Punto Isoelectrico De Proteinas

¿ES POSIBLE DETERMINAR EL pI DE ALGUNAS PROTEÍNAS Y ADEMÁS PERCIBIR EL EFECTO DEL ALCOHOL COMO AGENTE PRECIPITANTE?

¿Qué pasa?

* Se llevó a cabo la determinación del punto isoeléctrico dediferentes proteínas como la gelatina, la ovoalbúmina y caseinato de sodio 0.1N con base a la adición de diferentes reactivos como el agua destilada, ácido acético a 0.1N 0.001N y 1N, y NaOH 1N, acetatode sodio 0.1N y alcohol etílico, en diferentes porcentajes.

* CONCLUSIÓN

En el pI de la caseína se observa que en el tubo No. 5 se obtiene un pH de 4.7, en la gelatina se da en el tubo no.1 con un pH de 4, notándose el pI respectivamente con una precipitación mayor que en los demás tubos.

Teóricamente el pH de la caseína y la gelatina es de 4.7, lo que indica que dentro de la practicael pI de la caseína y la gelatina deberían encontrarse en los tubos 5, debido a que se tiene en estos un pH = 4.7 y en el caso de la ovoalbúmina el pI teórico es de 4.6, experimentalmente debe deayarse en el tubo 4 o en su defecto en el 5, puesto que el pH04 en ambos casos.

En el caso de la ovoalbúmina y la caseína los valores experimentales y teóricos coinciden, puesto que se obtiene un pHigual, mientras que en la gelatina estos datos no coinciden.

Conceptos

Todas las macromoléculas de la naturaleza adquieren una carga cuando se dispersan en agua. Una característica de lasproteínas y otros biopolímeros es que la carga total que adquieren depende del pH del medio.

Las proteínas tienen una carga neta dependiendo del pH del medio en el que se encuentren y de los aminoácidosque la componen, así como de las cargas de cualquier ligando que se encuentre unido a la proteína de forma covalente (irreversible).

El punto isoeléctrico (pI) del es el pH en el cual una moléculaparticular o la superficie no lleva ninguna carga eléctrica y presenta el mínimo de solubilidad ya que no hay repulsión electrostática entre las moléculas.

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