Proceso Enzimatico

El proceso enzimático sigue las siguientes etapas:

En primer lugar el sustrato (S) y la enzima (E) se unen y forman un complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo ES, este o bien se disocia en enzima más el sustrato o se transforma el sustrato en producto formado el complejo enzima-producto (EP), que se disocia para dar enzima (E) más producto (P).

El proceso fue modelizado por Michaelis y Menten y le permitio obtener una ecuación, ecuación de Michaelis-Mente en donde la velocidad de la acción de un enzima es función de la cantidad de sustrato presente, la cantidad de enzima y las características del enzima, la afinidad del enzima por el sustrato y el poder catalítico del enzima:

La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina la forma ES).

La velocidad máxima Vmáx estima el número de centros activos del enzima. Recordar que hemos definido la Vmáx como la velocidad que obtendríamos cuando todo el enzima se encuentra unido al sustrato. A la constante k2 (poder catalítico del enzima) se la reconoce con el nombre de número de recambio, es el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo. Por lo que la Vmáx depende de dos cosas, la cantidad de enzima presente y la capacidad catalítica del enzima, es decir la velocidad con que transforma al sustrato.

La representación gráfica de la velocidad en fución de la concentración de sustrato:

Del estudio del modelo se desprende que la velocidad de transformación de sustrato en producto en una reacción enzimática depende:

• La cantidad de sustrato presente. [S]

• La afinidad del enzima por el sustrato. Km

• La cantidad de enzima presente. [E]

• El poder catalítico del enzima. [k2]

Estudia en las siguientes gráficaslos las variaciones de la velocidad en función de los cambios:

Cantidad de sustrato:

Afinidad del enzima por el sustrato y cantidad de enzima o poder catalítico:

Cualquier mecanismo que altere alguno de estos parámetros provocara una modificación de la velocidad enzimática, por lo que una vía podrá ser modulada o controlada. (Ver los diferentes ejemplos de enzimas modulados).

Además no todos los enzimas siguen una cinética de Michales-Menten, algunos presenta una cinetica sigmoidal, los enzimas que presentan modulación alosterica cooperativa, es decir aquellos en el que el sustrato actua como un modulador positivo. Estudia las diferencias de un enzima con modulación alosterica cooperativa positiva y un enzima que sigue la cinética de Michaelis-Menten.

Estudia los efectos en una cinética

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