Aminoacidos - Proteinas

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CALLAO

Facultad de Ingeniería Química

Escuela Profesional Ingeniería Química

CURSO : LABORATORIO DE QUÍMICA ORGÁNICA II

Tema : AMINOACIDOS - PROTEINAS

GRUPO : 01

Integrantes :

gutierrez gutierrez luis javier 052095C

prudencio chuquillanqui katherine MERY 052758b

López Rodríguez Mirelly Lorena 042067G

Profesor : ING. PATRICIO PONCE PARIÑO

Grupo HORARIO : 95-G

SEMESTRE : 2007-B

DEDICATORIA

Con cariño

a mis amigos del 05-B de la UNAC

por compartir cada día,

momentos de alegrías,

de tristeza, de anécdotas,

de trabajo, de investigación,

de estudio, por ayudarme,

por apoyarme,

por aconsejarme a seguir adelante

y ser la mejor.

AMINOACIDOS PROTEINAS.

OBJETIVOS:

- Reconocer las propiedades de la proteína.

- Apreciar la formación de la albumina.

- Observar la coloración de la albumina con los reactivos.

INTRODUCCIÓN

Los aminoácidos son derivados de los ácidos carboxílicos , en donde un átomo de hidrógeno de la cadena carbonada se a sustituido por un grupo amino.

Las proteínas son moléculas de enorme tamaño; pertenecen a la categoría de macromoléculas, constituidas por gran número de unidades estructurales. Entre otros términos, se trata de polímeros. Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un solvente adecuado, forman obligatoriamente soluciones coloidales, con características que las distinguen de las soluciones de moléculas más pequeñas.Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre.

La estructura general de los 20 aminoácidos hallados regularmente o corrientemente en las proteínas, llamados también aminoácidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tienen como denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el átomo de carbono . Difieren entre sí en la estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos R.

MARCO TEORICO

AMINOÁCIDOS.- Son las unidades que componen a la proteína . Químicamente un aminoácido es un ácido orgánico, que posee un radical amino ya que provienen de reemplazar un hidrógeno en un ácido graso, por un radical amino.

H

R-C- COOH

NH2

En donde:

R = cadena carbonada

NH2 = grupo amino

COOH = grupo carboxilo

Ésta es la estructura general de los 20 aminoácidos hallados regularmente o corrientemente en las proteínas, llamados también aminoácidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tienen como denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el átomo de carbono . Difieren entre sí en la estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos R.

Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de los grupos R.

[pic]

Estructura básica de un aminoácido

Existen cuatro clases principales:

1. Grupos R no polares o hidrofóbicos.

Aquí se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares.

2. Polares, pero sin carga.

Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos amídicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se clasifica como una aminoácido no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones mas polares de esta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros aminoácidos de esta clase.

3. Grupos R con carga positiva

Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis átomos de carbono. Aquí se encuentran la lisina, la arginina y la histidina. Esta última tiene propiedades límite. A pH 6 más del 50 % de las moléculas de la histidina, poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las moléculas poseen carga positiva.

4. Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular).

Los dos miembros de esta clase son los ácidos aspártico y glutámico, cada uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.

PROTEINAS.

Son compuestos orgánicos cuaternarios ( compuestos básicamente por carbono, hidrógeno, y oxígeno) aunque también presentan azufre en pequeño porcentaje aproximadamente el contenido porcentual de estos 5 elementos es el siguiente:

|ELEMENTO |TANTO POR CIENTO |

|CARBONO |53 |

|HIDRÓGENO |7 |

|OXIGENO |23 |

|NITRÓGENO |16 |

|AZUFRE |1 |

Las proteínas son moléculas de enorme tamaño; pertenecen a la categoría de macromoléculas, constituidas por gran número de unidades estructurales. Entre otros términos, se trata de polímeros. Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un solvente adecuado, forman obligatoriamente soluciones coloidales, con características que las distinguen de las soluciones de moléculas más pequeñas.

Por hidrólisis, las moléculas proteínicas son escindidas en numerosos compuestos relativamente simples, de pequeño peso, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.

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