Biotecnologia test

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Profesor:  Jose Luisa Gadea

8 Preguntas de autoevaluación

1.-¿por qué es indispensable el metabolismo en las células sin enzimas?

Las enzimas son cruciales en el metabolismo porque agilizan las reacciones fisicoquímicas al convertir posibles reacciones termodinámicas deseadas pero "no favorables", mediante un acoplamiento, en reacciones favorables. Las enzimas también se comportan como factores reguladores de las vías metabólicas  de las que modifican la funcionalidad, y por ende la actividad completa en respuesta al ambiente y a las necesidades de la célula o según señales de otras células.

El metabolismo de un organismo determina las sustancias que encontrará nutritivas y las que encontrará tóxicas. Por ejemplo, algunas células procariotas utilizan sulfuro de hidrógeno como nutriente pero ese gas es venenoso para los animales.3​ La velocidad del metabolismo, el rango metabólico, también influye en cuánto alimento va a requerir un organismo.

2 .-¿los biocatalizadores son simple proteína?

​ No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.

3.-¿mediante qué trucos pueden disminuir drásticamente las enzimas la energía de activación de las reacciones?

La rebaja de la energía de activación de una reacción, hace que la velocidad de la reacción aumente. Asi, las enzimas aceleran las reacciones, rebajando la energía de activación. 

4.-¿cómo se modificó la teoría de la llave cerradura de emil con el modelo de la lisozima de David?

Estructura espacial en forma de esfera se estabiliza el medio acuoso mediante grupos literales polares y apolares de los aminoácidos los grupos polares son hidrofílicos y por ello se dirigen hacia fuera en el agua los grupo laterales apolares son en cambio hidrófobos hostiles de agua intentando hay clases fuera del medio acuoso en solo lo consiguen colocándose junto en el interior de la molécula enzimática y manteniendo así unida igual que las gotas de aceite se estabiliza en el agua además de las interacciones de los grupos laterales también se forma sin embargo fuertes enlaces entre átomos de oxígeno hidrógeno cercanos del esqueleto se diferencian aminoácidos los conocido como fuente de hidrógeno.

¿Qué dice la idea de koshland del ajuste inducido?

Ajuste inducido dice que el sustrato y enzima mejor que con el modelo dirigido de llave y se debe compararse con una mano móvil y un guante arrugado donde la mano y el sustrato y el guante encima interaccionan un guante de su modelo exacto de la mano y puede existir en diferentes formas como un puño o como un guante abierto solamente cuando se introducen la mano se produce su ajustes exacto . Después de su interacción activa y tras un estado de transición la enzima y el sustrato se combina exactamente las enzimas no unen en su centro activo de sus astros en su configuración original sino en el estado de transición .

Por eso es que se asumía que todas las enzimas trabajan como la lisozima según el principio de la distorsión del sustrato mediante la enzima la causa de su alta capacidad catalítica son sin embargo mucho más compleja.

Aquí es donde se ve que su estructura proteica unen a los sustratos en una hendidura grieta en la molécula de la enzima para convertirlos a corto plazo en el centro activo se encuentra concentrados el espacio más pequeño los grupos químicos altamente reactivos qué es el efecto de proximidad .

por el orden espacial contacto y la acción concentrada en los grupos reactivos en el centro activo de la molécula de la enzima la energía de activación requerida para causar la reacción química qué es entalpía de activación libre disminuye drásticamente en comparación con la reacción sin encima mediante la facilitación de la Unión de los estado de transición las enzimas aceleran esencialmente a la consecución del equilibrio de las reacciones químicas.[pic 5]

5.-¿cuáles son las ventajas de las enzimas inmovilizadas?

La inmovilización de células son claras si se compara con la productividad con la de los procedimientos convencionales es aproximadamente 20 veces más alta y los gastos bajan trágicamente ya que el proceso transcurre de forma continua se puede controlar automáticamente por ordenador y con ello se evita recursos humanos.

Las enzimas inmovilizadas se reutilizan varias veces, son de modo sencillo y relativamente barato una gran actividad enzimática ocupa la masa de portador y funciona con una alta estabilidad de trabajo, son reutilizables el 9 presentan las mismas propiedades físicas y químicas a menudo una estabilidad mejorada en un Rango amplio de pH ácida así como frente a elevadas temperaturas y los productos finales del proceso permanencia libres De enzima.

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