Aminoacidos, Peptidos Y Proteínas

AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y PROTEINAS

INDICE

INTRODUCCION

1. LOS AMINOÁCIDOS

1.1. IMPORTANCIA BIOMEDICA

1.1.1. AMINOÁCIDOS CORRIENTES DE LAS PROTEÍNAS

1.1.2. AMINOÁCIDOS CON GRUPOS R NO POLARES

1.1.3. AMINOÁCIDOS CON GRUPOS R POLARES SIN CARGA

1.1.4. AMINOÁCIDOS CON GRUPOS R CARGADOS POSITIVAMENTE

1.1.5. AMINOÁCIDOS CON GRUPOS R CARGADOSNEGATIVAMENTE

1.1.6. AMINOÁCIDOS POCO FRECUENTES EN LAS PROTEÍNAS

1.1.7. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS

1.2. PROPIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

1.3. REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS

1.3.1. REACCIONES DE LOS GRUPOS CARBOXILO

1.3.2. REACCIONES DE LOS GRUPOS AMINO

1.3.3. REACCIONES DE LOS GRUPOS R

2. LOS PEPTIDOS

2.1.- CONCEPTO

3.- PROTEINAS

3.1.- DEFINICION

3.2.- IMPORTANCIA BIOQUIMICA

3.3.- CLASIFICACION

3.4.- PROPIEDADES

3.5.- FUNCIONES

3.6.- LOS CUATRO ÓRDENES DE LA ESTRUCTURA PROTEINICA

3.6.1.- ESTRUCTURA PRIMARIA

3.6.2.- ESTRUCTURA SECUNDARIA

3.6.3.- ESTRUVTURA TERCIARIA

CONCLUSIONES

BIBLIOGRAFIA

INTRODUCCION

Los aminoácidos, péptidos y proteínas son componentes importantes de los alimentos. Por un lado proporcionan los elementos necesarios para la síntesis proteica. Por otro lado, los aminoácidos y péptidos contribuyen directamente al sabor de los alimentos y son precursores de los componentes aromáticos y las sustancias coloreadas que se forman mediante las reacciones térmicas y/o enzimáticos que ocurren durante la obtención, preparación y almacenamiento de los mismos.

Los aminoácidos contienen tantos grupos ácidos como básicos, por lo que tienen propiedades ácidas y básicas débiles y se les llama anfolitos. Se comportan como anfipróticos porque pueden aceptar o donar electrones. Las moléculas de aminoácidos transportan una carga negativa y otra positiva, lo que da como resultado una carga total nula, esta forma se conoce como "zwitterion" del aminoácido. El punto isoeléctrico es el pH en el que las moléculas no presentan migración en un campo eléctrico y puede determinarse experimentalmente por electroforesis; en los aminoácidos es igual que el punto iso-iónico. En la calidad de las proteínas influye el contenido en aminoácidos esenciales, y es importante la presencia de "limitantes". En efecto, se llama así al aminoácido esencial que en una proteína dada se encuentra en cantidad relativa más baja con respecto a la proteína patrón porque limita el aprovechamiento de esa proteína a los fines biológicos.

 Constituyen el sustrato para la síntesis proteica y de neurotransmisores para el sistema nervioso central.

 La relación de aminoácidos neutros y básicos son importantes para el transporte de aminoácidos(Barrera hematoencefálica)

 La suplementación en la dieta con lisina, treonina y triptófano mejora la retención de nitrógeno

 Los aminoácidos infundidos o ingeridos tienen también un efecto termogénico que es importante para el metabolismo celular.

 La concentración de aminoácidos en suero es regulada por diferentes sustratos energéticos como la glucosa, las grasas y las proteínas.

Consideraremos ahora con algún detalle las propiedades físicas y químicas de los aminoácidos, ya que éstos constituyen el alfabeto de la estructura proteica, y determinan muchas de las propiedades importantes de las proteínas. El primer aminoácido aislado de un hidrolizado de proteína fue la glicocola, obtenida en 1820 a partir de la gelatina por Braconnot.

IMPORTANCIA BIOMEDICA

Son importantes porque coecientemente es la treonina, aislada por primera vez por W.C. Rose en 1935, de un hidrolizado de fibrina. Además de los 20 aminoácidos hallados como sillares de las proteínas, otros muchos aminoácidos presentes biológicamente desempeñan otras funciones en las células.

Aunque mucha de la información importante sobre la estructura, síntesis, propiedades ópticas y reacciones químicas de los aminoácidos procede de investigaciones iniciales realizadas hace muchos años, la apreciación completa del papel de los aminoácidos en la determinación de la conformación de la proteína no se ha puesto de manifiesto hasta hace dos décadas.

Aminoácidos corrientes de las proteínas.

La figura, muestra la fórmula estructural general de los 20 α-aminoácidos hallados corrientemente en las proteínas, llamados también aminoácidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tiene como denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el átomo de carbono α. Difieren entre sí en la estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamadas grupos R.

Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de los grupos R.

Existen cuatro clases principales:

1) grupos R no polares o hidrófobos;

2) polares, pero sin carga;

3) grupos R con carga positiva, y

4) grupos R cargados negativamente ( a pH 6,0-7,0 que es la zona del pH intracelular).

Dentro de cada clase existen considerables variaciones en el tamaño, la forma y las propiedades de los grupos R. Veremos más tarde que este modo de clasificar los aminoácidos puede guardar relación con los vocablos del código genético de los diferentes aminoácidos hallados en las proteínas.

Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras. Recientemente se ha adoptados también un conjunto de símbolos de una letra para facilitar la comparación de las secuencias aminoácidos de las proteínas homólogas.

A. Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos

Esta familia contiene cinco aminoácidos con grupos R que son hidrocarburos alifáticos (la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina y la prolina), dos con anillos aromáticos (la fenilalanina y el tiptófano) y uno que contiene azufre (la metionina).

Como grupo estos aminoácidos

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