Quimica Aminoacidos, Proteinas Y Peptidos

Aminoácidos, Péptidos y Proteínas.

INTRODUCCION

Los aminoácidos son los precursores de los péptidos y las proteínas, y en ellos el grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos al mismo átomo de carbono, conocido como carbono-α .

I

¿QUE SON LOS AMINOACIDOS?

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se encuentran en la proteína y se dividen en dos grupos: esenciales y no esenciales

FUNCIONES DELOS AMINOACIDOS

Son necesarios para todos los procesos físicos que afecta al cuerpo humano, entre ellos:

• Crecimiento muscular y recuperación

• Producción de energía

• Producción de hormonas

• Buen funcionamiento del sistema nervioso.

CARACTERISTICAS ESTRUCTURALES COMUNES DE LOS AMINOACIDOS

La estructura general de los α- Aminoácidos (a excepción de la prolina, que es cíclica).

Son moléculas relativamente simples que tienen:

• Un grupo amino (NH2)

• Un grupo ácido carboxílico (COOH)

• Unidos a un carbono, llamado carbono alfa, el cual también tiene unidos diferentes grupos químico.

• Conjunto radicales (R)

Como se puede apreciar, el carbono-α (a excepción de la glicina) es un carbono quiral y como tal presentan (L- y D-):

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGÚN SU GRUPO R:

Se pueden agrupar según las propiedades de sus grupos R, en especial su polaridad o tendencia a interactuar con el agua a pH biológico. La polaridad de los grupos R varía enormemente desde totalmente apolar o hidrofóbico a altamente polar o hidrofílico.

Existen 5 clases principales de aminoácidos:

• Con grupos R apolares y alifáticos

Los grupos R hidrocarbonados son apolares e hidrofóbicos. Las cadenas laterales voluminosas de alanina, valina, leucina e isoleucina, con sus distintas formas, son importantes para la promoción de interacciones hidrofóbicas dentro de las estructuras proteicas. La glicina (estructura más sencilla) impone el mínimo impedimento estérico, lo que le permite más flexibilidad estructural que cualquier otro a.a. Al contrario, la prolina, por la presencia del grupo amino secundario (imino), reduce la flexibilidad estructural de las proteínas.

• Con grupos R aromáticos (generalmente apolares)

La fenilalanina, tirosina y el triptófano con sus cadenas laterales aromáticas son relativamente apolares. Todos ellos pueden participar en interacciones hidrofóbicas, las cuales son especialmente fuertes cuando los grupos aromáticos se apilan (stacking) los unos sobre los otros. El grupo –OH de la tirosina puede formar puentes de H y actúa como un grupo funcional importante en la actividad de algunas enzimas. La tirosina y el triptófaano son significativamente más polares que la fenilalanina (grupo –OH y el N del anillo indólico del triptófano). El triptófano y la tirosina, y en menor grado la fenilalanina, absorben la luz ultravioleta. Esto explica la característica absorbancia fuerte de luz por parte de las proteínas a una longitud de onda de 280 nm.

• Con grupos polares sin carga

Los grupos R de estos aminoacidos son más solubles en agua, o hidrofílicos, que los aminoacidos apolares, debido a que contienen grupos funcionales que forman puente de H con el agua. Aquí se incluyen la serina, treonina, cisteína, metionina, asparagina y glutamina. La polaridad de la serina y treonina proviene de sus grupos hidroxilos; la de la asparagina y glutamina de los grupos amida, y la de la cisteína y metionina de su átomo de azufre. La asparagina y glutamina son las amidas de otro 2 a.a. (aspartato y glutamato), en los que se hidrolizan fácilmente por ácido o base. La cisteína tiene un grupo tiol, que es aprox. Tan ácido como el grupo –OH de la tirosina. La cisteína requiere mención especial, porque se oxida fácilmente formando un aminoácido dimérico unido covalentemente llamado cistina, en la que están unidas 2 moléculas de cisteína mediante un puente disulfuro. Los puentes disulfuros de este tipo se encuentran en muchas proteínas estabilizando sus estructuras.

• Con grupos cargados negativamente

Los 2 aminoácidos. que tienen grupos R con carga neta negativa a pH 7 son aspartato y glutamato, cada uno de los cuales tiene un segundo grupo carboxilo.

• Con grupos cargados positivamente

Los aminoácidos en los cuales los grupos R tienen una carga neta positiva a pH 7 son lisina, que tiene un segundo grupo amino en la posición e de su cadena alifática; arginina, que tiene un grupo guanidino cargado positivamente, y la histidina, que tiene un grupo imidazol. La histidina es el único aminoácido estándar que tiene una cadena lateral con un pKa próximo a la neutralidad.

FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS NO ESTANDARES

Además de los 20 aminoácidos estándar que son comunes a todas las proteínas, se han encontrado otros aminoácidos como componentes de sólo ciertos tipos de proteínas.

Cada uno de éstos deriva de uno de los 20 aminoácidos estándar mediante una reacción de modificación que tiene lugar una vez que se ha incorporado el aminoácido estándar a la proteína.

• Entre los aminoácidos no estandar están:

La 4-hidroxiprolina, que es un derivado de la prolina.

La 5-hidroxilisina, la primera se encuentra en proteínas de la pared celular de plantas, mientras que ambas se encuentran en la proteina fibrosa colágeno del tejido conjuntivo.

La N-metil-lisina se encuentra en la miosina, que es una proteína contractil del músculo.

g -carboxiglutamato, que se encuentra en la proteína protrombina, que interviene en la coagulación sanguínea.

Desmosina, que es un derivado de 4 residuos diferentes de lisina, y que se encuentra en la proteína fibrosa elastina.

Se han encontrado alrededor de 300 aminoácidos que tienen una diversidad de funciones en las células, pero que no forman parte de proteínas.

La ornitina y citrulina merecen mención especial, porque son intermediarios claves en la síntesis de la arginina y en el ciclo de la urea.

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