PROTEINAS Defina con sus propias palabras el término proteína

NOMBRE: Valeria Pinargote

PARALELO: AV-02

FECHA: 02/01/2018

1. Defina con sus propias palabras el término proteína.

Son polímeros lineales formados por aminoácidos, están formados básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.

1. Mencione 3 alimentos en los cuáles se encuentre las proteínas.

Carne, huevos, avena

1. ¿De qué depende la solubilidad de las proteínas?  Explique.

Depende de la desnaturalización de las mismas ya que en algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad de la proteína  ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie

1. ¿Cuál es el monómero de las proteínas  Explique y de ejemplos

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que nuestro organismo es capaz de convertir en nuevas proteínas. , hay aminoácidos dipétidos, tripéptidos, oligopéptidos y polipéptidos según el número de aminoácidos que contienen.

Sólo 20 aminoácidos son codificados por el ADN para formar proteínas

EJEMPLOS:

• Histidina: se encuentra de forma abundante en la hemoglobina y es importantísimo en el mantenimiento de las vainas de mielina (las cuales protegen las diferentes células nerviosas)
• Isoleucina: es un aminoácido que forma parte del código genético y el tejido muscular, ayuda a la curación y reparación del tejido muscular, los huesos y la piel, además de ayudar a regular al azúcar en la sangre.

1. ¿Cuál es la estructura de las proteínas  Explique y de ejemplos

• Estructura primaria: Es la secuencia de una cadena de aminoácidos (pelos, plumas, uñas, cuernos)
• Estructura secundaria: Ocurre cuando los aminoácidos de la proteína interactúan mediante enlaces de hidrógeno (Gusano de seda, araña)
• Estructura terciaria: ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas (mioglobina)  
• Estructura cuaternaria: Es una proteína que consiste en más de una cadena de aminoácidos. (Micro túbulos, micro filamentos)

1. Qué elementos están constituyendo la estructura de las Proteínas

Hidrógeno, carbono, oxígeno y nitrógeno

1. Bioquímica de las proteínas

ENZIMAS: son catalizadores biológicos, que hacen que aumente la velocidad o rapidez de una reacción química, ósea la velocidad de formación del producto.

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:

• Temperatura
• PH
• Concentración de enzima
• Concentración de sustrato

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

• Oxidoreductasas:  
• Transferasas
• Hidrolasas
• Liasas
• Isomerasas
• Ligasas

1. Clasificación de aminoácidos Explique

• Grupos R no polares 9 aminoácidos

Los grupos no polares son en los que su cadena lateral no tiene carga.

1. Glicina (R=H) No tiene isomería óptica ya que tiene dos enlaces del Cα con Hidrógeno. Es uno de los aminoácidos que más flexibilidad proporciona a las proteínas, ya que al tener una cadena lateral pequeña, no obstaculiza el movimiento de los aminoácidos que lo flanquean.

2. Alanina (R=CH3) Es un aminoácido apolar y no puede participar en ningún mecanismo catalítico por lo que tiene una función meramente estructural.

3. Valina (R=CH2-(CH3)2) También su función es estructural.

4. Leucina (R=CH2-CH-(CH3)2)

5. Isoleucina (R=CH3H-CH2-CH3) Es un isómero de la leucina con una cadena lateral igual pero los átomos se distribuyen de otra forma. Pero presenta un segundo carbono asimétrico, siempre en configuración S.

6. Metionina (R=CH2-CH2-S-CH3) Es un tioéter que incluye un átomo de azufre en la cadena lateral. Aunque es apolar, el átomo de azufre aparece ocasionalmente implicado en reacciones bioquímicas en algunas enzimas, ya que tiene un electro que puede actuar como agente nucleofílico.

7. Fenilalanina (R=CH2-Benceno)

8. Tirosina (R=CH2-Benceno-OH)

9. Triptófano (R=C (CH-NH)-Benceno

• Grupos R polares no cargados 6 aminoácidos

Son aminoácidos que carecen de carga, en principio, pero tienen posibilidades de tener asimetría en la distribución de las cargas, por la presencia de un átomo de O ó N.

1. Serina (R=CH2OH). Es un alcohol y forma parte esencial del centro catalítico de muchas enzimas.

2. Treonina (R=CH (OH)-CH3). También es un alcohol. Presenta un segundo centrol quiral, en el carbono β al igual que la isoleucina.

3. Cisteína (R=CH2-SH). Es un tiol y su función es similar a la serina, aunque éste pierde el -H  del -SH con mayor facilidad que la serina. También tiene una función estructural importante ya que puede formar puentes disulfuro (-S-S-)  con otras regiones de la proteína o con otras subunidades. Normalmente las proteínas que presentan estos puentes disulfuro son extracelulares.

4. Prolina (R*=CH2-CH2-CH2-NH2-). En este caso la cadena lateral termina uniéndose por su extremo con el grupo amino del carbono alfa. Lo cual le otorga rigidez además de no poder donar hidrógenos cuando está en un enlace con otro aminoácido.

5. Asparagina (R=CH2-C (NH2)=O). Es la amida del ácido aspártico.

6. Glutamina (R=CH2-CH2-C (NH2)=O). Es la amida del ácido glutámico.

• Grupos R polares cargados 5 aminoácidos

Son aminoácidos con un grupo ácido o básico extra en su cadena lateral.

1. Aspartato (R=CH2-COO–). Tiene un grupo ácido y a pH neutro está fuertemente ionizado.

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