Tema 1a: Aminoácidos y péptidos

Tema 1a: Aminoácidos y péptidos.

Aminoácidos: compuestos sencillos de bajo peso molecular que al unirse entre sí forman las proteínas. Están compuestos por C, H, O y N. [pic 1]

El grupo R determina sus propiedades químicas y biológicas. Al ser el carbono α asimétrico, se da la posibilidad de que exista la forma D y la L. Estos son enantiómeros, imágenes especulares no superponibles entre sí. En los seres vivos sólo están presentes los tipo L-aminoácido.

L → grupo amino izquierda (de la imagen)
D → grupo amino a la derecha

• Clasificación:

GRUPO I: Aminoácidos con R apolares alifáticos.

Alanina, Valina, Leucina e Isoleucina: tienden a agruparse entre sí en las proteínas, estabilizando las estructuras por interacciones hidrofóbicas. A mayor longitud de la cadena lateral, mayor apolaridad.

Glicina: no hay L y D, pero el carbono no es simétrico. Formalmente es apolar aunque no tiene contribución en las interacciones porque es muy pequeña.

Metionina: es uno de los que contiene azufre, un grupo tioéter apolar en su cadena latera.

Prolina: tiene una estructura cíclica especial unida al carbono α y al grupo amida. Tiene conformación rígida por lo que reduce la flexibilidad estructural de los polipéptidos.

GRUPO II: Aminoácidos Aromáticos.

Son relativamente apolares, todos pueden participar en interacciones hidrofóbicas. Forman parte de los centros activos de las enzimas.

Tirosina y Triptófano son significativamente más polares que la Fenilalanina debido al grupo hidroxilo y el anillo indólico respectivamente.

GRUPO III: Aminoácidos polares sin carga.

Cortas cadenas hidrocarbonadas con funciones polares. Dan carácter polar y si la proteína los contiene en abundancia, será soluble en agua.

Serina, Treonina, Asparagina, Glutamina y Cisteína que forma enlaces disulfuro con otra de ellas.

GRUPO IV: Aminoácidos polares cargados positivamente.

Aminoácidos que tienen otros grupos amino. Si el pH es ácido o neutro, están cargados positivamente.  

Lisina tiene un grupo amino adicional, Arginina tiene un grupo guanidinio y la Histidina tiene un grupo imidazol.

GRUPO V: Aminoácidos cargados negativamente.

Aspartato y Glutamato tienen más de un grupo carboxilo, si el pH es neutro o básico estarán cargados negativamente.

Los aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden ser sintetizados por el organismo y deben ser incorporados mediante la dieta.

• Propiedades ácido-base:

Cuando los aminoácidos se encuentran en una disolución acuosa forman iones dipolares llamados zwitterion. El pH al que se forma un zwitterion se denomina punto isoeléctrico (pI)[pic 2]

En el pI la carga neta del aminoácido es cero. Cuando pH = pI la solubilidad del aminoácido disminuye.

• Aminoácidos proteicos no estándar

En algunas proteínas aparecen otros aminoácidos. Estos se sintetizan igual que los anteriores, pero luego sufren modificaciones post-traduccionales.

4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina forman parte del colágeno.
6-N-metil-isina es constituyente de la miosina.
γ-carboxiglutamato se encuentra en la protrombina.

• Aminoácidos no proteicos

1.  D-aminoácidos: D-Alanina y D-Glutamato que forman parte del peptidoglicano en la pared celular bacteriana.

2. α-aminoácidos no proteicos: L-Ornitina y L-Citrulina son intermediarios del metabolismo de eliminación del Nitrógeno.

3. ω-aminoácidos: β-Alanina

Péptido: cadena de pocos aminoácidos.

• Enlace peptídico

Ocurre cuando reacciona el grupo hidroxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro. Es una reacción de condensación el que se produce una amida y se libera una molécula de agua. Este enlace quita la capacidad de giro a la molécula, los átomos unidos al carbono y al nitrógeno que forman el enlace peptídico están todos en un mismo plano. [pic 3]

La secuencia de aminoácidos tiene dirección. Los péptidos se nombran empezando por el residuo amino-terminal, que se sitúa a la izquierda. El grupo carboxi-terminal se encuentra a la derecha.[pic 4]

• Enlaces disulfuro

Se dan cuando existen dos o más cisteínas. Estas se oxidan y se unen dando lugar a una cistina. Son fundamentales para la actividad biológica de la proteína.

[pic 5]

Tema 1b: Proteínas. Estructura y función.

Proteínas: Presentan una o más cadenas polipeptídicas. Son las biomoléculas más importantes (más del 50% del peso seco). Hay una gran diversidad estructural y funcional. Todas las moléculas de una determinada proteína presentan la misma composición de aminoácidos.

• Clasificación:

A. Por su composición

• Simples: formadas exclusivamente por aminoácidos.
• Conjugadas: presentan una parte polipeptídica (apoproteína) y otra parte que no lo es, esta se llama grupo prostético. Sin el grupo prostético no hay actividad biológica.

B. Por su conformación (distribución espacial)

• Fibrosas: Disposición en un eje, da soporte a la estructura de la que forman parte. Son resistentes al agua e insolubles.
• Globulares: Estructura globular y compacta. Intervienen en funciones de transporte. Es frecuente esta disposición en enzimas y anticuerpos.

C. Según su función biológica

• Estructura de las proteínas:

La estructura está determinada por la secuencia de aminoácidos. La forma tridimensional es casi única. La función de la proteína depende de su estructura. Esta se estabiliza por interacciones no covalentes.

PRIMARIA

Secuencia específica de aminoácidos para cada proteína, que determinan la actividad biológica.

Proteínas homólogas: proteínas que tienen secuencias y funciones semejantes, están relacionadas evolutivamente. Las proteínas homólogas de distintas especies suelen ser muy similares.

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