Microbiologia Del Agua

MICROBIOLOGÍA.

TEMA Nº4. LAS ENZIMAS

1. GENERALIDADES

El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900), deriva de la frase griega en zyme, que significa 'en fermento'. En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de 2.000

Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:

1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción.

3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción

Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace -glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.

2. DEFINICIÓN

Es una proteína que cataliza las reacciones bioquímicas del metabolismo. Las enzimas actúan sobre las moléculas conocidas como sustratos y permiten el desarrollo de los diversos procesos celulares. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

3. FUNCIONES

- Facilitan y aceleran: reacciones químicas que realizan los seres vivos, permitiendo así los procesos bioquímicos dentro de los organismos.

- Liberan: la energía acumulada en las sustancias para que el organismo la utilice a medida que la necesite.

- Descomponen: grandes moléculas en sus constituyentes simples permitiendo así que por difusión puedan entrar o salir de la célula.

- Favorecen la digestión y absorción de los nutrientes: a partir de los alimentos que ingerimos. Las enzimas descomponen las proteínas, hidratos de carbono y grasas en sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas digestivas. La terminación "ASA" indica sobre que tipo de alimento actúa: Las Proteasas son enzimas que digieren proteínas; las Amilasas ayudan a digerir los hidratos de carbono; las Lipasas favorecen la digestión de las grasas; la Sacarasa actúa sobre el azúcar, etc.

El ácido clorhídrico del estómago digiere los alimentos más duros como carnes o vegetales muy fibrosos, el calcio, hierro, etc. Su falta produce entre otras enfermedades, la anemia perniciosa.

Las enzimas digestivas son muy útiles en casos de hinchazón abdominal, gases y digestiones, en general, muy pesadas.

- Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolíticas, como la Bromelina de la Piña, inhiben algunos procesos inflamatorios y favorecen a la vez la recuperación de golpes, reabsorción de hematomas o moratones y heridas. Puede ser útil en casos de artritis.

- Reducen el daño ocasionado por toxinas: las enzimas favorecen la eficacia de nuestro metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados. Tendrían un efecto desintoxificante o depurativo sobre nuestro organismo.

- Armonizan el sistema inmunitario o inmunológico: las enzimas ayudan a los glóbulos blancos a luchar contra virus y bacterias pero además al favorecer una correcta digestión o degradación de los alimentos también ayuda a que se produzcan menos alergias alimentarias.

- Otras funciones o propiedades de las enzimas son: eliminar el dióxido de carbono de los pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso corporal, favorecer la fertilidad, etc.

4. NATURALEZA Y ESTRUCTURA

NATURALEZA QUÍMICA DE LAS ENZIMAS

Existen numerosas razones para afirmar que las enzimas son proteínas, todas las enzimas son proteínas; sin excepciones, aunque no todas las proteínas son enzimas. La mayor parte de enzimas son de localización celular (solubles o en membranas) o extracelular (enzimas digestivas); algunas de naturaleza ribonucleica y denominadas ribozimas.

La existencia de actividades catalíticas de origen biológico fue descrita en el siglo XIX.En el año 1878, Khüne propuso el término enzima (etimológicamente "en la levadura") y Büchner en 1897, demostró que las enzimas podían operar en ausencia de células intactas.

Entre las similitudes que comparten las enzimas y las proteínas, las más relevantes son:

• El análisis de las enzimas obtenidas en forma más pura, cristalizada, demuestra que son proteínas.

• Mayor velocidad de reacción. En general, la velocidad de reacción catalizada por enzimas es 106 a 1012 veces mayor que la de las correspondientes a reacciones no catalizadas y es al menos varios órdenes de magnitud mayor que la de las reacciones con catalizadores químicos.

• Condiciones de reacción moderadas. Las reacciones catalizadas por enzimas se producen en condiciones relativamente moderadas: temperaturas inferiores a 100ºC (las enzimas son inactivadas a altas temperaturas), presión atmosférica y pH casi neutro y, en general, la cinética de la desnaturalización térmica de las enzimas da resultados muy parecidos a los de la desnaturalización térmica de las proteínas

• Las proteínas en su punto isoeléctrico, muestran propiedades parecidas desde el punto de vista de viscosidad, solubilidad, difusión, etc., que resulta del todo similares a las propiedades de este tipo que muestran las enzimas.

• Mayor especifidad de reacción. Las enzimas tienen un grado de especifidad mucho mayor respecto de las identidades de sus sustratos (reactivos) y sus productos que los catalizadores químicos; esto es, las reacciones enzimáticas rara vez tienen productos secundarios.

• Capacidad de regulación. Las actividades catalíticas de muchas enzimas varían en respuesta a las concentraciones de sustancias distintas de sus sustratos. Entre los mecanismos de estos procesos regulatorios se incluyen control alostérico, modificación covalente de las enzimas y variación de las cantidades de enzimas sintetizadas.

• Todos los agentes que desnaturalizan a las proteínas también destruyen o inactivan a las enzimas, ya sea el calor, los ácidos fuertes, o los metales pesados que pueden combinarse con ellas.

• Los problemas de solubilidad y de precipitación son comunes a las proteínas y las enzimas; en general, son solubles en agua o soluciones salinas, insolubles en alcohol, precipitan con determinadas concentraciones de sales neutras, etc.

ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

Las enzimas se pueden clasificar según su estructura, en simples y compuestas. Son simples cuando están formadas sólo por proteínas y son compuestas cuando están formadas por una parte proteica y una prostética. La parte proteica recibe el nombre de apoenzima y es responsable de la especificidad de la enzima, es decir, la enzima se caracteriza por participar exclusivamente en una determinada reacción y sobre un determinado sustrato. Este último es la sustancia sobre la cual se fija la enzima. La parte prostética recibe el nombre de coenzima, es de naturaleza no proteica, de bajo peso molecular y termostable, esto último significa que no es alterada por los cambios de temperatura. La coenzima junto con la apoenzima son necesarias para que se realicen determinadas funciones. Las reacciones de transferencia de radicales, las de óxido-reducción y las de formación de enlaces covalentes requieren de la presencia de coenzimas; entre las principales coenzimas se encuentran las transportadoras de hidrógeno: NAD : Nicotin Adenin dinucleótido NADP: Nicotin Adenin dinucleótido fosfato FAD: Flavinadenin-dinucleótido Acido lipóico y ubiquinona, y transportadoras de otros radicales distintos al hidrógeno son: ATP: Adenosin trifosfato GTP: Guanosin triposfato UTP: Uridin trifosfato CTP: Citidin trifosfato CoA: Coenzima A Biotina y Colabamina

5. PROPIEDADES

Por ser catalizadores:

o Eficientes en pequeñas cantidades.

o No se modifican durante la reacción.

o No afectan el equilibrio de la reacción.

Por ser catalizadores biológicos:

o Composición química específica: son proteínas con estructura terciaria y cuaternaria.

o Componentes del citoplasma vivo y sintetizado en el mismo.

o Específicas: para cada reacción hay una enzima determinada.

o Sujetas a regulación: están reguladas en cantidad y función.

Entre ellas también tememos que:

o Son solubles en agua.

o pH óptimo de actividad, por lo general, entre 6 y 7,5.

o Las bajas temperaturas las inactivan pero no las destruyen; al aumentar la temperatura aumenta su actividad hasta llegar a una temperatura óptima (en los homeotermos entre 37º y 41ºC), a partir de la cual decrece de nuevo la actividad (al alcanzar los 65ºC se destruyen).

o La eficacia varía en función

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