Taller Enlaces químicos

TALLER PROTEÍNAS

1. De los siguientes aminoácidos: Serina; Leucina; Alanina; Isoleucina y Valina. ¿Cuál esperarías encontrar en la superficie de una proteína globular hidrosoluble?, y ¿Cuál de ellos estaría más probablemente a interior de esta misma proteína? Explica tus razonamientos.

Serina: Grupo alcohol. Hidrofílico. -0.8 (índice hidropático)

Leucina: R Alifático. Hidrofóbico. 3.8

Alanina: R Alifático. Hidrofóbico. 1.8

Isoleucina: R Alifático. Hidrofóbico. 4.5 🡪 mayor probabilidad de estar en la membrana (+ hidrofóbico)

Valina: R Alifático. Hidrofóbico. 4.2

Las proteínas globulares son hidrofílicas en su exterior e hidrofóbicas en su interior. Superficie: Ser. Interior: Leu, Ala, Ile, Val.

1. La siguiente corresponde a la curva de titulación del aminoácido Histidina: hidrofílico. Grupo R ionizable 🡪 4 formas iónicas (tiene pKa para grupo amino, carboxilo y R).

[pic 1]

a) Dibuja las estructuras del aminoácido en cada punto de ionización.

Carboxilo  🡪 R 🡪 Amino: se recurre a tabla para ver orden pKa

[pic 2]

b) Identifica los puntos en esta curva de titulación correspondientes a las cuatro especies iónicas.

Punto 1: carga neta +2, carboxilo

Punto 4: carga neta +0.5, R

Punto 5: carga neta 0, amino

Punto 7: carga neta -1, desprotonado

c) Identifica los puntos donde la carga neta es +2, +0,5, 0 y -1.

Punto 1: carga neta +2

Punto 4: carga neta +0.5

Punto 5: carga neta 0

Punto 7: carga neta -1

d) Identifica el punto en el que el pH es igual al pKa del grupo R.

e) En cual o cuales pHs la Histidina se comportaría como buen amortiguador

Alrededor de los valores de pKa. OH- equivalente: 0.5, 1.5, y 2.5. 🡪 pH: 1.8, 6.0, y 9.3

1. La mayoría de las proteínas absorben luz en el rango de UV 280nm:

a) Explica qué aminoácidos les proporcionan esta característica a las proteínas y por qué;

Los aminoácidos aromáticos: Phe, Tyr y Trp. Esto ocurre porque los aromáticos contienen electrones pi deslocalizados.

b) Sin embargo la gelatina, que es derivada del colágeno, no presenta una significativa absorción en el rango descrito. Sugiere una explicación.

La mayor parte de los aminoácidos que componen al colágeno no son aromáticos. Casi el 50% de la composición molecular de la gelatina son los aa’s: glicina, prolina e hidroxiprolina. Estos son alifáticos no polares, por ende, no presentan electrones pi deslocalizados que permitan la absorción.

1. Describe 5 funciones biológicas que cumplen las proteínas indicando para cada función un ejemplo de proteína con su nombre y características.

Soporte y forma: colágeno, proteína secretada por las células del tejido conjuntivo. Es el componente más abundante en la piel y en los huesos.

Hormonas: insulina, proteína hormonal secretada por el páncreas encargada de regular los niveles de azúcar en la sangre. Se usa medicamente para el tratamiento de diabetes tipo 1 y 2.

Enzimas: lactasa, enzima disacaridasa (rompe disacáridos en monosacáridos conformantes), específicamente un tipo de β-galactosidasa. Permite conversión de lactosa en sus componentes glucosa y galactosa.

Movimiento mecánico: miosina, proteína fibrosa que permite la contracción de los músculos.

Moléculas de transporte: hemoglobina, hemoproteína de estructura cuaternaria que transporta oxigeno desde los pulmones a los tejidos del cuerpo.

1. Diferentes preparaciones de insulina complementadas con protamina son administradas a diabéticos para permitir una absorción más lenta de la insulina. Si consideramos que la protamina es una preparación de péptidos ricos en arginina; explique el mecanismo que le permite a la protamina unirse temporalmente a la insulina.

Arg: aa básico. Cadena lateral muy polar con carga positiva (a pH 7). Hidrofílico.

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