Aminoacidos

METABOLISMO DE LOS COMPUESTOS NITROGENADOS

MVZ Cuauhtémoc Nava Cuéllar

Introducción

El nitrógeno es un elemento sumamente importante para los organismo ya que

forma parte de los aminoácidos y los ácidos nucleicos, por lo que su utilización debe

ser optimizada los más posible. Los aminoácidos que sobrepasan las necesidades

metabólicas para sintetizar nuevas proteínas y otras biomoléculas, no pueden

almacenarse como ocurre con los ácidos grasos y la glucosa, por lo tanto son

catabolizados. El nitrógeno que contienen es en su mayoría excretado, el resto de la

estructura es utilizado como fuente de energía. Parte del nitrógeno de los

aminoácidos degradados es utilizado para sintetizar las bases púricas y

pirimidínicas.

En este capítulo se estudian las vías metabólicas relacionadas con el catabolismo

de los aminoácidos, el destino del nitrógeno que contienen y la utilización del

esqueleto carbonado, así como, la síntesis y degradación de las bases púricas y

pirimidínicas

Transaminación y desaminación

El grupo -amino (nitrógeno) de los aminoácidos es separado del esqueleto de

carbono, mediante el desarrollo coordinado de la transaminación y la desaminación

oxidativa.

Durante la transaminación, el grupo -amino de los aminoácidos proteicos, excepto

lisina, treonina y prolina, se transfiere a un cetoácido (esqueleto de carbono), en

consecuencia se forma un nuevo aminoácido y se libera el cetoácido

correspondiente al aminoácido inicial. Esta reacción es catalizada por las enzimas

aminotransferasas, también llamadas transaminasas, muchas de las cuales utilizan

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-cetoglutarato como cetoácido, por lo que tarde o temprano, el grupo amino de

todos los aminoacidos es dirigido al glutamato. El piridoxal fosfato (PLP), el cual se

forma a partir de la vitamina B6 (piridoxina), es el grupo prostético de las

aminotransferasas. El PLP se enlaza a la enzima y al sustrato formando lo que se

conoce como base de Schiff. El grupo -amino es transferido al PLP creándose

piridoxamina fosfato transitoriamente, posteriormente el cetoácido aceptor toma el

grupo amino de la piridoxamina fosfato, con lo que se genera el aminoácido

correspondiente y la piridoxamina fosfato vuelve a su estado original.

Posteriormente, la desaminación oxidativa del glutamato es catalizada por la

glutamato deshidrogenasa. Esta enzima alostérica mitocondrial requiere de NAD o

NADP como coenzima, es inhibida por el GTP y el ATP, mientras que el GDP y ADP

la activan. Así, una disminución del nivel energético incrementa la desaminación.

Mediante esta reacción, el glutamato pierde su grupo amino en

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