Trabajo De Fisiologia

Anticuerpo

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Molécula de inmunoglobulina con su típica forma de Y. En azul se observan las cadenas pesadas con cuatro dominios Ig, mientras que en verde se muestran las cadenas ligeras. Entre el tallo (Fracción constante, Fc) y las ramas (Fab) existe una parte más delgada conocida como "región bisagra" (hinge).

Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig) son glicoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos.1

El anticuerpo típico está constituido por unidades estructurales básicas, cada una de ellas con dos grandes cadenas pesadas y dos cadenas ligeras de menor tamaño, que forman, por ejemplo, monómeros con una unidad, dímeros con dos unidades o pentámeros con cinco unidades. Los anticuerpos son sintetizados por un tipo de leucocito denominado linfocito B. Existen distintas modalidades de anticuerpo, isotipos, basadas en la forma de cadena pesada que posean. Se conocen cinco clases diferentes de isotipos en mamíferos que desempeñan funciones diferentes, contribuyendo a dirigir la respuesta inmune adecuada para cada distinto tipo de cuerpo extraño que encuentran.2

Aunque la estructura general de todos los anticuerpos es muy semejante, una pequeña región del ápice de la proteína es extremadamente variable, lo cual permite la existencia de millones de anticuerpos, cada uno con un extremo ligeramente distinto. A esta parte de la proteína se la conoce como región hipervariable. Cada una de estas variantes se puede unir a una "diana" distinta, que es lo que se conoce como antígeno.3 Esta enorme diversidad de anticuerpos permite al sistema inmune reconocer una diversidad igualmente elevada de antígenos. La única parte del antígeno reconocida por el anticuerpo se denomina epítopo. Estos epítopos se unen con su anticuerpo en una interacción altamente específica que se denomina adaptación inducida, que permite a los anticuerpos identificar y unirse solamente a su antígeno único en medio de los millones de moléculas diferentes que componen un organismo.

El reconocimiento de un antígeno por un anticuerpo lo marca para ser atacado por otras partes del sistema inmunitario. Los anticuerpos también pueden neutralizar sus objetivos directamente, mediante, por ejemplo, la unión a una porción de un patógeno necesaria para que éste provoque una infección.

La extensa población de anticuerpos y su diversidad se genera por combinaciones al azar de un juego de segmentos genéticos que codifican diferentes lugares de unión al antígeno (o paratopos), que posteriormente sufren mutaciones aleatorias en esta zona del gen del anticuerpo, lo cual origina una diversidad aún mayor.2 4 Los genes de los anticuerpos también se reorganizan en un proceso conocido como conmutación de clase de inmunoglobulina que cambia la base de la cadena pesada por otra, creando un isotipo de anticuerpo diferente que mantiene la región variable específica para el antígeno diana. Esto posibilita que un solo anticuerpo pueda ser usado por las diferentes partes del sistema inmune. La producción de anticuerpos es la función principal del sistema inmunitario humoral.5

Ángel del Oeste (Angel of the West) (2008) de Julian Voss-Andreae es una escultura basada en la estructura del anticuerpo publicada por E. Padlan.6 Diseñada para el campus Florida del Instituto de Investigación Scripps,7 el anticuerpo se ubica dentro de un anillo que recuerda al Hombre de Vitruvio de Leonardo da Vinci, destacando así las dimensiones similares del anticuerpo y del cuerpo humano.8

Contenido

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• 1 Anticuerpos, inmunoglobulinas y gammaglobulinas

• 2 Historia de su investigación y descubrimiento

• 3 Formas de anticuerpos

o 3.1 Forma soluble

o 3.2 Forma anclada a membrana

• 4 Isotipos, alotipos e idiotipos

o 4.1 Alotipos

o 4.2 Idiotipo

• 5 Estructura

o 5.1 Primeros trabajos

o 5.2 Dominios de inmunoglobulina

o 5.3 Cadena pesada

o 5.4 Cadena ligera

o 5.5 Regiones Fab y Fc

• 6 Función

o 6.1 Activación del complemento

o 6.2 Activación de células efectoras

• 7 Diversidad de las inmunoglobulinas

o 7.1 Variabilidad de dominios

o 7.2 Recombinación V (D) J

o 7.3 Hipermutación somática y maduración de la afinidad

o 7.4 Cambio de clase

o 7.5 Conversión génica

o 7.6 Fases finales de la síntesis de inmunoglobulinas

• 8 Evolución de las inmunoglobulinas

o 8.1 Animales pluricelulares

o 8.2 Deuteróstomos

o 8.3 Gnatostomados

• 9 Aplicaciones médicas

o 9.1 Diagnóstico de enfermedades

o 9.2 Tratamientos terapéuticos

o 9.3 Terapia prenatal

• 10 Aplicaciones en la investigación científica

• 11 Variantes de anticuerpos en medicina e investigación

• 12 Véase también

• 13 Referencias

• 14 Bibliografía

• 15 Enlaces externos

[editar] Anticuerpos, inmunoglobulinas y gammaglobulinas

Representación de una electroforesis de las proteínas del suero sanguíneo.

En general, como ya se dijo en la introducción, se considera que anticuerpo e inmunoglobulina son equivalentes, haciendo referencia el primer término a la función, mientras que el segundo alude a la estructura. El término gammaglobulina se debe a las propiedades electroforéticas de las inmunoglobulinas solubles en suero, si bien algunas inmunoglobulinas migran con las fracciones alfa, beta e incluso con la albúmina (Peña, 1998).

[editar] Historia de su investigación y descubrimiento

En 1890 comenzó el estudio de los anticuerpos cuando Emil Adolf von Behring y Shibasaburo Kitasato describieron la actividad de los anticuerpos contra la difteria y la toxina tetánica. Behring y Kitasato propusieron la teoría de la inmunidad humoral, que establecía la existencia de un mediador en el suero sanguíneo que podría reaccionar con un antígeno extraño, dándole el nombre de anticuerpo.9 10 Su idea llevó en 1897 a Paul Ehrlich a proponer la teoría de la cadena lateral de la interacción entre antígeno y anticuerpo y a lanzar la hipótesis de que existían receptores (descritos como "cadenas laterales") en la superficie de las células que

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