Hemoglobina más Gasometría Arterial

Hemoglobina

Pigmento que da color a la sangre, contenido en los hematíes de todos los vertebrados y disuelto en el plasma sanguíneo de algunos invertebrados. Se oxida fácilmente en contacto con el aire, ya atmosférico, ya disuelto en agua, y se reduce luego para proporcionar a las células el oxígeno que necesitan para su respiración.

La hemoglobina es uno de los derivados nitrogenados de la ferroprotoporfirina. Es una proteína conjugada que contiene las proteínas básicas incoloras, las globinas y ferroprotoporfirina o hem (el cual consta de una parte orgánica y un átomo de hierro).

1 Estructura

1.1 Estructura primaria

1.2 Estructura secundaria

1.3 Estructura terciaria

1.4 Estructura cuaternaria

2 Tipos de hemoglobina

3 Valores normales

4 Significado valores anormales

Estructura primaria

Las hemoglobinas de todos los mamíferos tienen un peso molecular aproximado de 65.000 y en esencia son tetrámeros, que constan de 4 cadenas péptidas, cada una de las cuales está unida a un grupo hem. Las moléculas de hemoglobina se forman por combinación de dos subunidades de una cadena peptídica llamada a y dos de b donde las cadenas poli peptídicas están constituidas por eslabones de Aminoácido aminoácidos (AA) denominados residuos; conteniendo 141 residuos la cadena a y 146 la cadena b.

Todo ser humano es capaz de sintetizar (genéticamente) e introducir en la hemoglobina cuatro cadenas poli péptidas designadas a , b , g y d. Con escasas excepciones las moléculas de HB se forman por la combinación de dos cadenas a con dos g o d. La HB de una persona adulta normal se designa por HB A = a 2A b 2A y de igual forma, la HB fetal es HB A = a 2Ag 2F Las cadenas b , g , d contienen todas ellas 146 unidades que se asemejan mucho entre sí en la secuencia de AA, hay solo 39 residuos de AA diferentes entre las cadenas b y g y solo 10 entre b y d.

Estructura secundaria

La orientación de las cadenas poli peptídicas puede ser completamente extendida ( que no es muy común ), por lo que es mejor clasificarlas como:

Alfa hélice.

Hoja plegada.

Al azar.

El porcentaje de contenido de alfa hélice en las proteínas globulares es bastante variable (0 – 90%), en el caso de la HB su contenido es de un 75%. Existen dos factores (o más bien aminoácidos que pertenezcan a la cadena poli peptídica) que pueden interrumpir la orientación helicoidal:

Presencia de prolina la cual provoca una torsión de la cadena.

La presencia de fuerzas electrostáticas localizadas de repulsión debido a un conjunto de grupos –R cargados positivamente (lisina y argina), o negativamente (ac- glutámico y aspártico).

En la cadena poli peptídica seleccionada (b 36-59), desde el AA 36 al 42 se encuentra una estructura que se forma al enrollarse helicoidalmente sobre si mismo, se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el –C = O de un AA y el –NH. Del AA 43 al 52, se forma una estructura de hoja plegada, la cual se identifica por que no forma una hélice sino una cadena en forma de zigzag. Del AA 53 al 53 encontramos una estructura helicoidal.

Estructura terciaria

La HB es casi esférica (globular), con un diámetro de 55 A, las cuatro cadenas están empaquetadas conjuntamente en disposición tetraédrica (ver anexo 2b). Los grupos Hemo, están localizados en unas oquedades cercanas al exterior de la molécula, uno en cada subunidad. Los 4 lugares de unión del oxígeno están separados, la distancia entre los dos átomos de Fe más próximos es de 25 A e inclinados con ángulos diferentes.

Cada grupo hemo se encuentra enterrado parcialmente rodeado por grupos -R Hidrofóbicos. Este se halla unido a la cadena polipeptídica mediante un enlace coordinado del átomo de Fe con la HIS (histidina), mientras el otro enlace de coordinación del Fe se halla disponible para el transporte del oxígeno.

Existe una gran cantidad de residuos hidrofílicos en la superficie de la cadena, pero el centro de la a - hélice es especialmente hidrofóbico. Como en todas las proteínas existe una naturaleza anfipática, la cual hace que existan diferentes regiones que presenten mayor o menor polaridad, esto depende de los tipos de residuos que compongan la región.

También existen fuerzas Vander Walls, aquellos que poseen un componente electrostático que se presentan cuando dos regiones apolares se encuentran lo suficientemente cerca para que se forme la fuerza entre los dipolos instantáneos o débiles (determinados residuos) y entre ellos producen un campo eléctrico, igualmente, las interacciones electrostáticas o puentes salinos, que se presentan cuando algunos iones se encuentran cercanos a la proteína y modifican el campo eléctrico, son importantes ya que estos dan estabilidad a la forma de la HB.

Por último en la estructura de la HB no hay enlaces de tipo S-S, ya que los residuos Cys (cistina), no son comunes en la cadena a aunque en la b si hay; pero no es posible que se establezcan este tipo de enlaces entre las cadenas a y b de las globinas. Cada cadena a está en contacto con las cadenas b , sin embargo, existen pocas interacciones entre las dos cadenas a o entre las dos cadenas b entre sí.

Estructura cuaternaria

La Estructura cuaternaria modula las actividades biológicas de las proteínas. Tanto las proteínas transportadores (hemoglobina), como las enzimáticas (A,T, C-ASA) pierden buena acción específica al fraccionarla en subunidades. La proteína íntegra al realizar la catálisis propia, admite una regulación en su actividad es decir puede frenarse o acelerarse, en respuesta a metabolitos concretos que pueden ser el propio sustrato o distintos modulars alostericos, las propiedades alostéricas de la HB se producen por la interaccion de las subunidades diferentes.

La unidad funcional de la HB es un tetramero que consta de dos clases de cadenas polipeptídicas. La hemoglobina está clasificada dentro del grupo de las proteínas conjugadas ya que además de tener o poseer aminoácidos contiene además una proporción significativa del grupo prostético hem pues cada cadena del tetrámero está asociada a uno de estos.

En el caso de la estructura de HB se presenta el tercer caso que es el de los monómeros defunción análoga pero de estructura diferente de tal manera que no se pueden sustituir unos por otros sin ciertas restricciones.

La asociación de diferentes tipos de globinas origina las diferentes especies tetraméricas de la HB siendo HBAa 2b 2, HBA2a 2d 2, HBFa 2g 2. Se conocen como hemoglobinas anormales como la HBb 4 o la HBBartz que es la d 4 con cuatro monómeros idénticos pero son funcionalmente inferiores a las antes mencionadas. En este caso no

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