Teorias Del Origendelavida

Proteínas

Aminoácidos

Un '''aminoácido''' es una molécula orgánica con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un di péptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripartido y así, sucesivamente, hasta formar un poli péptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos. Sólo 22 forman parte de las proteínas y tienen codón codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o poli péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena poli peptídica supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma.

Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un '''alfa-aminoácido''' se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la ''cadena lateral'', específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH.

A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biológicos, los aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o [[zwitterión]] (con un grupo catiónico y otro aniónico).

Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos que se presentan a continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

* Neutros polares,molécula, polar|polares o hidrófilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).

* Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp, W).

* Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Gula, E).

* Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Según su obtención

A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama Aminoácidos esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:

* [[Valina]] (Val, V)

* [[Leucina]] (Leu, L)

* [[Treonina]] (Thr, T)

* [[Lisina]] (Lys, K)

* [[Triptófano]] (Trp, W)

* [[Histidina]] (His, H) *

* [[Fenilalanina]] (Phe, F)

* [[Isoleucina]] (Ile, I)

* [[Arginina]] (Arg, R) *

* [[Metionina]] (Met, M)

A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como ''no esenciales'' y son:

* [[Alanina]] (Ala, A)

* [[Prolina]] (Pro, P)

* [[Glicina]] (Gly, G)

* [[Serina]] (Ser, S)

* [[Cisteína]] (Cys, C) **

* [[Asparagina]] (Asn, N)

* [[Glutamina]] (Gln, Q)

* [[Tirosina]] (Tyr, Y) **

* [[Ácido aspártico]] (Asp, D)

* [[Ácido glutámico]] (Gula, E)

Según la ubicación del grupo amino

* Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la cadena, es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptídicos).

* Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena, es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.

* Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4 de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.

Aminoácidos codificados en el genoma

Los aminoácidos ''proteicos'', ''canónicos'' o ''naturales'' son aquellos que están codificados en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20:

alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.

Hay excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. El aminoácido número 21 es la [[selenocisteína]], que aparece tanto en eucariotas como procariotas y arqueas, y el número 22 es la [[pirrolisina]] que aparece sólo en arqueas.

Aminoácidos modificados

Las modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de una proteína.

Algunos aminoácidos no

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