CLASIFICACION DE AMINOÁCIDOS.

PROTEÍNAS

Polímeros (macromoléculas formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas monómeros, es decir, los aminoácidos) de alto peso molecular, compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cuando se solubilizan son de dimensiones coloidales (sistema formado por dos o más fases: fase continua o fluida y fase dispersa o sólida. Ej. La cerveza). Son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos.

Las proteínas de nuestro cuerpo están formadas por 20 aminoácidos.

AMINOÁCIDOS.- Tienen un carbono Alfa que está unido a tres constituyentes: un grupo amino primario (-NH2) exceptuando la prolina, un grupo carboxilo (-COOH) y un átomo de hidrógeno. En el carbono alfa esta insertado un radical (R.) Llamado cadena lateral. [pic 1]L- aminoácido

Existen 2 maneras diferentes de acomodar los 4 sustituyentes del carbono Alfa, se les denomina D y L excepto en la glicina que tiene solo una configuración posible. Los sistemas biológicos son estereoespecíficos, es decir, solo producen el isómero L.

Tanto el carboxilo como el amino son SUSCEPTIBLES DE IONIZACIÓN dependiendo de los cambios de pH

[pic 2]

A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biológicos, los aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).

CLASIFICACION DE AMINOÁCIDOS.- Se clasifican en 4 grupos.

Los aminoácidos anteriores también se pueden clasificar en 2 grupos llamados ESENCIALES Y NO ESENCIALES. Las no esenciales se forman a partir de las esenciales ya que estas no se forman en nuestro cuerpo.

ESENCIALES

• Histidina: está en la hemoglobina
• Isoleucina: Producción de hemoglobina
• Leucina: Cicatrización
• Lisina: Para formar colágeno
• Metionina: Disminuye metales pesados en el cuerpo
• Fenilalanina: promueve el estado de alerta
• Treonina: Mantiene cantidad de agua adecuada en el cuerpo
• Triptófano: relajante natural, ayuda al control de peso.
• Valina: reconstrucción de tejido
• Alanina: Ayuda en el metabolismo de la glucosa.

NO ESENCIALES

• Arginina: control de peso, refuerzo del sistema inmune
• Acido aspártico: Función del ADN y RNA
• Cisteína: antioxidante
• Acido glutámico: neurotransmisor, transporte de K
• Glutamina: previene desgaste muscular
• Serina: conecta el metabolismo de grasas y ac. Grasos
• Tirosina: metabolismo, contacto con el sist. Nervioso

Existen aminoácidos hidrofílicos o hidrofóbicos, es decir, solubles o insolubles en agua gracias a las diferentes características de sus aminoácidos (polares y no polares)

Presentan PROPIEDADES FÍSICAS Y QUÍMICAS que dependen de

Factores intrínsecos.- como la estructura y composición de aminoácidos

Factores extrínsecos.- como el pH, temperatura, sales, etc.

SON ANFÓTEROS:

[pic 3]

PUNTO ISOELÉCTRICO (pI):

Valor particular de pH en el que la carga neta del aminoácido es cero, es decir, la disociación de cargas positivas y negativas se iguala.

ENLACE PEPTÍDICO DE LAS PROTEÍNAS.-

Es de tipo covalente, se rompen frente a ácidos o bases fuertes

Se forma por la unión de un grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro aminoácido formándose moléculas de agua.

[pic 4]

Se elimina la molécula de agua y se forma el enlace amida CO-NH

[pic 5]

Al resultado se le llama péptido en donde siempre habrá un extremo amino terminal y otro extremo carboxilo.

• De 2 a 10 aminoácidos unidos se llama oligopéptido
• De 10 a 100 aminoácidos se llama polipéptido
• De 80 a 300 aminoácidos se llama Proteína.

Durante la biosíntesis, la unión de varios aminoácidos genera una cadena polipeptídica, esta se divide en dos regiones:

Esqueleto Polipeptídico.- puede considerarse como una secuencia de enlaces peptídicos separados por carbonos alfa. El carbono C’ que formaba parte del grupo carboxilo está unido a 2 átomos muy electronegativos, N y O por lo que se genera un doble enlace que restringe la rotación entre el carbono y el nitrógeno a las dos conformaciones posibles (cis y trans)

[pic 6]

La configuración trans la tienen la mayoría de los enlaces peptídicos y es cuando los 2 carbonos alfas se sitúan en diferente lado y en el cis se encuentran en el mismo lado.

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