RESUMEN

RESUMEN [ABSTRACT]

Las chaperonas moleculares son un amplio grupo de proteínas involucrado en procesos de asistencia en el plegamiento de otras proteínas. Incluida en las chaperonas moleculares hay una familia, la de las chaperoninas o chaperonas moleculares, de peso molecular cercano a 60 kDa (hsp60), que son quizás las mejor caracterizadas. Dos tipos de chaperoninas son las que se conocen, las de origen procariota y pertenecientes a orgánulos citoplasmáticos (grupo I) y las provenientes de arqueobacterias y en el citosol de eucariotas (grupo II). Ambos tipos de chaperoninas comparten una arquitectura muy parecida pero poseen importantes diferencias en el mecanismo de funcionamiento, en los cambios estructurales que se producen durante aquél y en las proteínas a las que asisten en su plegamiento.

Las chaperoninas

En muchas de estas ocasiones, las proteínas requieren del auxilio de unas proteínas que empezaron a conocerse a finales de la década de los setenta y que se han denominado chaperonas o acompañantes moleculares (utilizaremos el primer nombre por ser el usado por toda la comunidad internacional). El número de proteínas que se incluye dentro de la familia de las chaperonas es enorme y aumenta de día en día, pero nosotros nos restringiremos a una subfamilia concreta, la de las chaperoninas, que es quizás la más estudiada hasta la fecha.

Las chaperoninas son grandes agregados macromoleculares compuestos por proteínas de un peso molecular cercano a 60 kDa. Todas las chaperoninas conocidas hasta la fecha son oligoméricas y comparten una estructura similar: un cilindro compuesto por uno o dos anillos dispuestos espalda contra espalda (Figura 2). Cada anillo encierra una cavidad, que es el lugar donde se produce el plegamiento de las proteínas. Esta arquitectura es común a todas las chaperoninas, que sólo difieren entre sí en el número de subunidades, iguales o diferentes, de las que se compone cada anillo.

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