Cinética enzimática. Sustrato e inhibidor

INTRODUCCION

Una enzima funciona de manera más eficiente cuando la concentración del sustrato está en exceso en relación con la concentración de enzima. Esto se debe a que las colisiones efectivas con el reactivo son más frecuentes, asegurando así que la mayor cantidad de enzima se encuentre activa. En estas condiciones, el producto se obtiene a la máxima velocidad posible para la cantidad de enzima presente. En caso de que la cantidad del sustrato sea menor, la velocidad de reacción disminuye.

Por otra parte, la acción de una enzima a nivel industrial debe ser óptima tanto en términos de costo como de eficiencia por lo que la reacción debe llevarse a cabo a máxima velocidad.

Muchos productos de origen animal y vegetal contienen proteínas capaces de inhibir la actividad catalítica de algunas enzimas. La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y obstaculizar que la enzima catalice su reacción correspondiente. Existen dos clases de inhibidores, lo irreversibles que son aquellos que destruyen la actividad de la enzima o los reversibles que disocian parcialmente la actividad de esta.

OBJETIVOS

• Analizar el efecto de la concentración del sustrato sobre la velocidad de reacción enzimática.
• Determinar la constante de Michaelis-Menten de forma gráfica por los métodos de Michaelis-Menten y Lineweaver- Burk.
• Determinar el tipo de inhibición producido por una sustancia (Anilina) sobre la actividad de la invertasa

RESULTADOS

DISCUSIÓN

Aumentando la concentración de sustrato y manteniendo las demás condiciones constantes, la velocidad de reacción aumenta hasta llegar a su máximo, en donde se mantendrá constante a pesar de seguir aumentando la concentración de sustrato, ya que la concentración de enzima es limitada.

En base a lo observado en la gráfica, la anilina es un inhibidor de tipo no competitivo ya que esta se une con igual afinidad a la enzima libre y al complejo de enzima-sustrato.

De la misma forma, la anilina es un inhibidor competitivo ya que se une al sitio activo. Como la anilina se une al completo enzima-sustrato y a la enzima libre, entonces no deja que se produzcan azucares reductores.

CONCLUSIÓNES

• Los inhibidores provocan la disminución de la reacción enzimática.
• La anilina es un inhibidor de tipo no competitivo.
• La velocidad de la reacción aumenta gradualmente hasta acercarse a una velocidad máxima.
• La concentración del sustrato e inhibidores son factores que afectan a la actividad de las enzimas.

BIBLIOGRAFIA

• -Fonaguera J. y G. Gómez (2004) “Bioquímica, la ciencia de la vida” Editorial de la universidad estatal a distancia.
• -Nelson,        D.L y Cox. M.M (2005). Lehninger “Principios de Bioquímica” 4ta Edición. Ed. Omega.
• -Mathews Van Holde. (2004) Bioquímica. 3era. Ed Pearson. España.

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