Identificación de proteínas y aminoácidos

Identificación de proteínas y aminoácidos

Leidy carolina Vasquez Betancur 20181177 y Alexander Giraldo Sánchez 20171166

Octubre 2018

Bioquímica aplicada-2.1

Docente: Juan Pablo Arias Echeverry

Resumen

Las proteínas son macromoléculas, las cuales cumplen un papel fundamental para la vida porque desarrollan diferentes funciones dentro de los organismos como la regulación del metabolismo y formar parte estructural de este. Están formadas por agregaciones de alfa- aminoácidos unidos entre sí por enlaces pepiticos. Con el propósito del reconocimiento de proteínas y aminoácidos en 10 sustancias como la alanina y albumina de huevo, al llevar acabo deferentes métodos, los resultaron fueron; ninhindrina; positiva para casi todas las sustancias excepto el agua destilada y asido aspártico. Biuret; las sustancias dieron positiva menos agua destilada, cisteína, alanina y glicina. Xantropreica; negativa para las sustancias: agua destilada, alanina, cisteína e glicina. Por último, la reacción de azufrados; solo el plasma sanguíneo dio positivo como tal. Los resultados no fueron los esperados ya que fueron inconcurrentes con el marco teórico, esto debido a procedimientos incorrectos

Palabras clave: proteína, enlace peptídico, gelatina comercial, plasma sanguíneo, leche.

Introducción

Las proteínas son macromoléculas que hacen diversidad de funciones dentro del organismo como la regulación del metabolismo celular, transporte y obtención de energía. Están formadas por 50 o más α-aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos.

Los aminoácidos son compuestos unidos a un grupo amino y un grupo carboxilo, adicionalmente un grupo r o cadena lateral que nos brinda características polares, apolares, ácidas y básicas a la molécula, los cuales al unirse dos aminoácidos con igual o diferentes características se forma un péptido.

Por la estructura peptídica de las proteínas y además de la presencia de determinados grupos R, estas pueden reaccionar con infinidades de agentes originándose coloraciones, reactivos como ninhidrina, biurte, xantoproteica y la reacción de azufrados. Estos nos permiten la identificación cualitativa y cuantitativa de proteínas (Experimento 2, s. f). Estos reactivos funcionan de la siguiente manera: El reactivo ninhidrina reacciona con los α-amino formando complejos azul-violeta en el caso de que el grupo amino sea primario, para aminoácidos como prolina da coloración amarilla y café cuando el grupo amino está en la cadena lateral como la aspartina. El reactivo azufrado, el acetato de plomo en medio alcalino reacciona con los aminoácidos azufrados formando precipitaciones de sulfuro de plomo color negruzco (lozano J.T, S. F). La reacción xantoproteica es positiva a los aminoácidos con anillos aromáticos, estos reaccionan con el ácido nítrico concentrado formando un color amarillento-anaranjado que se formar por la nitración del anillo aromático en posición del otro (Delgado B.I, S.F). La reacción biuret la cual es sulfato de cobre en solución alcalina reacciona con la sustancia formando un compuesto violeta donde los iones de Cu2+ y los pares de electrones libres del nitrógeno que hace parte del enlace péptico formando el complejo (bioquímica, s.f)

 El objetivo de la práctica de laboratorio es Identificar la presencia de proteínas y aminoácidos cualitativamente en las sustancias correspondientes, mediante las reacciones que estas tenían con los reactivos es el objetivo de este laboratorio.

Materiales

1. Sustancias: agua destilada, alanina, cisteína, fenilalanina, acido aspártico, albumina de huevo, gelatina comercial, plasma sanguíneo, leche, glicina
2. Reactivos:

• Reactivo de Ninhidrina 1%
• Reactivo de Biuret
• Ácido nítrico concentrado
•  Hidróxido de sodio 20%
•  Hidróxido de sodio 40%
• Acetato de plomo 5%

1. Tubos de ensayo
2. Pipeta
3. Baño maria  
4. Baño de hielo

Métodos

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Resultados

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