Proteinas. Estructura Y Desnaturalizacion.

Proteínas: estructura y desnaturalización.

¿Qué son?

Las proteínas son sustancias macromoleculares que están presentes en todas las células de los seres vivos. Es, justamente, la capacidad de sintetizar proteínas una característica única de los organismos vivos. Alrededor de 50% del peso seco del cuerpo humano se compone de proteínas. Las proteínas son los componentes estructurales principales de los tejidos animales; son parte fundamental de la piel, uñas, cartílagos y músculos. Otras proteínas catalizan reacciones, transportan oxígeno o sirven como hormonas para regular procesos corporales específicos. Cualquiera que sea su función, todas las proteínas son semejantes desde el punto de vista químico, pues están formadas de los mismos componentes básicos, llamados aminoácidos.

¿Cómo y dónde se forman?

Las proteínas se ensamblan a partir de sus aminoácidos utilizando la información codificada en los genes. Cada proteína tiene su propia secuencia de aminoácidos. El proceso de sintetizar una proteína a partir de un molde de ARN se denomina traducción. La parte de la célula encargada de sintetizar proteínas son los ribosomas.

Éstos recibirán la molécula de ARNm y leerán sus nucleótidos de tres en tres (cada codón són tres nucleótidos) colocando para cada triplete el aminoácido correspondiente. El conjunto de todos los aminoácidos de una molécula de ARNm traducida derivará en una proteína concreta.

Estructura:

Como vimos anteriormente, las proteínas poseen diversas funciones. Su actividad biológica es un reflejo de las estructuras específicas y complejas que las caracterizan.

En 1930, Linus Pauling y sus colaboradores investigaron la estructura de las proteínas. Primero se centraron en la geometría del grupo básico que se repite, (el grupo amida). Una amida es un compuesto orgánico que consiste en una amina unida a un grupo acilo convirtiéndose en una amina ácida (o amida). Para ello utilizaron rayos x.

En base a esta investigación, posteriormente se descubrió que desde el punto de vista su arquitectura, cada proteína tiene una estructura primaria, secundaria, terciaria y a menudo cuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA:

El orden, o secuencia, de los aminoácidos a lo largo de una cadena proteínica constituye su estructura primaria. La estructura primaria le da a cada proteína su identidad individual. Un cambio de incluso un solo aminoácido puede alterar las características bioquímicas de la proteína.

Por ejemplo, la hemoglobina, proteína de la sangre, sirve como portadora de oxigeno de los pulmones a los diversos tejidos a través de los glóbulos rojos. Su estructura primaria está compuesta de 141 aminoácidos.

Cuando el ácido glutámico es reemplazado por la valina, (hay un error en uno de los aminoácidos), se alteran las propiedades de solubilidad de la hemoglobina, los glóbulos rojos toman formas anormales y ello dificulta el flujo normal de la sangre a órganos vitales del cuerpo humano, provocando inflamación, dolores intensos y en muchos casos tiempo de vida acortado. A esta enfermedad se la conoce como “anemia de células falciformes”. Se trata de un trastorno genético y hereditario.

Existen hemoglobinas mutantes no dañinas, pero la hemoglobina de célula falciforme y otras son conocidas por causar graves enfermedades, siendo que solo difieren en un pequeño detalle, un aminoácido.

ESTRUCTURA SECUNDARIA:

Las proteínas de los organismos vivos no son simplemente cadenas flexibles con formas al azar. Por el contrario, las cadenas se enrollan o se alargan de modos específicos. La estructura secundaria de una proteína se refiere a la orientación de los segmentos de la cadena proteínica de acuerdo con un patrón regular.

Una de las disposiciones más importantes y comunes de la estructura secundaria es la hélice α.

Imaginemos que enrollamos una larga cadena de proteína de forma helicoidal en torno a un cilindro largo. La hélice conserva su forma en virtud de las interacciones de puentes de hidrógeno entre los enlaces N—H y los átomos de oxígeno de los grupos carbonilo cercanos. La inclinación de la hélice y el diámetro del cilindro deben ser tales que ningún ángulo de enlace presente tensión y los grupos funcionales N—H y C—O de vueltas adyacentes estén en la posición correcta para formar puentes de hidrógeno. Una disposición de esta naturaleza es posible para ciertos aminoácidos a lo largo de la cadena, pero no para otros. Las moléculas grandes de proteína pueden contener segmentos de la cadena con la disposición a-helicoidal intercalados con secciones en las que la cadena está enrollada al azar.

Sin embargo la estructura β plegada es muy distinta a la de la hélice α, ya que es más similar a una lámina, que a una barra. La cadena polipeptídica está casi extendida, en una ordenación en zigzag, y cada cadena forma muchos enlaces por puente de hidrogeno intermoleculares con cadenas vecinas. Hay dos tipos diferentes de estructuras β plegadas, denominadas paralelas y antiparalelas. En las paralelas todas las cadenas de polipéptidos están orientadas en la misma dirección, mientras que en la antiparalela las cadenas de polipéptidos adyacentes corren en direcciones opuestas.

También encontramos aquí la estructura de colágeno, formada por tres cadenas peptídicas retorcidas hacia la izquierda y entre sí. Esta proteína rígida es característica de la piel, cartílagos y tendones.

En la hemoglobina, cada cadena de polipéptido está presente

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