Bioquimica

Desnaturalización térmica:

La yema de huevo, al exponerse a temperaturas altas sufre desnaturalización, presentando alteración en su estructura nativa.

Cuando se calentó la yema de huevo de codorniz en disolución, por encima de la temperatura crítica o optima de esta, sufrió una transición de un estado nativo al desnaturalizado. Esta desnaturalización fue seguida por un descenso de la solubilidad debido a la aparición en la superficie de la molécula de grupos hidrófobos y a la agregación de moléculas proteicas desplegadas, observándose una coagulación, debido a que se ven afectados las interacciones debiles como lo son los puentes de disulfuro, presentando a su vez una perdida o desdoblamiento de su estructura cuaternaria, las proteínas que se encuentran en la yema del huevo se solidifican, causando una precipitación.

Desnaturalización por pH extremo:

Ocurrieron cambios en la ionización de las cadenas laterales cargadas porque se afecta el número de los puentes salinos que estabilizan la estructura nativa de la proteína. A estos pH se producen en la molécula fuertes repulsiones electrostáticas de los grupos iónicos (sufhidrilos, fenólicos y carboxílicos), lo que favorece el desdoblamiento (desnaturalización) de la molécula, cuando la proteína se sometió a esta prueba de desnaturalización con bases y acidos, ocurrió una neutralización y una protonacion respectivamente, lo que impidió la formación de interacciones electrostáticas, en el caso de la yema de huevo, afectando la estructura globular que pasa a filamentosa.

Precipitación por sales

Ocurrió una desnaturalización, debido a que la yema de huevo de codorniz contiene una alta concentración de aminoácidos polares que al interactuar con soluciones salinas perdieron su solubilidad y causaron una precipitación, afectando su estructura.

Desnaturalización por presencia de solventes organicos

En este tipo de desnaturalización, se vio afectada las interacciones no covalentes de la proteína, como lo son los puentes de hidrogeno, la polaridad disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como en este caso es el isopropanol. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y precipitación. Los solventes orgánicos interaccionan con el interior hidrofóbico de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación.

Desnaturalización por formación de sales

Las sales de metales pesados precipita la proteína porque el ion del metal pesado muy probablemente se combinó con la forma aniónica de la proteína. La proteína en el lado alcalino de su punto isoeléctrico existe como ión negativo y así al combinarse con el ión del metal o catión, formo una sal con el molibdeno, alterando la estructura cuaternaria de la proteína y afectando sus interacciones.

Desnaturalización por metales pesados

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