Funcionamiento del sistema de las fotoliasas

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Funcionamiento del sistema de las fotoliasas

Varias enzimas reconocen y revierten ciertos tipos de daño al DNA. Un ejemplo son los dímeros de pirimidina que pueden volverse a su forma monomérica mediante la fotorreactivación catalizada por las enzimas que absorben luz, conocidas como DNA fotoliasas. Estas enzimas monoméricas de 55-65 kDa se hallan en procariotes y eucariontes. Contienen dos grupos prostéticos: un cofactor que absorbe luz y FADH-. En la enzima de E. coli, el cofactor N5, N1o -meteniltetrahidrofolato, absorbe luz UV-visible (300-500 nm) y transfiere la energía de excitación al FADH-, que luego transfiere un electrón al dímero de pirimidina, y en consecuencia los escinde. El anión pirimidina resultante reduce el FADH- para regenerar la enzima. La fotoliasa de E. coli se une al ssDNA o al dsDNA sin importar la secuencia de bases. La estructura determinada por difracción de rayos X revela que su sitio de unión al DNA es una superficie plana con cargas positivas con un hueco que tiene un tamaño y una polaridad complementaria a la del dímero de pirimidina. Para unirse a este sitio y contactar el anillo de isoaloxazina del FADH- para la transferencia de electrones, el dímero de pirimidina debe saltar hacia afuera de la doble hélice. El apareamiento de bases relativamente débil del dímero de pirimidina y la distorsión que éste impone a la doble hélice probablemente faciliten este cambio conformacional. Una característica común de las enzimas que alteran químicamente las bases del DNA como parte de las vías de reparación o del metabolismo normal es catalizar el salto de las bases.[pic 4]

Bibliografía: Voet, D. y Voet, J. (2007). Fundamentos de bioquímica: la vida a nivel molecular. Segunda edición. Editorial Médica Paranamericana. Argentina. P.896.

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