Aminoacidos

DGETA

CENTRO DE BACHILLERATO TECNOLÓGICO Agropecuario No. 134

PROFESOR:

ING. HECTOR CARREÑO SÁNCHEZ

ASIGNATURA:

BIOQUIMICA

TEMA DE INVESTIGACION:

AMINOACIDOS

12VA. GENERACION

6TO. SEMESTRE

GRUPO “A”

ALUMNO:

JONATHAN TECANTE MENDIETA

Tetlanohcan, Tlax., a 09 de Octubre del 2010.

AMINOACIDOS

Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.

Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

Grupo amino

Cadena lateral Carbono central Grupo carboxilo

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.

Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a continuación son las más comunes.

[editar] Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

• Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).

• Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).

• Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).

• Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).

• Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Hidrófobico

Naturaleza Química de los Aminoácidos

Todos los péptidos y polipéptidos son polímeros de α-aminoácidos. Hay 20 α-amino ácidos que son relevantes para hacer proteínas en los mamíferos (véase abajo). Varios otros aminoácidos se encuentran en el cuerpo libres o combinados (es decir no asociados a péptidos o a proteínas). Estos aminoácidos que no están asociados a las proteínas tienen funciones especializadas. Varios de los aminoácidos que están en las proteínas también tienen funciones distintas a las de formación de péptidos y las proteínas, e.g., tirosina en la formación de hormonas tiroideas o glutamato que actuaba como neurotransmisor.

Los α-aminoácidos de los péptidos y proteínas (excepto la prolina) consisten en un ácido carboxílico (–COOH) y un grupo funcional amino (–NH2) unido al mismo átomo de carbón tetraédrico. Este carbón es el carbón-α. Los grupos-R que distinguen un aminoácido de otro, también se unen al carbón-α (excepto en el caso de la glicina en donde el grupos-R es el hidrógeno). La cuarta substitución en el carbón-α tetraédrico de los aminoácidos es el hidrógeno.

Tabla de α-Aminoácidos que se Encuentran en las Proteínas

Aminoácido Símbolo Estructura* pK1 (COOH) pK2 (NH2) pK Grupo-R

Aminoácidos con grupos Alifáticos

Glicina Gly - G 2.4 9.8

Alanina Ala - A 2.4 9.9

Valina Val - V 2.2 9.7

Leucina Leu - L 2.3 9.7

Isoleucina Ile - I 2.3 9.8

Aminoácidos no aromáticos con Grupos-R hidroxilo

Serina Ser - S 2.2 9.2 ≈13

Treonina Thr - T 2.1 9.1 ≈13

Aminoácidos con Grupos-R que contienen azufre

Cisteina Cys - C 1.9 10.8 8.3

Metionina Met - M 2.1 9.3

Aminoácidos ácidos y sus amidas

Ácido Aspártico Asp - D 2.0 9.9 3.9

Asparagina Asn - N 2.1 8.8

Ácido Glutámico Glu - E 2.1 9.5 4.1

Glutamina Gln - Q 2.2 9.1

Aminoácidos básicos

Arginina Arg - R 1.8 9.0 12.5

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