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Terminos Basicos


Enviado por   •  21 de Enero de 2014  •  17.508 Palabras (71 Páginas)  •  284 Visitas

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Antígeno:

Es una sustancia ajena al cuerpo que el sistema inmunológico reconoce como una amenaza. Algunos ejemplos de antígenos son las toxinas de las bacterias y los virus, así como los agentes químicos externos perjudiciales para la salud. Cuando el cuerpo detecta antígenos se induce una respuesta inmunitaria con la formación de anticuerpos, como forma de defensa.

ANTICUERPO:

Cada anticuerpo se une a su antígeno específico en una interacción similar a la de una llave y una cerradura.Los Anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas) son glucoproteínas del tipo gamma globulina que se encuentran en la sangre o en otros fluidos corporales de los vertebrados y son empleadas por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias y virus. Típicamente están constituídas por unidades estructurales básicas, cada una de ellas con dos grandes cadenas pesadas y dos cadenas ligeras de menor tamaño, que forman, por ejemplo, monómeros con una unidad, dímeros con dos unidades o pentámeros con cinco unidades. Los anticuerpos son fabricados por un tipo de leucocito denominado linfocito B. Existen varios tipos diferentes de cadenas pesadas de anticuerpo y distintos tipos diferentes de anticuerpos que se agrupan en diferentes isotipos basados en el tipo de cadena pesada que poseen. Se conocen cinco clases diferentes de isotipos en mamíferos que desempeñan distintos papeles y contribuyen a dirigir la respuesta inmune adecuada para cada tipo diferente de cuerpo extraño que encuentran

Aunque la estructura general de todos los anticuerpos es muy parecida, una pequeña región del ápice de la proteína es extremadamente variable, lo cual permite la existencia de millones de anticuerpos con un extremo ligeramente distinto. A esta parte de la proteína se la conoce como región hipervariable. Cada una de estas variantes se puede unir a una "diana" distinta, que es lo que se conoce como antígeno Esta enorme diversidad de anticuerpos permite al sistema inmune reconocer una diversidad de antígenos igualmente elevada. La única parte del antígeno reconocida por el anticuerpo se denomina epitopo. Estos epitopos se unen con su anticuerpo en una interacción altamente específica que se denomina adaptación inducida, que permite a los anticuerpos identificar y unirse sólamente a su antígeno único en medio de los millones de moléculas diferentes que componen un organismo. El reconocimiento de un antígeno por un anticuerpo lo marca para ser atacado por otras partes del sistema inmunitario. Los anticuerpos también pueden neutralizar sus objetivos directamente, mediante, por ejemplo, la unión a una parte de un patógeno que éste necesita para provocar la infección. La extensa población de anticuerpos y su diversidad se genera por combinaciones al azar de un juego de segmentos genéticos que codifican diferentes lugares de unión al antígeno (o paratopos), que posteriormente sufren mutaciones aleatorias en esta zona del gen del anticuerpo, lo cual origina una diversidad aún mayor.Los genes de los anticuerpos también se reorganizan en un proceso conocido como Conmutación de la clase de la inmunoglobulina que cambia la base de la cadena pesada por otra, creando un isotipo de anticuerpo diferente que mantiene la región variable específica del antígeno. Esto posibilita que un solo anticuerpo pueda ser usado por las diferentes partes del sistema inmune. La producción de anticuerpos es la función principal del sistema inmunitario humoral

Deficiencia de Anticuerpos

Cada molécula de anticuerpo está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas (tetrapéptido) unidas por puentes disulfuro (-S-S-). En las cuatro cadenas, iguales dos a dos, se diferencian:

Cadenas ligeras L (light): están compuestas por alrededor de 220 aminoácidos, con dos regiones, una variable de 110 aminoácidos en el extremo amino-terminal, y una constante de 110 aminoácidos en el extremo carboxi-terminal.

Cadenas pesadas H (heavy) : formadas por 440 aminoácidos, excepto dos tipos que tiene 550. Al igual que en las ligeras se diferencian dos regiones, una variable, de 110 aminoácidos en el extremo amino-terminal, y una constante de 330-440 en el extremo carboxi-terminal

Cadenas ligeras

Existen dos clases de cadenas ligeras, kappa y lambda, que pueden ser diferenciadas por antisueros específicos. Cada tipo de cadena tiene un dominio variable (VH y VL, respectivamente) y otros constantes (CH y CL) determinados por la secuencia de aminoácidos. Los dominios variables están unidos a los constantes por regiones J (de la sigla en inglés Joining, unión).

Cadenas pesadas

Las dos cadenas pesadas H se unen entre si mediante dos puentes disulfuro, y cada una de ellas se une a una cadena ligera L mediante otros puentes disulfuro que se produce a nivel del extremo carboxi-terminal de la cadena ligera, adquiriendo así una forma de Y.Cada brazo de la Y, o fragmento Fab (de antigen binding Fragment), se une al antígeno de forma independiente, o sea que el anticuerpo es bivalente. El resto de la molécula, o fragmento Fc (Fragmento cristalizable, porque cristaliza con facilidad) no participa en la unión con el antígeno sino que es reconocido por los receptores celulares específicos, y contribuye así al proceso mediante el cual el antígeno es destruido.

Abzimas

La mayoría de los anticuerpos se diferencian de otras proteínas por no presentar catálisis enzimática en su función, por lo que tradicionalmente se consideran proteínas de reconocimiento de superficies moleculares. Sin embargo, en la década de los años 90 del siglo ** y principios del siglo XXI diversos estudios de inmunología encontraron anticuerpos con propiedades catalíticas, dichos anticuerpos han recibido el nombre de Abzimas. Dichas inmunoglobulinas se encuentran en cantidades bajas en el suero de personas sanas. Un ejemplo de la existencia de las abzimas en el cuerpo humano fue la detección de Abzimas contra ADN en la leche materna[cita requerida].

Entre algunas otras de estas actividades catalíticas detectadas están las de peptidasas inespecíficas y amilolíticas (degradación de almidón). Por otro lado se ha observado un incremento en el nivel de abzimas en enfermedades de tipo autoinmune.

SANGRE: Sangre

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