Quimica. Enzimas

Enzimas

1. Las enzimas son complejos de ARN
2. El DNA polimerasa en una enzima, pero no una proteína
3. Las polimerasas no son proteínas
4. Las enzimas son aceleradores de procesos metabólicos, aumenta la velocidad
5. Realiza la acción con menos energía de activación
6. No pierde el equilibrio, no altera el equilibrio de la reacción
7. Las enzimas que son proteínas son susceptibles a cambios de pH
8. Son específicas, especificidad, significa que la enzima es capaz de reconocer un solo sustrato
9. En los monosacáridos la forma d y l, se parecen, pero las enzimas son capaces de discriminar una de otra
10. Clasificación de enzimas: 6 clases
11. Cofactor son iones. Son de naturaleza inorgánica
12. Las coenzimas son más complejos, no son proteínas y derivan de las vitaminas. Son de naturaleza orgánica
13. Enfermedades congénitas por falta de enzimas
14. Se pueden identificar las enzimas con una clasificación de enzima
15. Con ese código se puede saber que reacción hace esa enzima
16. Los que desactivan la actividad catalítica de las enzimas son importantes en la medicina porque con eso se producen los medicamentos
17. Las enzimas catalizan reacciones
18. Existen cosas que regulan las enzimas
19. Existen medicamentos que su reacción es inhibir una reacción
20. Cualquier reacción ocurre porque termodinámicamente es favorable
21. Es sustrato o reactante 🡪 producto
22. Que sea espontaneo no significa que sea rápido
23. La enzima en el metabolismo acelera las reacciones en ciertas condiciones
24. Las enzimas son proteínas, casi todas, que aceleran las reacciones
25. La velocidad en reacción se refiere al cambio en la cantidad en los reactantes en los productos
26. Cuanto se transforma de esto a esto y en cuanto tiempo
27. La enzima no se modifica, se puede modificar, pero es temporal, pero cuando se da el producto la enzima se libera y recupera su forma original
28. La enzima no cambia la constante de equilibrio
29. Cualquier reacción tiene una constante
30. Existe una constante de equilibrio para cualquier reacción
31. Sin enzima: horas, días
32. Con enzima: segundos
33. La enzima presencia de la enzima o no, no cambia el producto
34. Ocurre porque hay un aumento en la temperatura
35. La temperatura hace que haya más contacto entre las moléculas
36. Una reacción tiene lugar cuando las moléculas interactúan
37. Tiene una cantidad mínima de energía, energía de activación
38. Las enzimas disminuyen la energía de activación, pero no modifica las propiedades termodinámicas del sistema con el que está interaccionando
39. Las enzimas al ser proteínas tienen una estructura tridimensional, que está dada por una parte que es la parte de la proteína, la secuencia de aminoácidos, a esto se le llama apoenzima o apoproteína, esto significa que necesita algo más, estos son cofactores (inorgánica) o coenzimas (orgánicas). Cuando una enzima está completa, esa enzima ya está completa y a esto se le denomina holoenzima
40. Los cofactores muchas veces se odian sobre todos los cofactores
41. Los cofactores pueden estar unidos covalentemente a las enzimas, esto significa que es parte de la estructura
42. Un cofactor que solo se requiere para la reacción que no esté unido al enzima, puede ayudar a varias
43. Grupo prostético:
44. Para que una enzima actúa debe tener la forma holoenzima
45. No toda la enzima forma parte del sitio activo, solo un aparte lo hace, a esto se le denomina sitio activo, el sitio activo se divide por el sitio fijo del sustrato y el sitio catalítico
46. Un centro alostérico se puede unir una molécula, al unirse el sitio activo se modifica. Este cambio lo hace más a fin o menos a fin. Es el sitio donde se unen pequeñas moléculas que modifican el centro activo y aumentan o disminuyen la afinidad
47. Cofactores: iones (cobre, hierro, potasio, níquel, selenio, zinc, etc.)
48. Coenzimas: coenzima y de donde proviene. Biotina (biocitina), ácido pantoténico (coenzima A), vitamina B (Coenzima B), etc.
49. El sitio activo es una pequeña parte que puede estar dado por algunos aminoácidos, tiene un sitio flexible que es lo que le permite acoplarse al sustrato. Dentro de esta estructura, hay dos puntos importantes, estos son los puntos de fijación o de anclaje, estos puntos fijan, son enlaces débiles, pero lo que hace es fijar, lo que va actuar realmente son los enlaces amida. Se va a romper el enlace amida, la cerina es la que lo rompe
50. Clasificación enzimática

1. Oxidorreductasa: transferencia de electrones
2. Transferasas: reacción de transferencia de grupos
3. Hidrolasas: reacción de hidrólisis
4. Liasas: adición de grupos a doble enlaces, o formación de dobles enlaces por la eliminación de grupos
5. Isomerasas: Formación de isómeros
6. Ligasas: Formación de enlaces covalentes

1. Código

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1. Modelo de encaje inducido

1. Reacción a catalizar
2. Modelos de Fischer (llave y cerradura)
3. Modelo del estado de transición

1. Existen 3

1. Ácido base general: transferencias de un protón
2. Catálisis covalente, que forma un enlace covalente, gracias a los reactivos nucleofílicos y reactivos electrofílicos
3. Catálisis por iones metálicos, el enlace peptídico se rompe y regresan a su forma

1. Proteasa tiene dos aminoácidos que es una histidina y una cerina

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