Propiedads Fisicoquimico De La Albumina

Albúminas: Son proteínas solubles en agua y en soluciones salinas; precipitan a altas concentraciones de sales, 80%S (porcentaje de solubilidad). Ejemplo: (NH4)2.SO4, Na2SO4 y están ampliamente distribuidos en tejidos animales y vegetales (albúmina de huevo, albúmina sérica).

• Globulinas: Son insolubles en agua y solubles en soluciones salinas diluidas (NaCI 1%); precipitan a concentraciones medianas de sales (40 a 50%) y se encuentran prácticamente en todos los tipos de células y tejidos.

• Prolaminas: Insolubles en agua y soluciones salinas; son solubles en etanol 50-90% y se encuentran sólo en vegetales (ej: zeína de maíz, hordeina de la cebada, gliadina del trigo). Son ricas en Glu y en Pro (10%).

• Glutelinas: Solo se solubilizan en ácidos o bases diluidos; están presentes solo en tejidos vegetales (gluten del trigo) y tienen buenos contenidos de CySH o CySSCy.

Propiedades fisicoquímicas

10.2.1 Propiedades ácido-base

Debido a la presencia simultánea de AA ácidos y básicos, las proteínas se comportan como polielectrolitos e interactúan ampliamente con solventes acuosos; una excepción la constituyen aquellas proteínas que por tener una elevada proporción de aminoácidos hidrofóbicos, son poco polares y por ello poco solubles en soluciones salinas.

En forma similar a lo que ocurre con los péptidos, las proteínas presentan curvas de titulación complejas a partir de las cuales no es posible obtener información sobre el pl o sobre los pKa de los grupos cargados. Los valores de pKa se pueden determinar por métodos físicos o químicos más sofisticados y se ha encontrado que en algunos casos el pK de un grupo R difiere del establecido para ese grupo en un aminoácido libre; probablemente esto se debe a interacciones (iónicas, puentes de hidrógeno) con grupos vecinos y a la cercanía a residuos hidrofobicos que modifican la constante dieléctrica del medio.

El pl de las proteínas se determina por electroforesis y en la mayoría se encuentra entre 4.5 y 5.5; en consecuencia su capacidad tampón es muy pequeña a pH fisiológicos y sólo las proteínas con buen contenido de His, como la hemoglobina, son capaces de actuar como buffers a estos pH.

El conocimiento del pI nos permite predecir la carga neta de una proteína en un pH dado y su comportamiento en un campo eléctrico; si el pH es mayor que el pl, la proteína estará cargada negativamente y en un campo eléctrico migrará hacia el ánodo. A pH menores que el pl tendrá carga positiva y migrará al cátodo.

10.2.2 Solubilidad

La solubilidad de las proteínas depende de varios factores: pH: A mayor interacción con el solvente mayor será la solubilidad, por esto en el pl (donde la carga neta es cero) la solubilidad es mínima.

•Fuerza Iónica (μ) de la solución: La mayoría de las proteínas presenta un comportamiento como el ilustrado en la figura 17, donde se grafica el logaritmo de la solubilidad en función de la fuerza iónica:

Podemos aprovechar esta curva para deducir la ecuación que rige la solubilidad:

donde β' (intersección por extrapolación al eje y) representa la solubilidad (teórica para proteínas diferentes a las albúminas) en agua pura y K'sμ (pendiente de la recta) es un parámetro cuyo valor es característico para cada proteína. Se observa que la solubilidad aumenta rápidamente al incrementar la fuerza iónica (salting out). Esto

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