Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica

ENZIMAS

ENZYMES

Ana Carolina Herrera Gómez1, Sara Lucía Mena Betancur2, Paula Barbosa Sucerquia3, Mateo Ramírez Zuleta4.

Estudiantes de ingeniería de alimentos

Facultad de ciencias farmacéuticas y alimentarias

Universidad de Antioquia

 3 de abril 2017

RESUMEN

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que facilitan y aceleran reacciones químicas, actúan a bajas concentraciones por lo cual las condiciones experimentales son poco agresivas, las enzimas no se gastan en el proceso lo que se gasta es el sustrato.

La amilasa salival es una enzima que podemos encontrar en las glándulas salivales, puede romper azucares complejos como el almidón (desdoblandolo químicamente), y convertirlos en azucares simples como la glucosa. En la práctica del laboratorio se desea comprobar el pH óptimo en el cual se halla primero el punto acrónico, y la influencia de la temperatura en el desdoblamiento del almidón, utilizaremos lugol para estas pruebas ya que este nos indicara la presencia de almidón, tornando un color azul y en el momento que su color desaparezca podremos decir que la enzima cumplió su objetivo desnaturalizar el almidón y observaremos la velocidad de las reacciones.

Al hallar el pH optimo se encontró que a mayor pH más rápida es la desnaturalización del almidón, se llegó primero al punto acrónico en PH 8,0 y sucesivamente en PH 7.4, 6.8, 5.2, en la segunda parte de la práctica la reacción dependió de la temperatura primero se dio en temperatura del medio, después calor a 37°C esta es la temperatura óptima para la actividad enzimática, y finalmente en frio, fue la más lenta. Se puede concluir que la enzima amilasa es de suma importancia en la degradación del almidón de esta forma se puede obtener energía y se puede realizar las actividades cotidianas.

Palabras claves: almidón, enzima amilasa, PH, temperatura.

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ABSTRACT

Enzymes are the molecules of the protein nature that facilitate and accelerate chemical reactions, act at low concentrations so that the experimental conditions are not aggressive, the enzymes are not spent in the process what is spent in the substrate.

Salivary amylase is an enzyme that can be found in the salivary glands, can have as sugary supplements as starch (chemically splice the starch), and convert them into simple sugars like glucose. In laboratory practice the optimal pH is checked in which the first point is the acronym, and the influence of the temperature on the splitting of the starch, Blue color when in contact with the starch and at the moment its color Disappear we can say that the enzyme met its goal to denature the starch and the speed of reactions.

On finding the PH it was found that a faster PH mayor is the denaturation of the starch was first arrived at the acronymic point in PH 8.0 and successively in PH 7.4, 6.8, 5.2, and in the second part of practice dependent of the reaction The temperature of the medium, after before the temperature at 37 ° C is the optimum temperature for the enzyme enzyme, and finally in the cold, it was the slowest. It can be concluded that the enzyme is of utmost importance in the degradation of starch in this way can obtain energy and can perform daily activities.

Keywords: starch, enzyme amylase, pH, temperature.

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INTRODUCCION

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizador biológico, efectúan reacciones bioquímicas a velocidades muy altas, no se consumen durante la reacción y, en general, presentan un elevado grado de especificidad. Todas las células, incluidos microorganismos y organismos superiores, producen enzimas. Su acción está estrechamente ligada a las reacciones metabólicas, ya que la mayoría de las transformaciones químicas requeridas para mantener activas a las células tardarían mucho tiempo en efectuarse, o simplemente no procederían si las enzimas no estuvieran presentes. Su estudio en el campo de los alimentos es de primordial importancia debido a que son responsables de fenómenos como la digestión y de varios cambios químicos que sufren los alimentos, los que pueden resultar benéficos.

Por otra parte, muchos productos alimenticios se modifican a través de reacciones bioquímicas realizadas por enzimas, ya sean endógenas del alimento, añadidas con carácter de aditivos, o de manera indirecta, por las enzimas de los microorganismos que intervienen en la elaboración de alimentos fermentados. Las enzimas se emplean también de forma directa en procesos industriales para la síntesis de compuestos de uso en la industria alimentaria, tales como edulcorantes, ácidos orgánicos, potenciadores del sabor, etcétera.

Todas las enzimas son proteínas, tienen una estructura tridimensional globular y sólo presentan actividad cuando tienen una conformación espacial que permite establecer una disposición óptima de los aminoácidos de su centro activo o sitio catalítico.

Las enzimas tienen la capacidad de catalizar reacciones químicas de manera muy específica; es decir, su intervalo de acción se limita a un determinado compuesto que debe poseer ciertas características estructurales para que pueda ser utilizado como sustrato. Por otro lado, se sabe que el sitio activo de una enzima es aquella porción de la proteína que participa directamente en la unión y transformación del sustrato; está constituido por ciertos aminoácidos que integran un microambiente característico dentro de la proteína y que llevan a cabo la catálisis.

La velocidad a la que las reacciones enzimáticas proceden depende de varios factores, dentro de los que destacan el pH del medio de reacción, la temperatura, la concentración de sustrato y de enzima y el agua disponible en el medio. La actividad de las enzimas depende de la concentración de iones hidronio del medio, ya que esto afecta el grado de ionización de los aminoácidos de la proteína, incluidos los del sitio activo, del sustrato (en caso de ser ionizable), o del complejo enzima-sustrato; de hecho, el pH influye en la estructura tridimensional de la proteína y, a su vez, sobre la afinidad que tenga la enzima por el sustrato.

La mayoría de las enzimas disponen de rango de pH relativamente estrecho en el que presenta una actividad óptima y se desactivan en pH extremos. Del efecto de la temperatura, de acuerdo con la teoría de las colisiones, las reacciones suceden debido a los choques que sufren las moléculas dentro de un recipiente. La velocidad de las reacciones en general, incluidas las enzimáticas, se incrementará con la temperatura al aumentar la energía cinética de las moléculas, propiciando un mayor número de colisiones en el intervalo en que la enzima es estable y retiene su capacidad catalítica; en los casos en que el incremento de temperatura es muy grande, se favorece la desnaturalización irreversible y, en consecuencia, la proteína pierde su capacidad catalítica. Contar con una enzima que resista altas temperaturas presenta otras ventajas, como mayor solubilidad del sustrato, o disminución de los riesgos de contaminación microbiana, lo que es clave cuando una reacción enzimática se prolonga por varias horas.

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