Proteinas. Aminoácidos

Proteínas.

Todas las proteínas se caracterizan por la presencia de cuatro elementos: carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno. Un cierto número de proteínas más especializadas también contienen azufre, hierro y fósforo. Las proteínas (del griego proteios, preeminente) son los compuestos que contienen carbono u orgánicos más abundantes del cuerpo y, como su nombre indica, sus funciones tienen la mayor importancia. Las moléculas proteicas tienen un tamaño gigante, es decir, son macromoléculas.

Comparadas con el agua, cuyo peso molecular es de 18, las moléculas proteicas gigantes pueden pesar hasta varios millones. Sin embargo, independientemente de su tamaño, todas ellas tienen una estructura básica similar. Son polímeros de topo de cadena, formados por múltiples unidades o ladrillos, unidos extremo con extremo. Los ladrillos de todas las proteínas se denominan aminoácidos.

Aminoácidos.

Los elementos que componen la molécula proteica están unidos entre sí, formando unidades químicas denominadas aminoácidos. Las proteínas están constituidas 20 aminoácidos frecuentes, la mayoría de los cuales están presentes en todas ellas. De estos 20, 8 son conocidos como aminoácidos esenciales, que no pueden producirse en el organismo y deben formar parte de la dieta. Los 12 aminoácidos no esenciales restantes pueden produci`rse a partir de otros aminoácidos o de moléculas orgánicas simples, fácilmente obtenibles por las células. La fórmula estructural básica de un aminoácido consta de un átomo de carbono (denominado carbono alfa) al que están ligados un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH), un átomo de hidrógeno y una cadena lateral o un grupo de elementos designados por la letra R. Esta cadena lateral es la que constituye la única parte que identifica al aminoácido.

Los aminoácidos suelen compararse a las letras del alfabeto, los mismo que las combinaciones de letras forman combinaciones de palabras, los distintos aminoácidos forman cadenas proteicas. Piense en los aminoácidos como el alfabeto de las proteínas.

La facultad de los aminoácidos para “unirse” en todas las combinaciones posibles permite al cuerpo construir o sintetizar una variedad casi infinitas de “palabras” proteicas distintas o cadenas que pueden contener una docena, cientos e incluso miles de aminoácidos.

Los aminoácidos se unen con frecuencia mediante uniones peptídicas. Unión peptídica es la que une el grupo carboxilo de un aminoácido al grupo amino de otro aminoácido. El OH del grupo carboxilo de un aminoácido y el H del grupo amino de otro aminoácido se preparan para formar agua y otro aminoácido al que se denomina péptido. Un péptido formado sólo por dos aminoácidos unidos por una unión peptídica es un dipéptido. Un tripéptido consta tres aminoácidos unidos por dos enlaces. Una larga sucesión o cadena de aminoácidos (por lo general 100 o más) unidos por uniones peptídicas constituye un polipeptídico. Cuando la longitud de la cadena polimérica supera los 100 aminoácidos, la molécula se denomina proteína, en polipéptido.

 Nomenclatura de los aminoácidos: Los aa se suelen designar mediante símbolos de tres letras. También se adopta un conjunto de símbolos de una letra.

 Clasificación de los aminoácidos: Existen varias formas de clasificar los aminoácidos, pero la más común es agruparlos según las características de sus cadenas laterales.

 La cadena lateral de los aminoácidos puede ser clasificada de forma general según su interacción con el agua. Las cadenas laterales hidrofóbicas apolares apenas son solubles en agua, mientras que las cadenas laterales hidrofílicas sí son. Dado que las cadenas laterales hidrofílicas son polares, éstas pueden ser subclasificadas según sus cargas, esto es, clasificadas como neutras, ácidas y básicas.

 Las propiedades de las cadenas laterales de los aminoácidos son importantes para la conformación y función de las proteínas.

1. Aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas, apolares, con cadenas alifáticas.

• Glicina: Es el aa más simple. Su cadena lateral tiene sólo un átomo hidrógeno. Tiene una funcionalidad única en la estructura de muchas proteínas, ya que se acopla en huecos en los cuales no se podría acomodar ningún otro aa.

• Alanina: Su cadena lateral es un metilo. Es el aa más abundante en la mayoría de las proteínas.

• Valina, leucina, e isoleucina: Poseen cadenas laterales ramificadas de hidrocarburos saturados. Aunque son aas químicamente inertes, juegan un papel importante en el establecimiento y mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas debido a su tendencia a interaccionar entre sí excluyendo a las moléculas de agua.

2. Aminoácidos con cadenas laterales alifáticas, neutras, polar no ionizables.

• Serina: Contiene un grupo hidroxilo (-OH); es químicamente reactivo en las enzimas.

• Treonina: Contiene un grupo hidroxilo (-OH); no es químicamente tan reactivo en las enzimas.

3. Aminoácidos aromáticos neutros.

Son relativamente apolares (hidrofóbicos). Todos pueden participar de interacciones hidrofóbicas.

• Tirosina: Posee un grupo fenol. El grupo hidroxilo puede formar puentes de hidrógeno., por eso actúa como un grupo funcional importante en la actividad de algunas enzimas.

• Triptófano: Posee estructura heterocíclica indol.

• Fenilalanina: Posee un anillo bencénico.

4. Aminoácidos azufrados.

• Cisteina: Posee un grupo sulfhidrilo químicamente reactivo.. el hidrógeno del sulfhidrilo es capaz de formar enlaces de hidrógeno débiles con átomos de oxígeno y nitrógeno, que pueden actuar como donadores de pares electrónicos.. los grupos -SH de dos moléculas de Cys pueden oxidarse para generar un disulfuro denominado Cistina.

• Metionina: Posee un grupo metiltioéter en su cadena lateral.

5. Aminoácidos ácidos, hidrofílicos, cargados negativamente, también denominados: monoamino - dicarboxílicos.

• Ácido aspártico (aspartato) y ácido glutámico (glutamato): Contienen ácidos carboxílicos en sus cadenas laterales, estas se encuentran a pH 7 confiriendo cargas negativas a las proteínas de las que forman parte.

6. Aminoácidos hidrofílicos, polares, neutros, también denominados: monoamino - monocarboxílicos.

• Asparagina y glutamina: Derivan de los aminoácidos ácido aspártico y ácido glutámico, respectivamente.

7. Aminoácidos Básicos, hidrofílicos, cargados positivamente, también denominados diamino – monocarboxílicos:

• Lisina: Contiene un grupo amino primario (-NH2) unido al carbono terminal, .

• Arginina: Su cadena lateral es un grupo guanidinio. Es el aminoácido más básico.

• Histidina: Tiene en su cadena lateral un anillo imidazol.

8. Aminoácido prolina

Su cadena lateral está unida al nitrógeno además de al carbono alfa. Debido a este enlace con el nitógeno, la prolina es técnicamente un imino (-NH-). Su cadena lateral de cindo eslabones, es un anillo de pirrolidina.

Según la capacidad que tiene el organismo de sintetizar los aminoácidos estos se pueden clasificar como:

a) Aminoácidos esenciales: carecen de rutas metabólicas para su síntesis por lo tanto su aporte a través de la alimentación resulta indispensables.

Normalmente, el crecimiento corporal exige la ingestión dietética adecuada de los ocho siguientes aminoácidos:

- Tres de cadena ramificada: leucina, isoleucina y valina.

- Dos aromáticos: fenilalanina (tirosina) y triptófano.

- Dos alifáticos: treonina y lisina.

- Uno azufrado: metionina (Cistina)

- Uno con cadena lateral básica: histidina.

Importante! ....

• Arginina e histidina – es sintetizada en tejidos de mamíferos, pero la velocidad de formación es suficiente para satisfacer las necesidades durante el crecimiento. Es considerado un aminoácido esencial en etapas de crecimiento, en circunstancias de necesidades fisiológicas especiales, pues no es sintetizado en cantidades suficientes para cubrir los requerimientos.

• Metionina – es necesaria en grandes cantidades para producir Cistina, si la última no es aportada adecuadamente en la dieta.

• Fenilalanina: es necesaria en grandes cantidades para formar tirosina, si la última no es proporcionada adecuadamente por la dieta.

b) Aminoácidos no esenciales: no existe la necesidad de suministrar en la dieta , porque pueden ser sintetizados a partir de carbohidratos y lípidos, con tal que se disponga de una fuete adecuada de nitrógeno.

Grados de estructura proteica.

Las moléculas proteicas están muy organizadas y muestran una relación muy clara entre su aspecto estructural y su función. Por ejemplo, las potentes e inelásticas proteínas estructurales que se encuentran en los tendones y ligamentos son moléculas lineares o en forma de hilo, insolubles y muy estables. Por el contrario, las proteínas funcionales, como las moléculas de anticuerpos, son globulosas, solubles y químicamente activas.

Los bioquímicos suelen describir cuatro niveles de organización de las proteínas:

 Primario.

 Secundario.

 Terciario.

 Cuaternario.

La estructura primaria de una proteína se refiere, simplemente, al número, clase y secuencia de los aminoácidos que constituyen la cadena polipeptídica. La hormona de la glándula paratiroides

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