DE QUESOS

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles. Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces.

Este trabajo trata sobre la enzima Quimosina o Renina, la cual es muy empleada en la industria láctea, sobre todo en la elaboración de quesos.

¿QUÉ ES LA QUIMOSINA?

La quimosina o rennina es una enzima proteasa aspártica encontrada en el cuajo. Es producida por las vacas en el abomaso. La quimosina es producida por las células principales en el estómago de bebés y niños con el fin de cuajar la leche que toman, garantizando así una mayor y mejor absorción.

En la década de 1870, Christian Hansen obtuvo la primera preparación de quimosina relativamente pura, y de calidad constante de un lote a otro, fundando una compañía para su comercialización, que lleva su nombre y que todavía es una de las más importantes en la fabricación de enzimas para la industria alimentaria. Comercializó la quimosina disuelta en una solución salina concentrada, tal como se continúa haciendo actualmente.

La quimosina se sintetiza como pre-pro-quimosina, proteína que tiene en su cadena 58 aminoácidos más que la quimosina activa, y que no tienen actividad proteolítica. Se secreta al estómago como pro-quimosina, también inactiva, tras el corte de 16 aminoácidos, y se transforma en el enzima activo por la eliminación proteolítica de otro fragmento de 42 aminoácidos, quedando con un peso molecular de aproximadamente 30.700. El enzima, como todas las proteinasas, puede autodigerirse si se conserva en las condiciones en las que es activo. Puesto que la quimosina se inactiva reversiblemente con concentraciones elevadas de cloruro de sodio, se conserva en esta forma. Al disminuir la concentración salina al utilizarla, se reactiva.

Esta enzima contiene 323 residuos de aminoácidos con tres puentes de disulfuro, cabe destacar que esta enzima está compuesta por un 14% de α- hélices y un 47 de su estructura consite en láminas β. Su actividad se fundamenta en la rotura del enlace entre la 105-Phe y la 106-Met de la cadena kappa de la caseína.

El centro activo de la quimosina, como el de otras aspartil-proteinasas, está situado en un profundo bucle entre dos dominios. En ese centro activo se encuentran los dos restos de aspártico catalíticos, el que ocupa el lugar 34 en la cadena y el 216.

Además de los Restos de ácido aspártico del centro activo, intervienen también algunos átomos de thr-35, gly-36, thr-217 y gly-218 La selectividad de sustrato de la quimosina viene determinada por presencia de una zona específica con cargas negativas, que interacciona con las histidinas que ocupan las posiciones 98, 100 y 102 en la kappa-caseína. Las bajas temperaturas inactivan esta enzima y las superiores a 45ºC la desnaturalizan. La temperatura ideal para la coagulación de la leche es entre 28 y 37ºC.

Estructura Terciaria

Estructura Primaria

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