Absorbancia a condiciones normales
Enviado por ezequiel414 • 18 de Noviembre de 2016 • Informe • 489 Palabras (2 Páginas) • 295 Visitas
1. Resultados
1.1 Absorbancia a condiciones normales
Tabla 1: Absorbancia a condiciones normales[pic 1]
Regresión lineal de la tabla 1
[pic 2]
1.2 Absorbancia con aumento de temperatura
Tabla 2: Absorbancia con aumentos de temperatura
[pic 3]
Regresión lineal de la tabla 2
[pic 4]
1.3 Absorbancia en presencia de un inhibidor
Tabla 3: Absorbancia en presencia de un inhibidor
[pic 5]
Regresión lineal de la tabla 3
[pic 6]
1.4 Concentraciones conocidas
-Papa = 1,0052/ml -Volumen total: 75 ml
-Banano = 1,1892/ml -Volumen total: 50ml
-Manzana. Volumen total 32 ml
2. Análisis de resultados
Como se puede ver inicialmente en la tabla 1 donde se está trabajando a condiciones normales se tiene que el banano y la manzana tienen absorbancias parecidas, mientras que la papa presenta una absorbancia más elevada esto es debido a la cantidad del componente enzimático que trae cada respectivo alimento donde se muestra por estos cálculos que el que más contiene la enzima tirosinasa es la papa donde si vemos su actividad enzimática podemos ver que:
[pic 7]
= 0.240 Abs/g*min (papa) > 0.00023 Abs/g*min(manzana) > 0.0004 Abs /g*min(banano)
Así se puede ver que la papa tiene mejor actividad enzimática que los otros vegetales.
Mirando las actividades enzimáticas de los vegetales bajo distintas condiciones se ve que cambian significativamente. En el caso que donde se aumentó la temperatura, normalmente se esperaría que su actividad enzimática aumentara ya que al subir la temperatura facilita su actividad también lo haría, pero pasa lo contrario, ya que se ve que su absorbancia casi no cambia, esto se podría explicar debido a que cuando se llega a altas temperaturas se posibilita la desnaturalización de la enzima haciendo que se reduzca su actividad[1]
En el caso de la inhibición vemos que su absorbancia no cambia al pasar el tiempo. Esto es debido a que el ácido ascórbico actúa como inhibidor uniéndose a la enzima antes de que lo haga el sustrato, impidiendo así que la enzima reaccione con el sustrato y forme la decoloración.
Se puede cuantificar de la siguiente manera
%Inhibición = [1-(m i /m n )] x 100
Dónde m n es la pendiente en condiciones normales y m i es la pendiente con inhibidor(guía)
Así tendremos que el porcentaje de inhibición será para la papa por poner un ejemplo = 92,7%
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