PROTEINAS ¿Recuerdan lo que es pKa?

PROTEINAS

¿Recuerdan lo que es pKa? es importante que eso lo tengan súper claro.

La cte. De disociación ese es un parámetro que se asocia a una molécula  cuando andaba con un ácido. Todos los ácidos tienen constante de disociación significa que cada acido tienen un valor, fijo,  asignado esa parámetro dice la capacidad analítica de liberar protones. Los ácidos son moléculas que liberan protones, todos los ácidos tienen Ka. Cuando hablamos pKa hablamos de escala logarítmica, aquí hablamos de –logH+. Si hablamos de una concentración de pH 4 versus una de pH 5 hablamos de que tiene una concentración 10 veces más protones, de eso habla la escala logarítmica.

Las proteínas son biomoléculas abundantes en todos seres vivos, proteína es sinónimo de polipéptidos son cadenas armadas en base a aminoácidos esa es la subunidad estructural de toda proteína pueden ser cadenas de dos aminoácidos hasta un sinfín de aminoácidos. Los aminoácidos forman un enlace covalente carbono-nitrógeno, ya voy a hablar de eso, pero antes miren loa aminoácidos , esta es la estructura general de un aminoácido. Todos los aminoácidos tienen esta estructura base, hay un carbono que genera 4 enlaces, centralmente se denomina carbono alfa central que tienen 4 sustituyentes y de estos siempre se repiten 3 que son el grupo carboxilo, el amino y el hidrogeno este es el consenso entre todos los aminoácidos, luego viene el 4to grupo que es el grupo R que es el que los diferencia unos de otros. En términos generales decimos que tenemos 20 aminoácidos diferentes  estos aminoácidos son 20 y no cambian y se combinan en distintas secuencias para dar distintas proteínas. Son los mismo aminoácidos los que tienen una lavadura y un ser humano o una echericha colli y una vaca todos tenemos los mismo 20 aminoácidos pero la diferencia está en la combinación y eso da distintas proteínas y por ende distintas especies.

¿De donde puede liberar protones los aminoácidos? Del grupo amino y del carboxilo y eventualmente podría liberar protones del grupo R. Por eso decimos que los aminoácidos son moléculas acidita. Presenta bases conjugadas al desprotonados.

¿De qué depende que este protonado el grupo carboxilo por ejemplo y el grupo amino? Del pH del medio, los aminoácidos siempre están mandando en un medio acuoso donde hay un pH y este pH va a condicionar si esta protonado o no así que esto no es al azar. Podemos decir que a pH 7 van a ver aminoácidos que estarán protonados y desprotonados, a pH neutro.

¿Un carboxilo como puede estar? Negativo desprotonado o neutro ¿puede estar positivo? No, jamás

¿Un amino? Cargado +1 si esta desprotonado y neutro no desprotonado.

Los aminoácidos son casi todos quirales, los sustituyentes en base a ese carbono central son todos diferentes y eso lo connota como quiral. Puede presentar isómeros ¿saben lo que son isómeros? Son moléculas que tienen la misma composición atómica pero la configuración es distinta. La glucosa tiene una fórmula de C6H12O6 no es el único monosacárido con esa fórmula, la fructosa también es C6 H12O6 pero ¿por qué una se llama glucosa y la otra fructosa? Porque esos componentes están ordenados de forma diferentes. Lo mismo pasa con los aminoácidos, imagínense que son una mano, una es la derecha la otra es la izquierda parcialmente están armadas de forma diferente por eso son isómeros.

Díganme un aminoácido que sea aquiral, la glicina ya que se repite un hidrogeno, esta es una excepción.

Aprovechando esta tabla podemos ver que están clasificados los aminoácidos esta agrupación es en base al grupo R a lo rosado que están viendo, por ejemplo hay unos aminoácidos que se llevan aromáticos adivinen porque, es por el anillo de benceno que poseen en esta categoría están la fenilalanina, tirosina y triptófano, sería bueno que los recordaran. Estos anillos le dan una propiedad a estos aminoácidos que les permite absorber una longitud de onda y se puede detectar con el nivel de absorbancia, este anillo absorbe la luz que viene en la longitud de onda de 280nm. Yo por ejemplo podría tomar una muestra de orina y medirla en el espectrofotómetro y mediarla a 280nm y si aparece un valor alto me está indicando que ese paciente tienen proteínas en la orina y que tiene algún fallo renal. Entonces esa utilidad de absorber a 280nm es muy útil que podemos cuantificar proteínas.

Estos se llaman aminoácidos cargados negativamente porque terminan su grupo R en carboxilo y el grupo carboxilo se desprotona está cargado negativamente, el glutamato y el aspartato entran en esta categoría. El aspartato tiene nombre de base conjugada, se acuerdan del ácido acético que vimos hace dos semanas atrás el ácido acético es el ácido y si se desprotonaba teníamos la base conjugada que es acetato.

Hay aminoácidos que son los básicos, aminoácidos positivos porque que tienen en su grupo R a los aminos lisina, arginina he histidina. Estos son los conocidos como positivos o básicos.

Hay unos que presentan polaridad, por lo tanto hay moléculas que son polares y apolares fíjense en estos aminoácidos que tienen metilo, hidrocarbono, esos aminoácidos son no polares es porque no hay diferencia de electronegatividad entre los carbonos e hidrógenos son iguales por lo que nadie tira la cuerda más fuerte. Hay moléculas que si presentan apolaridad como estos que presentan grupos alcoholes, OH, aquí hay un tiol.

Ahí hay dos aminoácidos están dispuestos de esa manera para mostrar cómo se forma el enlace peptídico que es un enlace covalente carbono-nitrógeno , carbono del carboxilo del aminoácido de la izquierda y nitrógeno del amino del aminoácido de la derecha. Ese carboxilo, me refiero al carboxilo del aminoácido común, no al del grupo R, y ese amino no es el del amino del grupo R sino del amino común, cuando se forma el enlace covalente hay una condensación porque se está formando agua a partir de eso grupo alcohol y ese hidrogeno entonces tengo un dipéptido. Enlace covalente carbono-nitrógeno.  Hay pentapeptido y por convención ustedes van a leer de izquierda a derecha en este polipéptido este el extremo animo terminal, los aminoácidos del medio están ocupando tanto el amino como el carboxilo y por último el de la derecha seria el carboxilo terminal. Entonces los extremos son ionizables y eso quiere decir que se pueden desprotonar.

El enlace peptídico ahí dice que es rígido y planal, todo los átomos que están entre el carbono y el nitrógeno están todos en el mismo plano si esto lo pudiéramos ver en 3D estarían todos en el mismo plano espacial, por lo que el enlace es rígido, que significa que sea rígido que no puede pasar de este nivel a este otro nivel no quiere decir que no se pueda mover, pero este movimiento no está a nivel de los carbonos alfa. La rigidez se debe al doble enlace.

Ahora voy a ocupar el pizarrón, voy a dibujar un aminoácido, es un ácido porque puede liberar protones, ¿de cuantas zonas puede liberar protones? De dos zonas, solo me enfoqué en el grupo carboxilo aquí se desprotona y libera protones CHOO- + H comportándose como un ácido desde aquí se liberó una constante de disociación, pero es propia del grupo carboxilo a esto lo vamos a llamar pK1 siempre que escuchen 1 se refiere al carboxilo. Abajo haremos el grupo amino, se desprotona quedando NH2 + H, entonces tengo otra constantepK2 que corresponde al grupo amino.

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