Concepto e importancia de las Proteinas

I. CONCEPTO E IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS

Son las moléculas fundamentales en la organización de la célula, no sólo por su abundancia, pues constituyen casi la mitad del peso seco, sino por la enorme variedad de funciones que desempeñan. Están formadas por C, H, O y como bioelemento característico el N. Pero además puede tener otros como P, S, Fe, Mg etc. Los elementos que dan lugar a estas moléculas macroprotéicas de elevado peso molecular, se combinan para formar primero unos monómeros llamados aminoácidos que se unen entre si y dan lugar a las proteínas, con orden y secuencia determinados genéricamente.

Las proteínas pueden formar dispersiones coloidales en agua pura o en disoluciones salinas. Además solo son activos en un estrecho margen de pH y temperatura, y su actividad puede ser alterada por distintas sustancias llamadas efectores.

Los aminoácidos que forman las proteínas se enganchan unas a otras y en realidad tiene carácter de proteína cuando el nº de aminoácidos supera los 60. Si el nº de aminoácidos oscila entre 10 y 60 no tiene carácter de proteína y se denomina polipéptido. Si el nº es de 2 a 10 aminoácidos se denomina oligopéptido. Estos dos últimos desempeñan funciones variadas como hormonas (insulina) venenos, etc.

Las proteínas deben su importancia biológica al número de funciones que desempeñan, entre las que podemos citar:

A. Catalíticas; la práctica totalidad de las regiones biológicas están catalizadas por enzimas específicas, de las que existen unas 2.000 distintas en cada célula. Todas ellas son proteínas.

B. Reguladoras; hormonas peptídicas como la insulina (que regula el metabolismo de la glucosa), la hormona del crecimiento o paratiroidea (que regula el metabolismo del calcio y del fósforo).

C. Estructurales; forman parte de las membranas celulares, los microtúbulos, cilios, etc. Son parte importante de las uñas, piel, etc.

D. Transporte; como la hemoglobina que transporta oxígeno por la sangre.

E. Acumulación de sustancias; como la ovoalbúmina de la clara del huevo y la caseína de la leche, que actúan como proteínas de reserva.

F. Movimiento; la contracción muscular se debe a la interacción de filamentos proteicos de actina y miosina.

G. Defensa inmunitaria; las inmunoglobulinas dan lugar a los anticuerpos, que se forma como respuesta a la presencia de sustancias extrañas o antígenos, a los que aglutinan o precipitan.

Las biomoléculas que forman las proteínas se combinan para dar lugar a unidades monoméricas llamadas aminoácidos, que se unen entre sí siguiendo un orden y número que residen en nuestro ADN.

Químicamente se caracteriza por poseer un grupo ácido, carboxílico (COOH), un grupo amino (NH2), unidos covalentemente a un átomo de carbono central, llamado carbono (carbono asimétrico), al cual también se une un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (-R). Las diferencias entre los aminoácidos proteicos se deben a que cada uno presenta una cadena R distinta.

• Según las características que presentan sus cadenas laterales (R) se dividen en:

A. Ácidos: R aporta grupo carboxilo.

B. Bases: R aporta grupos Amino.

C. Neutros polares: R contiene grupos polares capaces de formar puentes de H con otros compuestos polares.

D. Neutros apolares: R posee grupos hidrófobos que interaccionan con otros grupos hidrófobos mediante fuerzas de Van Der Waals.

En la naturaleza se conocen alrededor de 200 aminoácidos, o más, pero solo 20 forman parte de las proteínas. Estos últimos son los denominados ácidos protéicos, frente al resto que se denominan aminoácidos no protéicos. De estos 20 aminoácidos protéicos hay 9 que nuestro organismo no puede sintetizar, por eso los tenemos que ingerir en la dieta, son los denominados aminoácidos esenciales, frente a los aminoácidos no esenciales, que son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar.

¿Qué son las proteínas estructurales?

Las proteínas estructurales son el tipo más abundante de entre todos los tipos de proteínas de nuestro organismo si tenemos en cuenta el porcentaje de proteínas que representan respecto al total.

Las proteínas estructurales son proteínas fibrosas. Entre estas proteínas fibrosas, la keratina es probablemente la proteína estructural más conocida. Esta proteína constituye la cubierta protectora de todos los vertebrados terrestres, formando el pelo, piel y las uñas en los seres humanos y también el cuero, lana, garras, pezuñas, cuernos, escamas, picos y plumas de muchos animales.

Aunque menos visibles, la proteína actina y la proteína miosina son dos proteínas estructurales que forman el tejido muscular. Otro grupo de proteínas fibrosas estructurales son las sedas y las fibras que generan de insectos. El colágeno es otra proteína estrucutral, la cual forma los tendones y nervios, que forman los ligamentos del cuerpo y proporciona una sujección adicional a la piel si es necesario.

Tipos de proteínas estructurales: Keratina

Hay una gran variedad de estructuras entre las distintas proteínas fibrosas, una de ella es la keratina del pelo. La unidad básica de cabello es un largo filamento de cadenas de proteínas que forma una estructura secundaria helicoidal alfa. Tres de estas estructuras helicoidales de proteína se entrelazan para formar una estructura llamada protofibril. A su vez, una microfibrilla se ensambla a partir protofibrillas dispuestas de manera que se envuelven nueve protofibrillas en torno a dos protofibrillas. Cientos de microfibrillas se unen para formar una macrofibrilla de proteínas. Estas macrofibrillas son, a su vez, empaquetadas con el cuerpo de una célula de pelo muerta. Una típica fibra capilar tiene el mismo tamaño que el diámetro de diez células de capilares.

El crecimiento del cabello humano es de aproximadamente la mitad de dos centímetros y medio al mes. Para este crecimiento, es necesario qu el folículo del pelo produzca aproximadamente dies vueltas de proteína alfa helicoidales cada segundo, lo cual supone usar unos treinta y seisaminoácidos.

Las fibras de proteína del pelo y otras alfa keratinas se unen por enlaces covalentes entre los residuos de cisteína para formar enlaces disulfuro. Cuanto más enlaces disulfuro hay entre las fibras, más rígida es la estructura de proteínas.

La keratinas alfa se pueden clasificar como blandas o duras según su contenido de azufre, es decir, el número relativo de cisternas en las cadenas de polipéptidos. La keratina de bajo contenido de azufre que se encuentra en la piel y en los callos es mucho más flexible que las que tienen un alto contenido de azufre como las keratinas duras de los cuernos, garras y pezuñas.

PROTEÍNAS CONTRÁCTILES

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