TEMA 4 – LAS PROTEÍNAS

TEMA 4 – LAS PROTEÍNAS

- CONCEPTO

- Son macromoléculas orgánica, de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N);  pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), …

- Están formadas por la unión, mediante enlaces peptídicos, de moléculas de baja masa molecular llamadas aminoácidos.

- En las proteínas naturales encontramos 20 aminoácidos diferentes que son prácticamente los mismos para todos los seres vivos

- Se llama proteína cuando tiene más de cien aminoácidos o un peso molecular superior a 5.000.

- LOS AMINOÁCIDOS

• ESTRUCTURA

        - Son las unidades básicas que forman las proteínas

        - Químicamente están formados por un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-        COOH) que se unen a un carbono [pic 1](-C-). Las otras dos valencias de ese carbono         quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al         que se denomina radical (-R).

• CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS

        - Los radicales confieren al aminoácido unas características propias. Por ello, estos         radicales se utilizan como criterio de clasificación de los aminoácidos:

        - Aminoácidos con grupo R no polar (neutros apolares): A pH=7 su carga neta         es 0. R hidrófoba (baja solubilidad). Son alanina*, valina*, leucina*,         isoleucina*, fenilalanina*, triptófano*, metionina y prolina.

        - Aminoácidos con grupo R polar sin carga (neutros polares): A pH=7 su carga         neta es 0. R hidrófila (alta solubilidad). Son serina, treonina*, cisteína, tirosina,         asparagina, glutamina y glicina.

                - Aminoácidos con grupo R con carga positiva (básicos): A pH=7 su carga neta                         es +. R         lleva un grupo amino ionizado. Son lisina*, arginina e histidina.

                - Aminoácidos con grupo R con carga negativa (ácidos): A pH =7 su carga neta                         es -. R         lleva un grupo carboxilo ionizado. Son glutámico y aspártico.

La mayoría de los veinte aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros,         pero existen algunos que no pueden obtenerse de esta manera y tienen que ser adquiridos con la dieta habitual, es decir que son aminoácidos esenciales (*).

• PROPIEDADES

        - Son compuestos de bajo peso molecular, sólidos, incoloros, cristalizables, de elevado         punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC) y solubles en agua.

- Estereoisomeria: Al poseer un carbono asimétrico, los aminoácidos poseen isomerías:

        - los isómeros D presentan el grupo amina (-NH2) a la derecha del carbono

        - los isómeros L presenta el grupo amina (-NH2) a la izquierda del carbono         

- Existen isómeros ópticos debido a la asimetría del carbono[pic 2], ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes:

        - (+) dextrógiros: desvían la luz polarizada a la derecha

        - (-) levógiros: desvían la luz polarizada a la izquierda

- Son anfóteros: Los aminoácidos presentan cargas. Los aminoácidos pueden captar o ceder protones al medio, dependiendo del pH de la disolución en la que se encuentren.

        - Si la disolución es ácida, captan protones y se comportan como una base.

        - Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido

El comportamiento anfótero los capacita para actuar como amortiguadores del pH o sistemas tampón.

- El punto isoeléctrico es el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta igual al cero. Es una propiedad específica de cada aminoacido.

- LOS PÉPTIDOS

• CONCEPTO

        - Están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Tipos:

        - oligopéptido: si el nº de aminoácidos es menor de diez

        - polipéptido: si el nº de aminoácidos es mayor de diez. Si el polipéptido tiene         más de cien aminoácidos o un peso molecular superior a 5.000, se denomina         proteína.

• PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA

- Oxitocina (9 aminoácidos): estimula las contracciones del útero durante el parto

- Bradiquinina (9 aminoácidos): inhibe la inflamación de los tejidos

- Encefalinas: péptidos cortos sintetizados en el sistema nervioso central que actúan       sobre el cerebro produciendo analgesia (eliminación del dolor)

- Los venenos extremadamente tóxicos producidos por algunas setas, al igual que muchos antibióticos.

• ENLACE PEPTIDICO

- Se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.

        - Es un enlace covalente muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad         de las moléculas proteicas.

- Presenta resonancia (carácter parcial de doble enlace), lo que le proporciona rigidez ya que no permite giros.

- Los carbonos asimétricos si se pueden girar

- El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino se sitúan en lados opuestos del enlace (configuración tras)

- ESTRUCTURA DE LA PROTEINAS

Las proteínas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy compleja  debido a las cargas que tienen los radicales de los aminoácidos y a la rigidez del enlace peptídico.

• ESTRUCTURA PRIMARIA

- Representa la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primero hasta el último.

- El primer aminoácido siempre tiene libre el grupo amina, llamado n-terminal.

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