• Grupos R aromáticos: sus cadenas laterales aromáticas, son relativamente apolares (hidrofóbicos). Todos ellos pueden participar en interacciones hidrofóbicas.
Enviado por davidrf96 • 9 de Abril de 2016 • Ensayo • 1.551 Palabras (7 Páginas) • 537 Visitas
• Grupos R aromáticos: sus cadenas laterales aromáticas, son relativamente apolares (hidrofóbicos). Todos ellos pueden participar en interacciones hidrofóbicas.
• Grupos R polares sin carga: los grupos R de estos aminoácidos son mas solubles en agua, o mashidrofilicos, debido a que contienen grupos funcionales que forman puentes de hidrogeno con el agua.
• Grupos R cargados positivamente (básicos): son aminoácidos en los que los grupos R tienen una carga neta positiva a pH 7.
• Grupos R cargados negativamente: los dos aminoácidos que tienen grupos R con una carga neta negativa a pH 7, son el aspartato y glutamato, cada uno de los cuales tiene un segundo grupo carboxílico.
Los aminoácidos no estándar:
Además de los 20 aminoácidos estándar, las proteínas pueden contener por modificación de los residuos estándar ya incorporados a un polipéptido.
Entre los aminoácidos no estándar están:
• 4-hidroxiprolina derivado de la Prolina.
• 5-hidroxilisina derivado de la Lisina.
• 6-N-metil-lisina constituyente de la miosina.
• γ-carboxiglutamato en la proteína
• Grupos R apolares alifáticos: sus cadenas tienden a agruparse entre si en las proteínas, estabilizando las estructuras proteicas a través de interacciones hidrofóbicas.
• Grupos R aromáticos: sus cadenas laterales aromáticas, son relativamente apolares (hidrofóbicos). Todos ellos pueden participar en interacciones hidrofóbicas.
• Grupos R polares sin carga: los grupos R de estos aminoácidos son mas solubles en agua, o mashidrofilicos, debido a que contienen grupos funcionales que forman puentes de hidrogeno con el agua.
• Grupos R cargados positivamente (básicos): son aminoácidos en los que los grupos R tienen una carga neta positiva a pH 7.
• Grupos R cargados negativamente: los dos aminoácidos que tienen grupos R con una carga neta negativa a pH 7, son el aspartato y glutamato, cada uno de los cuales tiene un segundo grupo carboxílico.
Los aminoácidos no estándar:
Además de los 20 aminoácidos estándar, las proteínas pueden contener por modificación de los residuos estándar ya incorporados a un polipéptido.
Entre los aminoácidos no estándar están:
• 4-hidroxiprolina derivado de la Prolina.
• 5-hidroxilisina derivado de la Lisina.
• 6-N-metil-lisina constituyente de la miosina.
• γ-carboxiglutamato en la proteína protrombina
• Desmosina derivado de cuatro residuos de Lys en la Elastina.
• Selenocisteina provienen de la Serina.
• Ornitina y Citrulina intermediarios en biosíntesis de arginina en ciclo de urea.
De los 20 aminoácidos que utilizamos para la síntesis de proteínas, solo 10 son sintetizados por nosotros (no esenciales). Sin embargo, los otros que no pueden ser sintetizados por el organismo, se le llaman esenciales y se necesitan consumir en los alimentos para poder utilizarlos.
Si falta un aminoácido esencial no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.
2. Explicar como se unen los aminoácidos para formar una cadena polipeptidica, las características de esa unión y la orientación de la cadena.
Dos moléculas de aminoácidos pueden unirse de forma covalente a través de un enlace amida sustituido, denominado enlace peptídico, formando un dipeptido. Este enlace se forma por eliminación de los elementos del agua (deshidratación) del grupo alfa-carboxilico de un aminoácido y el grupo alfa-amino de otro. La formación de un enlace peptídico es un ejemplo de una reacción de condensación, que es un tipo de reacción frecuente en las células vivas.
Es posible unir tres aminoácidos mediante dos enlaces peptídicos para formar un tripeptido; de manera similar se pueden unir cuatro aminoácidos para dar tetrapeptidos, cinco para formar pentapeptidos y asi sucesivamente. Cuando se unen unos pocos aminoácidos de este modo, la estructura resultante se denomina oligopeptido. Cuando se unen muchos aminoácidos el producto se denomina polipéptido.
Características de enlace peptídico:
• Rígido
• Planar
• Resonancia
El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.
El enlace peptídico es mas corto que un enlace sencillo, posee un carácter de doble enlace, ya que se estabiliza por Resonancia.
Cada enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace debido a la resonancia y no puede girar.
El oxigeno carbonilo y el nitrógeno amida compartían parcialmente dos pares de electrones.
Entonces la rotación es posible alrededor de los enlaces N-Cα y C α -N.
Es precisamente esta capacidad de rotación la que le permite a las proteínas adoptar una inmensa gama de configuraciones.
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3. Describir en que consiste la estructura:
Primaria de una proteína y los enlaces que la estabilizan
Es una descripción de todos los enlaces covalentes (principalmente enlaces peptídicos y puentes disulfuro) que unen los aminoácidos de una cadena polipeptidica. El elemento mas importante de la estructura primaria es la secuencia de los residuos aminoácidos.
4 Secundaria de una proteína y los enlaces que la estabilizan. (ejemplos)
Ordenamiento en el espacio de los residuos de aminoácidos o sea la conformación (disposición espacial de los átomos de una proteína).
Modelos de la estructura secundaria:
• α Hélice
• Hoja Plegada β (paralela y antiparalela)
• Triple Hélice de la Colágena
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