PROPIEDADES IÓNICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

Las proteínas son macromoléculas compuestas por unidades más pequeñas, conocidas como aminoácidos. En las proteínas se encuentran básicamente veinte aminoácidos diferentes, los cuales contienen un grupo carboxilo (-COOH, acido débil) y un grupo amino (-+NH3, base débil) unidos al mismo átomo de carbono (carbono α, carbono quiral). Estos aminoácidos difieren unos de otros únicamente por la naturaleza de sus cadenas laterales, o grupos R, que varían en estructura, tamaño, carga eléctrica y reactividad química (Gonzales et al, 2009; Moore & Langley, 2008).

Todos los aminoácidos presentan al menos un grupo ácido (donador de protones) y un grupo básico (aceptor de protones) que se ionizan cuando están en solución, por lo que los aminoácidos pueden tener propiedades de acido y de base, es decir son anfotéricos (Voet & Voet, 2004). Cada grupo tiene un pK, el cual corresponde al pH en el que se encuentra la misma cantidad de la forma no ionizada que de la ionizada (Gonzales et al, 2009; Houston, 2006):

Los aminoácidos tienen al menos dos pK, por lo que tienen mayor capacidad amortiguadora, ya que presentan de tres a cuatro formas iónicas diferentes. Cuando la forma iónica tiene una carga neta de cero (zwitterion), se dice que se encuentra en su punto isoeléctrico o pi. Al variar el pH, cambia la proporción de las formas iónicas y es posible ver la capacidad amortiguadora de los aminoácidos. Cada aminoácido tiene sus propios pK, puesto que presenta diferentes sustituyentes en sus cadenas laterales (Gonzales et al, 2009).

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