Bioquimica

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS DE ACUERDO A LA CONFORMACIÓN ESPACIAL

Niveles de estructuración de las proteínas

En la estructura de las proteínas se pueden considerar cuatro niveles de organización: primario, secundario, terciario y cuaternario. Cada uno de los cuales resalta un aspecto diferente y depende de distintos tipos de interacciones. Mientras la estructura primaria es simplemente la secuencia lineal de aminoácidos de una cadena polipeptídica las demás establecen su organización tridimensional de péptidos o conjunto de ellos.

ESTRUCTURA PRIMARIA

Se considera como estructura primaria a la secuencia lineal específica (sin ramificaciones) de aminoácidos de una cadena polipeptídica la cual es el resultado de la traducción de la información genética contenida en la secuencia de nucleótidos del ADN. La importancia desde el punto de vista químico de la estructura primaria, radica en la secuencia de los grupos laterales de los aminoácidos (cadenas laterales, R) dado que es el componente variable de la molécula que proporciona la identidad a la cadena. Por otra parte, el significado biológico de esta secuencia se basa en el control que ella ejerce en la organización de los niveles de complejidad superiores de la estructura proteica ya que esta permitirá en última estancia la determinación de su actividad biológica, es decir, la secuencia de aminoácidos tiene la información necesaria para que la molécula adopte una conformación tridimensional adecuada.

Es tan importante esta secuencia que el cambio en solo un aminoácido como resultado de una mutación, puede ser trágico para la vida de un organismo.

El grado de tolerancia a los cambios depende del grado de alteración de la geometría que presente la estructura proteica, así como del comportamiento químico que tiene la cadena lateral del aminoácido sustituido (polar, no polar, básico o ácido).

Cabe resaltar que todas las proteínas sin importar su nivel de organización se originan de una estructura primaria que posteriormente adopta una conformación tridimensional específica. No obstante, una proteína que permanece con su estructura primaria inmodificable pero funcional es la insulina, cuya secuencia de aminoácidos se conoció por primera vez a principios de la década de 1950.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Consiste en el enrollamiento de la cadena peptídica sobre su propio eje para formar una hélice o alguna otra estructura tridimensional específica. La estructura secundaria más común es la a-hélice (alfa), la cual se caracteriza por formar una estructura geométrica en espiral, muy uniforme, en la que cada vuelta está constituida por 3,6 aminoácidos.

La hélice se mantiene mediante puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del grupo amino del enlace peptídico de un aminoácido y el grupo carboxilo del enlace peptídico de otro. Dentro de este grupo se pueden mencionar proteínas como el colágeno, la queratina, elastína (Figura 1).

Figura 1. Colágeno. orientación alfa-hélice

Otro tipo común de estructura secundaria es la hoja ß plegada, que se caracteriza por presentarse de forma aplanada y extendida, además posee un máximo de enlaces de hidrógeno entre los enlaces peptídicos. Esta estructura consta de varias cadenas peptídicas que permanecen enfrentadas y se mantienen juntas con enlaces de hidrógeno en un arreglo a manera de zig-zag. La estructura laminar formada le confiere flexibilidad más no elasticidad (Figura 2). Debido a que toda cadena polipeptídica tiene un extremo C-terminal en una dirección y un extremo N- terminal en la otra, dos cadenas enlazadas con hidrógeno y una al lado de la otra pueden correr en la misma dirección, paralelas, o en dirección opuesta, antiparalela. Un ejemplo de estas proteínas es la fibroína de la seda.

Figura 2. Estructura secundaria en forma de hoja plegada.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Es raro para una proteína entera permanecer con la estructura de a-hélice u hoja ß-plegada . La mayoría de ellas adquieren formas tridimensionales complejas denominadas estructuras terciarias, debido a que mientras la secundaria trata fundamentalmente

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