Catalizadores

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• Definición de catalizador
• Tipos de catalizadores según su funcionamiento:

• Positivos
• Negativos

• Tipos de catálisis:

• Homogénea
• Heterogénea
• Enzimática :

• Factores que influyen.
• Modelo Michaelis-Menten y ecuaciones resultantes.
• Presencia de inhibidores.

• Relación con procesos industriales conjunto a las repercusiones en el medio ambiente y la salud

¿QUÉ ES UN CATALIZADOR?

           Un catalizador es aquello que permite desarrollar un proceso de transformación de tipo catalítico. La catálisis se refiere a los cambios químicos que se generan a causa de sustancias que no sufren modificaciones en el transcurso de una reacción.

           Por lo que en el campo de la química, se puede definir catalizador como una sustancia que, encontrándose presente en una determinada reacción de tipo química, provoca variaciones de velocidad sin que sea consumida durante el transcurso del proceso reactivo. Además los catalizadores en las reacciones, intervienen en pasos intermedios, pero al final se ven inalterados por lo cual, no se cuentan como reactivos ni tampoco como productos, refiriéndonos a la estequiometria de la reacción. 

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               Los catalizadores varían las reacciones haciéndolas necesitar una menor energía de activación que el proceso normal. De este modo, basándonos en la ecuación de Arrhenius con unas condiciones de igual temperatura y siendo las concentraciones constantes, si la energía de activación se ve disminuida, la velocidad de la reacción crece.

Ecuación de Arrhenius:   K= Ae-Ea/Rt [pic 7]

Al Ea ( energía de activación) disminuir → Ea/RT disminuye también, pero – Ea/RT aumentará; e-Ea/RT aumenta, por lo tanto aumenta también la K , lo que implica que la velocidad de la reacción crece. 

La contante de velocidad Kc, se conoce como constante de velocidad catalítica. El catalizador no varía las variables termodinámicas de la reacción, como pueden ser ΔHº o ΔGº; tan sólo decrece el valor de la energía de activación, Ea. Como consecuencia de esto, al verse aumentado el número de moléculas con una energía cinética superior o idéntica a Ea, se verá aumentada la velocidad de reacción.

TIPOS DE CATALIZADORES SEGÚN SU FUNCIONAMIENTO

• Catalizadores positivos: Son aquellos que incrementan la velocidad de la reacción. Son quizás los que presentan mayor interés debido a su gran uso.

• Catalizadores negativos: También son llamados inhibidores, ya que son aquellos que hacen disminuir la velocidad de reacción. Poseen un interés especial para la industria alimenticia, donde suelen utilizarse como aditivos, con la finalidad de impedir el deterioro precoz o que las reacciones alteren el producto alimentario.

• Venenos catalíticos. Se encargan de desactivar el proceso de catálisis.

TIPOS DE CATÁLISIS

Existen tres formas importantes de acción de los catalizadores en las reacciones químicas , y son: la catálisis homogénea, la catálisis heterogénea y la catálisis enzimática.

• Catálisis homogénea:

             Se dice que un catalizador es homogéneo cuando se encuentra en la misma fase que los reactivos. En reacciones gaseosas, el catalizador de tipo homogéneo deberá ser también un gas, y si se tratase de reacciones entre líquidos, el catalizador sería un líquido también, o en su defecto un sólido en disolución.

• Catálisis heterogénea:

            Se dice que un catalizador es heterogéneo, o también llamado de contacto, cuando éste no se encuentra en la misma fase que los reactivos. Este tipo de catalizadores suelen encontrarse en estado sólido, y actúan en reacciones entre gases y líquidos. Son altamente utilizados en la industria química, con la finalidad de producir infinidad de productos.

• Catálisis enzimática:

            Es una catálisis, en la que actúan las enzimas; proteínas con el papel de catalizador en reacciones de tipo bioquímico. Son numerosas en el metabolismo de los seres vivos y especificidad, pues cada una de las enzimas se usa para catalizar un tipo de reacción bioquímica concreta.

             Las enzimas no proteicas conocidas son constituidas por RNA. Las enzimas son altamente específicas: cada enzima apenas reacciona con un conjunto muy restringido de moléculas (“sus sustratos”). Y son destacables por su alta eficacia, pues puede verse multiplicada la velocidad de una reacción hasta en unas 1012, Las enzimas no alteran el equilibrio químico de las reacciones catalizadas, apenas disminuyen su energía de activación.

      Pero como ocurre con toda proteína, la actividad de una enzima depende de factores como la temperatura, el grado de acidez o pH, las disoluciones salinas, los solventes, los activadores y los inhibidores.

• Factor temperatura: Si a una reacción enzimática se le aumenta la temperatura, aumenta la energía cinética de las partículas. El aumento en la movilidad de estas moléculas produce un aumento en el número de colisiones, aumentando la velocidad de la transformación. Si la temperatura continúa aumentando, se comienzan a romper algunas uniones intermoleculares responsables de la conformación de la enzima y, así, comienza a disminuir paulatinamente su actividad. Si la temperatura es excesiva, la enzima se desnaturaliza perdiendo totalmente sus propiedades catalíticas.
• Factor PH: Cuando varía el pH del medio, se producen cambios en el estado de ionización de algunos grupos ionizables de una enzima, afectando su estructura tridimensional y, por lo tanto, su actividad biológica. Además, el cambio en el estado de ionización de grupos químicos localizados en el sitio activo, puede alterar el reconocimiento del sustrato o la reactividad de los aminoácidos asociados al sitio activo de la enzima. Todas las enzimas tienen dos valores límites de pH entre los cuales son efectivas. AI traspasarse estos valores, la enzima se desnaturaliza y deja de actuar.

El mecanismo más simple para explicar la acción enzimática es el modelo de Michaelis-Menten:

E +S <—-> ES —-> E + P[pic 8]

    Esta transformación ocurre a través de varias etapas. En primer lugar, la enzima “atrae” el sustrato hacia su superficie; después lo “fija” en una posición determinada, y en este paso intermedio se forma un complejo enzima-sustrato (ES). Enseguida, el sustrato se activa, de modo que sus enlaces se debilitan, dando paso a su transformación. Una vez que la enzima ha realizado la transformación, libera rápidamente el producto de reacción para seguir su labor con otras moléculas de sustrato.

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