Citocromos
Enviado por ani.1912 • 12 de Mayo de 2013 • 2.571 Palabras (11 Páginas) • 620 Visitas
ncitocromos
citocromos son hemoproteínas que ejercen su electro-tranfer funtion no sólo en la cadena respiratoria, sino también en la fotosíntesis y otros procesos biológicos complejos. Relaciones estructura-reactividad se discutirá con el ejemplo de la estudiado a fondo y relativamente pequeño citocromo.
Los más tn 50 citocromos conocidos (pigmentos de células) se pueden dividir en diferentes grupos dependiendo de su constitución estructural y definir propiedades físicas. El citocromo un tipo de muestra potenciales factores de redox muy altas; estas especies son importat en la reducción del oxígeno a agua en el complejo e citocromo oxidasa. Los citocromos del tipo b y c (subíndices o bien sirven para la numeración o indicar el máximo de absorción característico en nm) contienen dos residuos de ácido fuertemente unidos Ánimo, histidina / o histidina histidina / methoionine, como ligandos del hierro hemo (figura 6.30. El grupo hemo grupo de citocromos c se une covalentemente a través de porphytin / bonos de cisteína. Histidina / coordinación axial lisina se asume para el citocromo f (figura 4.8 y cuadro 4.1), mientras que metionina / nethionine coordinación axial se produce en ferritinas bacterianas. Los centros de hierro coordinativamente saturados mostrar redox muy variable potetials para la transtion FeII / FeIII, dependig sobre los ligandos axiales y en el entorno de coordinación (enlace de hidrógeno, la distribución de carga electrostática, la distorsión geométrica); effectss comparables de ligandos y los medios de reacción son bien conocidas de la química de coordinación normal de hierro.
Proteínas del citocromo puede contener varios grupos hemo como, por ejemplo, en el complejo mitocondrial III, en un nitrito reductasa, en el citocromo c óxido o en la subunidad que participa en la fotosíntesis bacteriana de Rhodopseudomonas viridis. El citocromo P-450 (= pigmento con un máximo de absorción del complejo de carbonilo a 450 nm) difiere notablemente de los citocromos otros por su funtion catalítica, sino que muestra actividad onooxygenase y se describirán por separado en la sección 6,2.
El citocromo mejor a examinar es el citocromo c, se muestra en la figura 6,3, que se obtiene típicamente a partir de tejido muscular del corazón de atún o caballos. Con sólo alrededor de 100 ácidos animo y una masa molecular relativamente pequeña de alrededor de 12 kD que es una proteína más bien pequeño; determinaciones estructurales de la cristalografía de proteínas por lo tanto podría revelar detalles varios. Las secuencias de aminoácidos y las estructuras terciarias de las proteínas del citocromo c aisladas de términos muy evolutivos y de su composición y estructura han sido bien optimizado. La proteína se encuentra normalmente en el exterior de las membranas (comparar figura 6,2), y para tal fin, presenta una superficie hydrophlic.
Aunque la transferencia de un electrón es una de las reacciones químicas más simples, al menos tres variables tienen que ser tomadas en cuenta, en relación con (i) la energía, es decir, el potencial redox, (ii) el espacio, es decir, la direccionalidad, y la hora (iii) , i, e, la velocidad de la reacción.
Así, algunas de las cuestiones más importantes con respecto a las proteínas de transferencia de electrones no están todavía suficientemente entendido:
a) ¿cuáles son los requisitos en el nivel molecular un rápido (catálisis enzimática ----), pero sin embargo potecial controlado por transferencia electrónica intramolecular o intermolecular?
b) la forma en que es posible la transferencia de electrones entre el centro redox que pueden ser separados por más de 2 nm a través de un entorno de proteína aparentemente inerte?
El principal obstáculo para la rápida transferencia de electrones son las diferencias entre las formas geométricas de un par redox oxidado y reducido, en general, una "energía de reorganización" tiene que ser proporcionada. Estudios modelo sobre complejos de hierro-porfirina con ligandos axiales tioéter han demostrado que las longitudes de enlace Fe-S azar sólo poco durante la transición FeII / FeIII. Esto puede explicarse por el donante omega / carácter aceptor pi de los centros de azufre de tioéter hacia metales de transición (pi volver-unión [4]), el cambio geométrico ser pequeño mediante el equilibrio de electrones de acuerdo con REACCION PAG. 111
Ligandos nitrogenados saturados como el sistema pi porfirina extendida también SHW una capacidad como "amortiguador de electrones". De acuerdo con la teoría del estado entatic, el estado fundamental enzimática se sitúa entonces entre las estructuras típicas para cada uno de los estados redox individuales, es decir, que está cerca del estado de transición. De hecho, la holoproteína de citocromo c no muestra un cambio conformacional significativo durante la transferencia de electrones y el mismo es cierto para otras proteínas de transferencia de electrones, tales como el Fe / S y el sistema de azul de cobre (véanse los capítulos 7 y 10).
La cuestión de una posible dependencia direccional de transferencia de electrones de largo alcance ha sido objeto de numerosos proyectos de investigación [9-11]. Es bastante sorprendente que en un primer momento una transferencia intramolecular de electrones o incluso intermolecular entre centros redox activos debería ser posible a través de más de más de 2 mn de material de proteína aparentemente inerte. Sin embargo, los resultados recientes de los sistemas / 6,1 modelo molecularmente con fijación) que consiste en un electrón, donante, un aceptor de electrones y, por ejemplo, hidrocarburos saturados como "espaciadores" han demostrado la posibilidad de una bastante rápida transferencia un electrón dirigida de largo alcance en el material no biológico [12].
En este contexto, el efecto túnel con frecuencia se invoca que permite a las partículas tales como el electrón a "superar" barreras de energía de la pizca una cierta probabilidad de "túnel", de acuerdo a los conceptos cuántica-teóricas. Sin embargo, con el fin de dar cuenta de la frecuencia notable direccionalidad de este proceso, de forma adecuada interactuar orbitales moleculares probablemente desempeñar un papel importante ("a través del enlace" transferencia de electrones). Aunque espaciadores completamente saturados con un marco de omega (ver 6.1) pueden ser eficaces en cierta medida, la stidied intensamente citocromo c cuenta particularmente aromático y por lo tanto potencialmente redox-activo [13] residuos de aminoácidos tales como triptófano (Trp) como componentes invariables de asumido "vías de transferencia de electrones". Sin embargo, la estructura cristalina determinada por un complejo
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