AMINOACIDOS

INTRODUCCIÓN

Las proteínas intervienen en mayor número y variedad de fenómenos celulares que cualquier otro tipo de biomolécula, cada proteína es única en términos de estructura y función. La única semejanza que tienen entre si las proteínas es que todas son polímeros formados por aminoácidosque son los monómeros que se une en forma covalente unos a otros en secuencias mediante el enlace peptídico. La estructura resultante que tiene forma de cadena se denomina polipéptido. Cuando un polipéptido está constituido por más de 50 aminoácidos ya se considera una proteína.

Como los aminoácidos son las unidades fundamentales de las proteínas, es necesario cierto conocimiento de su función bioquímica para poder comprender la de las proteínas. Por ejemplo las sustancias como la adrenalina, la noradrenalina y la dopamina, se sintetizan a partir de la tirosina que es un aminoácido que se encuentra en el cerebro y glándulas suprarrenales actuando como neurotransmisor.

AMINOÁCIDOS

1.- ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS:

Está comprobado que existen alrededor de 300 aminoácidos diferentes de origen natural, pero el organismo humanos utiliza solo 20 de ellos para cumplir la función de biosíntesis de proteínas, a estos 20 aminoácidos se los considera esenciales.

En cuanto a su estructura, los aminoácidos están constituidos por un carbono llamado (α), a este carbono se encuentra unido un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) , un átomo de hidrogeno y en su cuarta valencia un radical R diferente en cada uno.

El carbono (α) tiene cuatro sustituyentes diferentes, por lo que es un centro quiral. Los aminoácidos se pueden presentar orientados en el espacio de dos formas diferentes que son imágenes especulares no superponibles denominados enantiomeros. Los aminoácidos forman las proteínas pertenecen a los enantiomeros L. Además el carbono (α) de algunos aminoácidos presentan carbonos asimétricos en su cadena lateral como Thr y Ile. Actividad óptica: La presencia del carbono asimétrico, además les da actividad óptica, es decir en disolución son capaces de desviar el plano de polarización de la luz. Si lo desvían hacia la derecha (+) se llaman dextrógiros, si lo desvían hacia la izquierda (-) levógiros.

El carácter único de cada aminoácido se debe a una estructura de su grupo R, este puede variar desde un simple átomo de hidrogeno hasta una estructura más compleja.

2.- COMPOSICION QUIMICA Y CARACTERISTICAS FUNCIONALES DE LOS GRUPO R DE LOS AMINOACIDOS

TABLA

Clasificacion basada

en la composición química del

grupo R:

1. Alifáticos

2. Hidroxilados

3. Sulfurados

4. Aromáticos

5. Acidos (y amidicos)

6. Básicos

7. Iminicos

NH3

OOC C R

H

ALIFATICOS, la prolina también podría incluirse aquí.

HIDROXILADOS, tambienla tirosina podría incluirse aquí.

SULFURADOS.

Metionina (met)

AROMATICOS (la histidina también podría incluirse aquí)

Fenilalanina (fen)

Tirosina (tir)

Triptófano (trp)

ACIDOS (y las amidas neutras correspondientes)

Acido Aspartico (asp)

Asparagina (asp)

Acido Glutamico (glu)

Glutamina (gln)

BASICOS.

Arginina (arg)

Histidina (his)

Lisina (lis)

IMINICOS.

Prolina (pro)

3.- CARÁCTER ACIDOS Y BASICO DE LOS AMINOACIDOS

Cuando están en disolución acuosa a pH próximo a la neutralidad los aminoácidos están ionizados formando iones dipolares o híbridos, esto es así por que el grupo carboxílico pierde un protón (actúa como ácido) y el grupo amino gana un protón (actúa como base). En algunos aminoácidos en las cadenas laterales existen otros grupos aminos y carboxílicos que también se ionizan.

Si disminuye el pH, el medio se hace ácido, aumenta la concentración de H+. El aminoácido tiende a neutralizar la acidez captando H+ y se carga positivamente, se comporta como base.

•Si aumenta el pH el medio se hace básico, disminuye la concentración H+. El aminoácido tiende a neutralizar la basicidad, libera protones y se carga negativamente, se comporta como un ácido.

El pH en el cual el aminoácido tiene forma dipolar neutra, es decir esta ionizado pero tiene igual número de cargas + que -, se denomina punto isoeléctrico se representa por pI.

Cuanto en el medio el pH >pI el aminoácido se carga negativamente.Cuando el pH <pI el aminoácido se carga positivamente

4.-Grupos R polares y apolares:

Un grupo R polar el hidrofilico(afín al agua), lo que significa que es solvado con facilidad por la moléculas polares del agua. Un grupo R apolar es hidrofobico (repelente al agua), lo que significa que el agua no lo solvata con facilidad.

Aminoácidos en la nutrición humana:

El ser humano necesita ingerir una cantidad regular de ciertos aminoácidos porque el cuerpo no puede sintetizarlos a partir de otras sustancias. Las consecuencias de la privación de estos aminoácidos esenciales pueden ser terribles y hasta fatales.

Esterioisomerismo de los aminoácidos:

El átomo de carbono alfa de los aminoácidos esta fijo en forma tetraédrica a cuatro átomos o grupos de átomos diferentes. Este tipo de carbono se lo denomina quiral o asimétrico. Debido a esta disposición, los aminoácidos pueden existir en diferentes configuraciones estereoisomericas las cuales están identificadas por la disposición espacial de los grupos fijos al carbono alfa. Por cada carbono quiral presente hay dos configuraciones distintas. Los dos estereoisomeros de llaman configuraciones L y D y representan dos estructuras con imágenes especulares que no se pueden superponer, a estas estructuras de las denomina enantiomeros. Las denominaciones L y D se basan en la relación entre la configuración del carbono alfa y la configuración conocida de los dos enantiomeros posibles

Aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos bifuncionales, contienen un grupo

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